Tento videonávod je určený na nezávislé štúdium témy "Aminokyseliny. Bielkoviny". Počas tejto lekcie sa študenti dozvedia o zložení a vlastnostiach aminokyselín a prírodných polymérov - proteínov. Učiteľ bude hovoriť o tom, ako sa tvoria aminokyseliny a aké funkčné skupiny sú zahrnuté v ich zložení.

Téma: Organická hmota

Ponaučenie: Aminokyseliny. Bielkoviny

Aminokyselinysú látky, ktorých molekuly obsahujú súčasne aminoskupinu - NH 2 a karboxylová skupina -UNON.Napríklad:

Aminokyseliny možno považovať za karboxylové kyseliny, v ktorých je atóm vodík v radikáli je nahradený aminoskupinou. Všeobecný vzorec aminokyseliny je možné napísať takto:H 2 N- CH- R- COOH, kde R je uhľovodíkový radikál.

V tomto prípade môže byť aminoskupina umiestnená na rôznych atómoch uhlíka, čo určuje jeden z typov izomérie aminokyselín. Aby bolo možné pozíciu skupiny označiť v názve izomérov _ NH 2 pokiaľ ide o karboxyl, sú atómy uhlíka v molekule aminokyseliny označené postupne písmenami gréckej abecedy: α, β, γ, δ, ε atď. Poskytuje ich prítomnosť ako amino, tak karboxylových skupín v aminokyselinách amfotérnyvlastnosti. Z rovnakého dôvodu môžu aminokyseliny vzájomne interagovať za vzniku polypeptidových reťazcov. Skupina atómov -CO-NH-, vzniknutý interakciou molekúl aminokyselín sa nazýva peptid,alebo amidová skupina a väzba medzi atómami uhlíka a dusíka v ňom je peptid, alebo amid.

Tabuľka 1 ukazuje počet aminokyselín s pozíciou aminoskupiny na konci uhlíkového reťazca.

Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, ktoré sú rozpustné vo vode; veľa z nich chutí sladko. Teplota topenia aminokyselín je nad 22 ° C.

Bielkoviny

Proteíny-polypeptidy, ktoré vykonávajú špecifické biologické funkcie v živých organizmoch

V živom organizme sa z aminokyselinových zvyškov syntetizujú také dôležité biologické polyméry, ako sú proteíny. Sú obsiahnuté v protoplazme a jadre všetkých rastlinných a živočíšnych buniek a sú hlavnými nositeľmi života (obr. 1).

Obrázok: 1. Komplexný proteín hemoglobín dodáva tkanivovým bunkám kyslík a odvádza z tela oxid uhličitý.

Rozmanitosť proteínov sa určuje podľa toho, ktoré aminokyselinové zvyšky a v ktorej sekvencii tvoria molekulu proteínu. V dôsledku hydrolýzy bielkovín, t.j. v dôsledku ich interakcie s vodou bolo izolovaných viac ako 20 aminokyselín. Vypočítané matematické metódyže pri vzájomnom spojení môžu dať cez 2.4. 10 18 rôznych kombinácií. Rozmanitosť proteínov zvyšuje aj skutočnosť, že do ich molekúl môžu byť zahrnuté aj atómy iných chemických prvkov. Jedná sa o uhlík (jeho hmotnostný podiel je 50 - 55%), kyslík (21,5 - 23,5%), dusík (15 - 17%), vodík (6,5 - 7,3%), síra (0,3 -2,5%), ako aj malé množstvo fosforu, jódu, železa a ďalších prvkov. Preto sú ich bielkoviny obsiahnuté v každom živom organizme a dokonca aj u každého jedinca.

Proteíny sú jedinečné. Každý z nich plní svoju vlastnú biologickú úlohu. Takže z niektorých bielkovín sa formuje svalové tkanivo, z iných - kožné, z tretieho - podporujúce (obr. 2).

Obrázok: 2. Biologická úloha bielkovín v živých organizmoch

Farebné reakcie bielkovín

- Xantoproteín.Vďaka kyseline dusičnej dávajú bielkoviny žltú farbu, ktorá sa po pôsobení amoniaku zmení na oranžovú.

- Biuret.So soľami a zásadami medi majú bielkoviny fialové farby.

Látky bielkovinovej povahy sú tiež hormóny a enzýmy. Enzýmysa dajú považovať za katalyzátory biochemických procesov. Mnohokrát urýchľujú procesy v živých organizmoch. Hormóny- veľmi účinné látky, ktoré ovplyvňujú činnosť určitých orgánov a orgánových systémov a regulujú metabolické procesy.

Pokroky v štúdiu a syntéze bielkovín

V súčasnosti prebieha aktívny výskum metód priemyselnej výroby bielkovín. Doteraz bolo niekoľko proteínových molekúl získaných umelou cestou. Stalo sa to len ako výsledok veľmi dlhých a nákladných procesov. V živých organizmoch sa tieto reakcie vyskytujú okamžite, za niekoľko sekúnd. Preto sa niektoré bielkovinové látky - hormóny, enzýmy, antibiotiká - získavajú biotechnologickými metódami, pričom sa ako druh tovární využívajú živé organizmy. V súčasnej dobe spôsoby, ako získať viac ako 120 odlišné typy umelé mäsové a rybie výrobky.

Zhrnutie lekcie

Dozvedeli ste sa o zložení a niektorých vlastnostiach aminokyselín a bielkovín, naučili ste sa vysvetliť amfotérnosť aminokyselín a pochopiť podstatu interakcie medzi nimi. Dozvedeli sme sa, že proteíny - prírodné polyméry (polypeptidy) - sú tvorené zo zvyškov molekúl α-aminokyselín a vykonávajú špecifické biologické funkcie v živých organizmoch.

1. Rudzitis G.E. Anorganická a organická chémia. 9. ročník: Učebnica pre vzdelávacie inštitúcie: základná úroveň / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. - M.: Education, 2009.

2. Popel P.P. Chémia. 9. ročník: Učebnica pre vzdelávacie inštitúcie / P.P. Popel, L.S. Krivľja. - К.: IC „Academy“, 2009. - 248 s.: Zle.

3. Gabrielyan O.S. Chémia. Stupeň 9: Učebnica. - M.: Bustard, 2001. - 224 s.

1. Rudzitis G.E. Anorganická a organická chémia. 9. ročník: Učebnica pre vzdelávacie inštitúcie: základný stupeň / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. - M.: Education, 2009. - č. 13-15 (s. 173).

2. Vypočítajte hmotnostný zlomok dusíka v kyseline aminooctovej.

3. Napíšte rovnicu pre reakciu interakcie kyseliny aminooctovej s hydroxidom sodným a s kyselinou chlorovodíkovou. Aké sú reakčné produkty?

Odošlite svoju dobrú prácu do znalostnej bázy je jednoduché. Použite nasledujúci formulár

Študenti, študenti postgraduálneho štúdia, mladí vedci, ktorí využívajú vedomostnú základňu pri štúdiu a práci, vám budú veľmi vďační.

abstraktné

v chémii

téma: Amíny. Aminokyseliny. Bielkoviny

2010

Úvod

Amíny - trieda zlúčenín, ktoré sú organickými derivátmi amoniaku, v ktorých sú jeden, dva alebo tri atómy vodíka nahradené organickými skupinami. Výraznou črtou je prítomnosť fragmentu R-N<, где R - органическая группа.

Klasifikácia amínov je rôzna a je určená tým, aký štruktúrny znak sa berie ako základ.

V závislosti od počtu organických skupín spojených s atómom dusíka existujú:

primárne amíny - jedna organická skupina na dusíku RNH2

sekundárne amíny - dve organické skupiny na dusíku R2NH, organické skupiny môžu byť rôzne R "R" NH

Terciárne amíny - tri organické skupiny na dusíku R3N alebo R "R" R "" N

Podľa typu organickej skupiny spojenej s dusíkom, alifatická CH3 - N< и ароматические С6H5 - N< амины, возможны и смешанные варианты.

Podľa počtu aminoskupín v molekule sa amíny delia na monoamíny CH3 - NH2, diamíny H2N (CH2) 2NH2, triamíny atď.

Názvoslovie amínov

Slovo „amín“ sa pridáva k názvom organických skupín spojených s dusíkom, zatiaľ čo skupiny sa uvádzajú v abecednom poradí, napríklad CH3NHC3H7 - metylpropylamín, CH3N (C6H5) 2 - metyldifenylamín. Pravidlá tiež umožňujú pomenovanie na základe uhľovodíka, v ktorom sa amino skupina považuje za substituent. V tomto prípade je jeho poloha označená pomocou číselného indexu: C5H3C4H2C3H (NH2) C2H2C1H3 - 3-aminopentán (horné číselné indexy modrou farbou označujú poradie číslovania atómov C).

Pre niektoré amíny sa zachovali triviálne (zjednodušené) názvy: С6Н5NH2 - anilín (podľa pravidiel nomenklatúry - fenylamín).

V niektorých prípadoch sa používajú zaužívané názvy, ktoré sú skreslené správne názvy: Н2NСН2СН2ОН - monoetanolamín (správne - 2-aminoetanol); (OHCH2CH2) 2NH - dietanolamín, správny názov je bis (2-hydroxyetyl) amín. Triviálne, skreslené a systematické (zostavené podľa pravidiel nomenklatúry) názvy v chémii často existujú.

Fyzikálne vlastnosti amínov

Prví predstavitelia radu amínov - metylamín CH3NH2, dimetylamín (CH3) 2NH, trimetylamín (CH3) 3N a etylamín C2H5NH2 - sú plynné pri izbovej teplote, potom sa so zvýšením počtu atómov v R amíny stanú kvapalinami a so zvýšením dĺžky reťazca R na 10 C atómov kryštalické látky. Rozpustnosť amínov vo vode klesá so zväčšením dĺžky reťazca R a so zvýšením počtu organických skupín spojených s dusíkom (prechod na sekundárne a terciárne amíny). Vôňa amínov pripomína vôňu amoniaku, vyššie (s veľkými R) amínmi sú prakticky bez zápachu.

Chemické vlastnosti amínov

Výraznou schopnosťou amínov je viazať neutrálne molekuly (napríklad halogenovodíky HHal za tvorby organoamónnych solí, podobných amónnym soliam v anorganickej chémii. Na vytvorenie novej väzby predstavuje dusík osamelý elektrónový pár, ktorý zohráva úlohu darcu. Protón H + sa podieľa na tvorbe väzby (z halogenovodíka) hrá úlohu akceptora (prijímača), takáto väzba sa nazýva donor-akceptor Výsledná kovalentná NH väzba je úplne ekvivalentná NH väzbám v amíne.

Terciárne amíny tiež pridávajú HCl, ale keď sa výsledná soľ zahreje v kyslom roztoku, rozloží sa, zatiaľ čo R sa odštiepi od atómu dusíka:

(C2H5) 3N + HCl? [(C2H5) 3NH] Cl [(C2H5) 3NH] Cl? (C2H5) 2NH + C2H5CI

Pri porovnaní týchto dvoch reakcií je zrejmé, že skupina C2H5 a H akoby menia miesta, výsledkom je sekundárny vznik z terciárneho amínu.

Amíny, ktoré sa rozpúšťajú vo vode, zachytávajú protón rovnakým spôsobom, vďaka čomu sa v roztoku objavujú OH- ióny, čo zodpovedá tvorbe alkalického média, čo sa dá zistiť pomocou bežných indikátorov.

C2H5NH2 + H2O? + OH

Vytvorením väzby donor-akceptor môžu amíny pridať nielen HCl, ale aj halogénalkyly RC1, čím sa vytvorí nová väzba N-R, ktorá je tiež ekvivalentná existujúcim. Ak vezmeme terciárny amín ako východiskový, získa sa tetraalkylamóniová soľ (štyri skupiny R na jednom atóme dusíka):

(C2H5) 3N + C2H5I [(C2H5) 4N] I

Tieto soli, ktoré sa rozpúšťajú vo vode a v niektorých organických rozpúšťadlách, sa disociujú (rozpadajú) a tvoria ióny:

[(C2H5) 4N] I [(C2H5) 4N] + I

Takéto riešenia, rovnako ako všetky roztoky obsahujúce ióny, vedú elektrický prúd. V tetraalkylamóniových soliach môže byť halogén nahradený skupinou HO:

[(CH3) 4N] Cl + AgOH [(CH3) 4N] OH + AgCl

Výsledný hydroxid tetrametylamónny je silná zásada, podobná svojimi vlastnosťami ako zásady.

Primárne a sekundárne amíny interagujú s kyselinou dusitou HON \u003d O, reagujú však rôznymi spôsobmi. Primárne alkoholy sa tvoria z primárnych amínov:

C2H5NH2 + HNO2 C2H5OH + N2 + H20

Na rozdiel od primárnych amínov tvoria sekundárne amíny s kyselinou dusitou žlté, ťažko rozpustné nitrozamíny - zlúčeniny obsahujúce fragment\u003e N-N \u003d O:

(C2H5) 2NH + HNO2 (C2H5) 2N-N \u003d O + H20

Terciárne amíny nereagujú s kyselinou dusitou pri bežnej teplote, takže kyselina dusitá je činidlo, ktoré umožňuje rozlišovať medzi primárnymi, sekundárnymi a terciárnymi amínmi.

Keď sú amíny kondenzované s karboxylové kyseliny vznikajú amidy kyselín - zlúčeniny s fragmentom -C (O) N<. Если в качестве исходных соединений взять диамин и дикарбоновую кислоту (соединения, содержащие соответственно две амино- и две карбоксильные группы, соответственно), то они взаимодействуют по такой же схеме, но поскольку каждое соединение содержит две реагирующие группы, то образуется полимерная цепь, содержащая амидные группы. Такие полимеры называют полиамидами.

Kondenzácia amínov s aldehydmi a ketónmi vedie k tvorbe takzvaných Schiffových zásad - zlúčenín obsahujúcich fragment -N \u003d C< .На схеме В видно, что для образования двойной связи между N и С азот должен предоставить два атома Н (для образования конденсационной воды), следовательно, в такой реакции могут участвовать только первичные амины RNH2.

Keď primárne amíny reagujú s fosgénom Cl2C \u003d O, vznikajú zlúčeniny so skupinou -N \u003d C \u003d O, ktoré sa nazývajú izokyanáty, čím sa získa zlúčenina s dvoma izokyanátovými skupinami).

Z aromatických amínov je najznámejší anilín (fenylamín) C6H5NH2. Jeho vlastnosti sú blízke alifatickým amínom, ale jeho zásaditosť je menej výrazná - vo vodných roztokoch netvorí zásadité médium. Rovnako ako alifatické amíny môže so silnými minerálnymi kyselinami vytvárať amónne soli [C6Н5NH3] + Сl-. Keď anilín reaguje s kyselinou dusitou (v prítomnosti HCl), vzniká diazozlúčenina obsahujúca fragment R-N \u003d N; získava sa vo forme iónovej soli nazývanej diazóniová soľ. Interakcia s kyselinou dusitou teda nie je rovnaká ako v prípade alifatických amínov. Benzénové jadro v anilíne má reaktivitu charakteristickú pre aromatické zlúčeniny; počas halogenácie sú atómy vodíka v polohe orto a para nahradené aminoskupinou a sú získané chlóranilíny s rôznym stupňom substitúcie. Pôsobenie kyseliny sírovej vedie k sulfonácii v para polohe na aminoskupinu, vzniká takzvaná kyselina sulfanilová.

Získavanie amínov

Keď amoniak reaguje s halogénalkylmi, napríklad s RCI, vzniká zmes primárnych, sekundárnych a terciárnych amínov. Výsledný vedľajší produkt HCl sa pridáva do amínov za vzniku amónnej soli, ale s nadbytkom amoniaku sa soľ rozkladá, čo umožňuje uskutočňovať postup až k tvorbe kvartérnych amóniových solí. Na rozdiel od alifatických halogénalkylov arylhalogenidy, napríklad C6H5CI, reagujú s amoniakom veľmi ťažko, syntéza možné len s katalyzátormi obsahujúcimi meď. V priemysle sa alifatické amíny získavajú katalytickou interakciou alkoholov s NH3 pri 300 - 500 ° C a tlaku 1 - 20 MPa, čo vedie k zmesi primárnych, sekundárnych a terciárnych amínov.

Pri interakcii aldehydov a ketónov s amónnou soľou kyseliny mravčej HCOONH4 vznikajú primárne amíny a reakcia aldehydov a ketónov s primárnymi amínmi (za prítomnosti kyseliny mravčej HCOOH) vedie k sekundárnym amínom.

Nitrozlúčeniny (obsahujúce skupinu -NO2) tvoria po redukcii primárne amíny. Táto metóda navrhnutá N. N. Zininom sa málo používa pre alifatické zlúčeniny, ale je dôležitá na výrobu aromatických amínov a tvorila základ pre priemyselnú výrobu anilínu.

Ako samostatné zlúčeniny sa amíny používajú málo, napríklad v každodennom živote sa ako tvrdidlo pre epoxidové živice používa polyetylénpolyamín [-C2H4NH-] n (obchodný názov PEPA). Amíny sa používajú hlavne ako medziprodukt pri výrobe rôznych organických látok. Vedúca úloha patrí anilínu, na základe ktorého sa vyrába široká škála anilínových farbív a farebná „špecializácia“ sa kladie už v štádiu získavania samotného anilínu. Ultračistý anilín bez prímesi homológov sa v priemysle nazýva „anilín pre modrú farbu“ (čo znamená farbu budúceho farbiva). „Anilín pre červenú farbu“ musí obsahovať okrem anilínu aj zmes orto- a para-toluidínu (CH3C6H4NH2).

Alifatické diamíny sú počiatočnými zlúčeninami na výrobu polyamidov, napríklad nylonu, ktorý sa široko používa na výrobu vlákien, polymérnych fólií, ako aj jednotiek a dielov v strojárstve (polyamidové prevody).

Polyuretány sa získavajú z alifatických diizokyanátov, ktoré majú komplex technicky dôležitých vlastností: vysokú pevnosť kombinovanú s pružnosťou a veľmi vysokou oteruvzdornosťou (polyuretánové podrážky topánok), ako aj dobrú priľnavosť k širokej škále materiálov (polyuretánové lepidlá). Široko sa používajú v penovej forme (polyuretánové peny).

Na báze kyseliny sulfanilovej sa syntetizujú protizápalové lieky sulfónamidy.

Diazoniové soli sa používajú vo fotocitlivých materiáloch na fotokopírovanie, čo umožňuje získať obraz obchádzajúci obvyklú fotografiu halogenidu strieborného.

Klasifikácia aminokyselín

Aminokyseliny sú organické kyseliny obsahujúce jednu alebo viac aminoskupín. V závislosti od povahy kyslej funkcie sa aminokyseliny ďalej delia na aminokarboxylové, napríklad H2N (CH2) 5COOH, aminosulfonové, napríklad H2N (CH2) 2S03H, aminofosfónové, H2NCH2, aminoarsín, napríklad H2NC6H4AsO3H2.

Podľa pravidiel IUPAC je názov aminokyselín odvodený od názvu zodpovedajúcej kyseliny; vzájomné usporiadanie v uhlíkovom reťazci karboxylových a amínových skupín sa zvyčajne označuje číslami, v niektorých prípadoch gréckymi písmenami. Spravidla sa však používajú triviálne názvy aminokyselín.

Z hľadiska fyzikálnych a množstva chemických vlastností sa aminokyseliny výrazne líšia od zodpovedajúcich kyselín a zásad. Rozpúšťajú sa lepšie vo vode ako v organických rozpúšťadlách; dobre kryštalizovať; majú vysokú hustotu a extrémne vysoké teploty topenia. Tieto vlastnosti naznačujú interakciu amínových a kyslých skupín, v dôsledku čoho sú aminokyseliny v tuhom stave a v roztoku (v širokom rozmedzí pH) v zwitteriónovej forme (t. J. Ako vnútorné soli). Vzájomný vplyv skupín je zvlášť výrazný u a-aminokyselín, kde sú obe skupiny v tesnej blízkosti.

Zwitteriónová štruktúra aminokyselín je potvrdená ich veľkým dipólovým momentom (najmenej 5010 - 30 ° C), ako aj absorpčným pásmom v IR spektre tuhej aminokyseliny alebo jej roztoku.

molekula amínového proteínu biochemická

Tabuľka 1. Najdôležitejšie aminokyseliny.

Triviálne meno	Skrátené meno zvyšku spoločnosti aminok-you		Teplota topenia, 0 ° C.	Rozpustnosť vo vode pri 25 ° C, g / 100 g.
Monoaminomonokarboxylové kyseliny
Glykol alebo glycín
Izoleucín
Fenylalanín
Monoaminodikarboxylové kyseliny a ich amidy
Kyselina asparágová
Asparagín
Kyselina glutámová
Glutamín
Diaminomonokarboxylové kyseliny
Ornitín (+)		H2NCHCOOH CH2CH2CH2NH2
		H2NCHCOOH CH2CH2CH2CH2NH2		Dobre rozpustime
Aminokyseliny
		H2NCHCOOH CH2 CH2CH2 NH - C - NH2 ¦ NH
Hydroxyaminokyseliny
		H2NCHCOOH CH2 (OH) CH3
		H2NCHCOOH CH2C6H4OH-n
Tioaminokyseliny
Metionín		H2NCHCOOH CH2CH2SCH3
				Dobre rozpustime
Heterocyklické aminokyseliny
Tryptofán		H2NCHCOOH H2C NH
Hydroxyproline		HOHC CH2 H2C CHCOOH NH
Histidín		NH2CHCOOH H2C ЇC ЇЇ CHN NH CH

Syntézy - aminokyseliny.

Aminokyseliny sa získavajú halogenáciou karboxylových kyselín alebo esterov v polohe a s následným nahradením halogénu aminoskupinou v priebehu pôsobenia amínom, amoniakom alebo ftalimidom draselným (podľa Gabriela).

Podľa Strecker-Zelinského sa -aminokyseliny získavajú z aldehydov:

Zverejnené na http://www.allbest.ru/

Táto metóda tiež umožňuje získať nitrily a amidy zodpovedajúcich a-aminokyselín. Tvorba a-aminofosfónových kyselín reakciou Kabachnik-Fields prebieha podobným mechanizmom, napríklad:

Zverejnené na http://www.allbest.ru/

Pri tejto reakcii sa môžu namiesto aldehydov použiť ketóny a namiesto dialkylfosfitov sa môžu použiť dialkyltiofosfity, estery kyselín s alkylfosfónovými kyselinami RP (OH) OR a diarylfosfínoxidy Ar2HPO.

Aldehydy a ketóny alebo ich aktívnejšie deriváty - ketály sa používajú na syntézu aminokyselín so zvýšením počtu atómov uhlíka o dve jednotky. K tomu sa kondenzujú s cyklickými derivátmi kyseliny aminooctovej - azalaktóny, hydantoíny, tiohydantoíny, 2,5-piperazindióny alebo s chelátmi medi alebo kobaltu, napríklad:

Vhodnými prekurzormi sú aminokyseliny aminomalonikový éter a nitrooctový éter. Požadované radikály môžu byť predbežne zavedené na svoje atómy a-uhlíka alkylačnými alebo kondenzačnými metódami. a-ketokyseliny sa konvertujú na a-aminokyseliny hydrogenáciou v prítomnosti NH3 alebo hydrogenáciou ich oximov, hydrazónov a fenylhydrazónov.

Je tiež možné získať a-aminokyseliny priamo z kyselín a-ketónových pôsobením amoniaku a vodíka na niklový katalyzátor:

Niektoré L - aminokyseliny sa kvôli zložitosti syntézy a separácie optických izomérov získavajú mikrobiologickými metódami (lyzín, tryptofán, treonín) alebo sa izolujú z hydrolyzátov prírodných bielkovinových produktov (prolín, cystín, arginín, histidín).

RCHO + NaHS03 RCH (OH) SO3Na RCH (NH2) SO3Na

Aminokyseliny sa syntetizujú pridaním NH3 alebo amínov k, nenasýteným kyselinám:

V.M. Rodionov navrhol metódu, ktorá kombinuje získanie nenasýtenej kyseliny kondenzáciou aldehydu s kyselinou malónovou a prídavkom amoniaku v jednej operácii:

Aminokyseliny sa získavajú hydrolýzou zodpovedajúcich laktámov, ktoré vznikajú v dôsledku Beckmannovho prešmyku z cyklických ketón-oxímov pôsobením H2SO4. -aminoetánové a -aminoundekánové kyseliny sa syntetizujú z, -tetrachlóralkánov pomocou svojej hydrolýzy. H2SO4 až -chlóralkánové kyseliny nasledované amonolýzou:

C? (CH2CH2) nCC? 3\u003e C? (CH2CH2) nCOOH\u003e H2N (CH2CH2) nCOOH

Východiskové tetrachlóralkány sa získavajú telomerizáciou etylénu s CC4.

Beckmanovo preusporiadanie cyklických ketón-oxímov. Preusporiadanie cyklohexanónoxímu je najdôležitejšie z praktického hľadiska:

Takto získaný kaprolaktám sa polymerizuje na polykapromid s vysokou molekulovou hmotnosťou, z ktorého sa vyrába nylonové vlákno.

Vlastnosti aminokyselín: amfotericita, reakcia na aminoskupinu a karboxyl.

1. Väčšina aminokyselín sú bezfarebné kryštalické látky, zvyčajne dobre rozpustné vo vode, často sladkej chuti.

2. Molekuly aminokyselín obsahujú dve skupiny s priamo protikladnými vlastnosťami: karboxylová skupina - kyslá a aminokyselina so základnými vlastnosťami. Preto majú kyslé aj zásadité vlastnosti. Ako kyseliny tvoria aminokyseliny estery s alkoholmi a soli s kovmi a zásadami:

Pre aminokyseliny je charakteristická najmä tvorba solí medi, ktoré majú špecifickú modrú farbu. Tieto látky sú vnútorné komplexné soli; v nich je atóm medi spojený nielen s atómami kyslíka, ale aj s atómami dusíka aminoskupín:

Väzba medzi atómami medi a dusíka sa uskutočňuje ďalšími valenciami (vďaka voľnému páru elektrónov dusíka aminoskupiny). Ako je zrejmé, vznikajú prstencovité štruktúry pozostávajúce z päťčlenných cyklov. Na ľahkosť vzniku takýchto päť- a šesťčlenných cyklov som upozornil v roku 1906. L.A. Čugajev a zaznamenal ich významnú stabilitu. Meď (a iné kovy) v takýchto intrakomplexných zlúčeninách nie sú iónové. Vodné roztoky takýchto zlúčenín nevedú významné množstvo elektrického prúdu.

Pôsobením žieravých zásad na soli medi aminokyselín sa hydrát oxidu meďnatého nevyzráža. Pôsobením sírovodíka však dochádza k deštrukcii vnútorného komplexu a zráža sa sulfid medi, ťažko rozpustný vo vode.

3. Kyslé vlastnosti monoaminokyselín sú veľmi výrazné, aminokyseliny ťažko nemenia farbu lakmusu. Kyslé vlastnosti karboxylu v nich sú teda výrazne oslabené.

4. Rovnako ako amíny, aj aminokyseliny tvoria soli s kyselinami, napríklad:

Ale tieto soli sú veľmi krehké a ľahko sa rozkladajú. Tak sú výrazne oslabené aj základné vlastnosti aminoskupiny v aminokyselinách.

5. Pôsobením kyseliny dusitej na aminokyseliny vznikajú hydroxykyseliny:

NH2CH2COOH + NHO2 HOCH2COOH + N2 + H20

Táto reakcia je úplne analogická s reakciou tvorby alkoholov pôsobením kyseliny dusitej na primárne amíny.

S halogenidmi kyselín tvoria aminokyseliny látky, ktoré sú aminokyselinami aj amidmi kyselín. Keď teda acetylchlorid pôsobí na kyselinu aminooctovú, vzniká kyselina acetylaminoctová:

CH3COС? + NH2CH2COOH CH2CONHCH2COOH + HC?

Kyselinu acetylaminoctovú je možné považovať za derivát kyseliny aminooctovej, v ktorej molekule je atóm vodíka nahradený acetyl-CH3CO- a ako acetamid, v molekule ktorého je atóm vodíka v aminoskupine nahradený zvyškom kyseliny octovej -CH2COOH.

7. -Aminokyseliny pri zahrievaní ľahko štiepia vodu a z dvoch molekúl aminokyselín sa uvoľnia dve molekuly vody a vzniknú diketopiperazíny:

Laktámy možno považovať za vnútorné amidy.

8. Aminokyseliny tvoria estery pôsobením chlorovodíka na ne alkoholové roztoky. V tomto prípade samozrejme vznikajú soli esterov kyseliny chlorovodíkovej, z ktorých sa dajú voľné estery získať odstránením chlorovodíka oxidom strieborným, oxidom olovnatým alebo trietylamínom:

Estery bežných aminokyselín sú kvapaliny destilované vo vákuu. E. Fischer izoloval jednotlivé aminokyseliny esterifikáciou súčtu aminokyselín získaných v dôsledku hydrolýzy bielkovín, destilácie vo vákuu a následnej hydrolýzy a vytvoril spôsob stanovenia aminokyselinového zloženia bielkovín.

9. Pôsobením chloridu fosforečného na aminokyseliny sa tvoria soli kyseliny chlorovodíkovej s chloridmi aminokyselín, ktoré sú dosť nestabilné. tvorba úplne nestabilných chloridov voľných kyselín:

Aminokyseliny, ich úloha v prírode. Väčšina molekúl a-aminokyselín obsahuje asymetrický atóm uhlíka; prírodné aminokyseliny existujú ako optické antipódy. Antipódy, ktorých konfigurácia je podobná konfigurácii pravotočivého glyceraldehydu, sú označené písmenom D; písmeno L označuje antipódy, ktorých konfigurácia zodpovedá konfigurácii ľavotočivého glyceraldehydu:

Konfigurácia -symetrického atómu uhlíka je rovnaká pre všetky prírodné -aminokyseliny, všetky patria do série L. Najväčší záujem je o 20-aminokyselinách, ktoré sú súčasťou proteínových molekúl. Príslušnosť prírodných aminokyselín k a-aminokyselinám sa dá ľahko zistiť vďaka ich schopnosti vytvárať diketopiperazíny a charakteristické intrakomplexné soli medi. Kyselina dusitá ich premieňa na α-hydroxykyseliny, z ktorých mnohé sú známe už od druhej polovice 18. storočia. Ak to vedie k neznámej hydroxykyseline, potom je možné aminoskupinu nahradiť chlórom pôsobením chloridovej nitrolýzy R R

NH3 - CH - C - O- + NOC? C? - CH - C - OH + N2 + H20 ¦ ¦ OO

a potom nahradením chlóru vodíkom pôsobením zinku v kyslom prostredí sa získa známa karboxylová kyselina (v prípade aminodikarboxylových kyselín dvojsýtna). Týmto spôsobom sa napríklad kyselina izovalerová vyrába z valínu, kyselina izokaprónová z leucínu a kyselina glutarová z kyseliny glutámovej, ktorú je možné ľahko identifikovať pomocou niektorých pevných derivátov (napríklad anilidov). Syntéza peptidov. Dipeptidy sa nazývajú a-amino-N-acylové aminokyseliny

Polypeptidy sa vyrábajú podľa rovnakého amidového princípu z niekoľkých rovnakých alebo rôznych aminokyselín. Sú pomenované podľa počtu zahrnutých aminokyselinových zvyškov, di-, tri- atď. polypeptidy. Dipetidy s rovnakými zvyškami a-aminokyselín možno získať hydrolytickým štiepením diketopiperazínov. Dipetidy s ľubovoľnými zvyškami a-aminokyselín získal E. Fischer acyláciou aminokyseliny na aminoskupine chloridom kyseliny substituovaným a-halogénom a následnou výmenou a-halogenidu za aminoskupinu pôsobením amoniaku:

Podobná postupnosť reakcií použitých na výsledný dipetit bude mať za následok tripetid atď. E. Fischer získaný týmto spôsobom oktadekapeptid pozostávajúci z 18 aminokyselinových zvyškov. V novších metódach syntézy polypeptidov vychádzajú z chloridov aminokyselín (alebo z iných funkčných derivátov aminokyselín s výraznou acylačnou schopnosťou) s chránenou aminoskupinou. Takáto ochrana je nevyhnutná, aby chlorid kyseliny prvej aminokyseliny neacyloval podobnú molekulu, ale vytvoril väzbu s druhou aminokyselinou. Ochrana aminoskupiny acetyláciou nie je veľmi vhodná, pretože podmienky na odstránenie acetylovej skupiny hydrolýzou sú také, že samotný di alebo polypeptid bude hydrolyzovaný a rozloží sa na aminokyseliny. Preto je aminoskupina kyseliny, ktorá je určená ako acylačné činidlo a ktorá sa na ňu prevedie na chlorid kyseliny, chránená zavedením skupiny do aminoskupiny, ktorú je možné odstrániť z dipeptidu hydrolýzou za veľmi miernych podmienok alebo iným spôsobom. Napríklad skupina CF3CO- môže byť odstránená pôsobením miernej alkálie alebo hydrogenolýzy; skupina C6H5CH2OCO- sa dá ľahko odstrániť hydrogenáciou na paládiovom katalyzátore, redukciou roztoku sodíka v kvapalnom amoniaku alebo pôsobením hydrozínu; ftalylová skupina sa odštiepi pôsobením hydrazínu vo forme

Pokiaľ ide o formu, ktorého funkčným derivátom by mal byť karboxyl aminokyseliny chránenej opísanou metódou, častejšie ako chloridy kyselín, používajú sa ľahko acylačné estery alebo zmiešané anhydridy, napríklad:

Bjedľové látky. Klasifikácia

Proteíny sú vysokomolekulárne prírodné polyméry vyrobené z aminokyselinových zvyškov spojených amidovou (peptidovou) väzbou COЇNHЇ. Každá B. je charakterizovaná špecifickou aminokyselinovou sekvenciou a individuálnou priestorovou štruktúrou (konformáciou). Bielkoviny tvoria najmenej 50% suchej hmotnosti organických zlúčenín živočíšnej bunky. Fungovanie bielkoviny je základom najdôležitejších životne dôležitých procesov tela. Metabolizmus (trávenie, dýchanie atď.), Svalová kontrakcia, nervové vedenie a život buniek ako celok sú neoddeliteľne spojené s činnosťou enzýmov - vysoko špecifických katalyzátorov biochemických reakcií, ktorými sú bielkoviny. Základom kostného a spojivového tkaniva, vlny, rohovitých útvarov sú štrukturálne proteíny. Tvoria tiež chrbticu bunkových organel (mitochondrie, membrány atď.). Divergencia chromozómov počas bunkového delenia, pohyb bičíkov, práca svalov zvierat a ľudí sa uskutočňujú pomocou jedného mechanizmu prostredníctvom proteínu kontraktilného systému (napr. Actin, Myosin). Dôležitú skupinu tvoria regulačné proteíny, ktoré kontrolujú biosyntézu proteínov a nukleových kyselín. Medzi regulačné proteíny patria aj hormóny peptid-proteín, ktoré sú vylučované endokrinnými žľazami. Informácie o stave vonkajšieho prostredia, rôzne regulačné signály (vrátane hormonálnych) bunka vníma pomocou zvláštnych. receptorové proteíny umiestnené na vonkajšom povrchu plazmatickej membrány. Tieto proteíny hrajú dôležitú úlohu pri prenose nervového vzrušenia a pri orientovanom pohybe bunky (chemotaxia). Na aktívnom transporte iónov sa podieľajú lipidy, cukry a aminokyseliny cez biologické membrány, transportné proteíny alebo nosné proteíny. Posledne uvedené tiež zahŕňajú hemoglobín a myoglobín, ktoré prenášajú kyslík. Transformácia a využitie energie dodávanej do tela výživou, ako aj energie slnečného žiarenia prebiehajú za účasti bielkovín bioenergetického systému (napríklad rodopsín, cytochrómy). Výživové a zásobné bielkoviny (napr. Kazeín, prolamíny) majú veľký význam a hrajú dôležitú úlohu vo vývoji a fungovaní organizmov. Obranné systémy vyšších organizmov sú tvorené ochrannými proteínmi, ktoré zahŕňajú imunoglobulíny (zodpovedné za imunitu), komplementové proteíny (zodpovedné za lýzu cudzích buniek a aktiváciu imunologickej funkcie), proteíny systému zrážania krvi (napr. Trombín, fibrín) a antivírusový proteín interferón. Podľa ich zloženia sa proteíny delia na jednoduché, pozostávajúce iba z aminokyselinových zvyškov (proteíny) a komplexné (proteidy). Komplexné ióny môžu zahŕňať ióny kovov (metaloproteíny) alebo pigment (chromoproteíny), vytvárať silné komplexy s lipidmi (lipoproteíny), nukleovými kyselinami (nukleoproteíny) a tiež kovalentne viazať zvyšky kyseliny fosforečnej (fosfoproteíny), uhľohydráty (glykoproteíny) alebo niektorú nukleovú kyselinu ( vírusy). Pre množstvo charakteristických vlastností je možné proteíny rozdeliť do niekoľkých podskupín:

Albumín

Sú rozpustné vo vode, pri zahrievaní koagulujú, sú neutrálne a pomerne ťažko sa vyzrážajú soľnými roztokmi. Príklady takých sú: albumín z vaječných bielkovín, albumín z krvného séra, albumín svalového tkaniva, mliečny albumín.

Globulíny

Nie sú rozpustné vo vode, ale rozpúšťajú sa vo veľmi slabých soľných roztokoch. Pri koncentrovanejších roztokoch solí sa opäť vyzrážajú; k ukladaniu dochádza pri nižšej koncentrácii, ako je potrebné na ukladanie albumínu. Tieto bielkoviny sú veľmi slabé kyseliny. Príklady globulínov zahŕňajú: fibrinogén, globulín z krvného séra, globulín svalového tkaniva, globulín z bielkovín z kuracích vajec.

Históny

Základné bielkoviny. Nachádzajú sa vo forme nukleoproteínov v leukocytoch a červených krvinkách.

Protamín

Prolamíny

Nachádza sa v zrnách rôznych obilnín. Ich pozoruhodnou vlastnosťou je ich rozpustnosť v 80% alkohole. Gliadín, ktorý je hlavnou súčasťou lepku, môže slúžiť ako zástupca týchto proteínov.

Skleroproteíny

Nerozpustné proteíny, ktoré tvoria vonkajší obal tela zvieraťa a nachádzajú sa v kostre a spojivovom tkanive. Patria sem keratín, kolagény, elastín, fibroín. Kerotín je hlavnou zložkou vlasov, rohov, kopýt, nechtov, peria a vrchnej vrstvy kože. Škrupina kuracieho vajca sa skladá z limetky a keratínu. Ak rozpustíte vápno vaječnej škrupiny v kyseline, zostane vám jemná pokožka pozostávajúca z keratínu; keratín je pokožka, ktorá nasleduje po škrupine vajíčka. Chemické zloženie keratínu je bohaté na síru. Kolagény. Sú mimoriadne bežné v živých organizmoch. Kolagén pozostáva z spojivového tkaniva; nachádzajú sa v chrupavke. Kosti stavovcov sú zložené z anorganické látky (fosforečnan a uhličitan vápenatý), tuky a kolagén. Pri varení s vodou alebo vystavení prehriatej pare vytvárajú kolagény lepidlo. Ak sa z kostí odstráni tuk a potom sa po ich liečbe kyselinou rozpustí fosforečnan vápenatý, potom zostane proteínová látka osseín. Keď sa osseín spracuje prehriatou parou, premení sa na lepidlo. Čisté kostné lepidlo sa nazýva želatína. Obzvlášť čistá želatína sa získava z rybieho mechúra varením s vodou. Elastín je súčasťou žíl a ďalších elastických látok spojivového tkaniva. Surové hodvábne nite sa skladajú z bielkovinovej látky, fibroínu, potiahnutej ďalšou bielkovinovou látkou, ktorá hrá úlohu hodvábneho lepidla, sericínom. Po varení s vodou sa hodváb zbaví lepidla, ktoré potom prechádza do roztoku. Proteidy možno tiež rozdeliť do niekoľkých skupín: fosforoproteíny obsahujú vo svojom zložení fosfor. Na rozdiel od protamínov, ktoré, ako je uvedené vyššie, majú základné vlastnosti, majú rozhodne výrazný kyslý charakter. Hlavným predstaviteľom fosforoproteínov je mliečny kazeín. Má taký výrazný kyslý charakter, že rozkladá uhličitan za uvoľňovania oxidu uhličitého. Kazeín sa rozpúšťa v slabých roztokoch alkálií a vytvára s nimi soli. Soli kazeínu sa nazývajú kazeináty. Kazeín sa pri zahrievaní nezráža. Pôsobením kyselín na soli kazeínu sa uvoľňuje vo voľnej forme. To vysvetľuje zrážanie mlieka, keď je kyslé. Z kazeínu sa vyrába tvrdý plast podobný rohu, ktorý sa nazýva halalit.) Na získanie halalitu sa kazeín zmieša s vodou, farbami a plnivami, lisuje sa pod tlakom a výsledné platne sa ošetria formalínom. Kazeín obsahuje fosfor vo forme esteru kyseliny fosforečnej. Medzi ďalšie fosforoproteíny patrí vitelín, ktorý sa nachádza v žĺtku kuracieho vajca. Nukleoproteíny sa nachádzajú v bunkových jadrách. Pri opatrnej hydrolýze sa rozkladajú na bielkoviny a nukleové kyseliny. Nukleové kyseliny sú veľmi zložité látky, ktoré sa pri hydrolýze štiepia na kyselinu fosforečnú, sacharidy a dusíkaté organické látky pyrimidínovej a purínovej skupiny. Chromoproteíny. Pod týmto menom sú známe bielkoviny, ktoré sú kombináciou bielkovín s farebnými látkami. Najštudovanejším chromoproteínom je hemoglobín, farbivo červených krviniek. Hemoglobín, ktorý sa kombinuje s kyslíkom, sa mení na oxyhemoglobín, ktorý pri prenose kyslíka na ďalšie látky opäť na hemoglobín. Hodnota hemoglobínu v živote ľudí a zvierat je veľmi veľká. Hrá úlohu pri prenose kyslíka z pľúc do tkanív. Oxyhemoglobín, ktorý sa vytvára v pľúcach, je prenášaný krvou do celého tela a vydávaním kyslíka prispieva k priebehu oxidačných procesov v tele. Okrem toho hemoglobín spolu s krvnou plazmou reguluje pH krvi a prenos oxidu uhličitého v tele. Charakteristickou vlastnosťou hemoglobínu je jeho schopnosť kombinovať s oxidom uhoľnatým, po ktorom stráca schopnosť kombinovať s kyslíkom. To vysvetľuje toxický účinok oxidu uhoľnatého. Hemoglobín je kombináciou proteínového globínu s hemochromogénom farbiva. Po vystavení vzduchu sa hemoglobín mimo tela mení na methemoglobín, ktorý sa od oxyhemoglobínu líši silou väzby s kyslíkom. Po pôsobení ľadovej kyseliny octovej sa methemoglobín štiepi za vzniku globínu a hematínu C34H32O4N4Fe (OH). Spracovaním methemoglobínu rovnakým činidlom, ale za prítomnosti NaCa, sa získa chloridová soľ hematínu, nazývaná hemín, C34H32O4N4FeCa. Gemin vytvára charakteristické červenohnedé plaky, ktoré umožňujú odhaliť prítomnosť krvi v škvrnách aj po niekoľkých rokoch. Hematín je veľmi blízko hemochromogénu, ale stále sa od neho líši. Glukoproteíny. Niektoré proteíny tejto skupiny sa nachádzajú v slizničných zlúčeninách živočíšnych organizmov a vlastnosti týchto sekrétov sa stanovujú tak, že sa pretiahnu do vlákien aj pri relatívne veľkom zriedení. Tieto bielkoviny sa produkujú v submandibulárnej žľaze (submandibulárna žľaza je jednou zo slinných žliaz), pečeni, žalúdku a črevných žľazách. Ďalšie glukoproteíny sa nachádzajú v chrupavke, vaječnom bielku, sklovci atď. Skúmanými predstaviteľmi glukoproteínov sú kombinácia proteínov s látkami obsahujúcimi zvyšky niektorých derivátov sacharidov, kyseliny sírovej a kyseliny octovej.

Štruktúra bielkovínnové molekuly

Takmer všetky bielkoviny sú tvorené z 20-aminokyselín patriacich, s výnimkou glycínu, do série L. Aminokyseliny sú navzájom prepojené peptidovými väzbami tvorenými karboxylovými a a-aminoskupinami susedných aminokyselinových zvyškov. Molekula proteínu môže pozostávať z jedného alebo viacerých reťazcov obsahujúcich od 50 do niekoľkých stoviek (niekedy aj viac ako tisíc) aminokyselinových zvyškov. Molekuly obsahujúce menej ako 50 zvyškov sa často označujú ako peptidy. Mnoho molekúl zahrnuje cystínové zvyšky, ktorých disulfidové väzby kovalentne spájajú časti jedného alebo viacerých reťazcov. V natívnom stave majú proteínové makromolekuly špecifickú konformáciu. Konformačná charakteristika daného proteínu je určená sekvenciou aminokyselinových zvyškov a je stabilizovaná vodíkovými väzbami medzi peptidom a vedľajšími skupinami aminokyselinových zvyškov, ako aj hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami. Existujú štyri úrovne organizácie bielkovinových molekúl.

Primárna štruktúra je sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Všetky proteíny sa líšia svojou primárnou štruktúrou; ich potenciálny možný počet je prakticky neobmedzený.

Sekundárnou štruktúrou proteínu je α-helix, ktorý sa vytvára v dôsledku skrúcania polypeptidového reťazca v dôsledku vodíkových väzieb medzi skupinami: ЇCЇ a ЇNЇ. ¦ ¦ O H

Jedno otočenie skrutkovice zvyčajne obsahuje 3,6 aminokyselinových zvyškov, rozstup skrutkovice je 0,544 nm.

Terciárna štruktúra proteínu sa chápe ako umiestnenie jeho polypeptidového reťazca v priestore. Veľkosť, tvar a polarita aminokyselinových zvyškov majú významný vplyv na tvorbu terciárnej štruktúry. Terciárna štruktúra mnohých proteínov je zložená z niekoľkých kompaktných globúl nazývaných domény. Domény sú zvyčajne vzájomne prepojené tenkými mostíkmi - predĺženými polypeptidovými reťazcami.

Pojem kvartérna štruktúra sa vzťahuje na makromolekuly, ktoré zahŕňajú niekoľko polypeptidových reťazcov (podjednotiek), ktoré nie sú navzájom kovalentne spojené. Tieto podjednotky sú navzájom prepojené vodíkovými, iónovými, hydrofóbnymi a inými väzbami. Príkladom je makromolekula hemoglobínu.

Pojem enzýmy

Katalýza mnohých biochemických reakcií prebiehajúcich v rastlinných a živočíšnych organizmoch a ich bunkách, ako aj v jednobunkových mikroorganizmoch, sa uskutočňuje pomocou enzýmov (enzýmov). Enzýmy sú látky alebo čisto bielkovinové štruktúry alebo bielkovinové bielkoviny spojené s neproteínovou protetickou skupinou. Počet už známych enzýmov je veľmi veľký. Predpokladá sa, že jedna bakteriálna bunka používa až 1 000 rôznych enzýmov. Štruktúra sa však ustanovila iba pre niektoré z nich. Príklady čistých proteínových enzýmov sú proteolytické tráviace enzýmy, ako sú pepsín a trypsín. Existujú prípady, keď ten istý proteín nesie v tele štrukturálne aj enzymatické funkcie. Príkladom je svalový proteín myozín, ktorý katalyticky rozkladá adenozíntrifosfát, reakciu, ktorá v tomto prípade poskytuje energiu na svalovú kontrakciu. Vitamíny sú skupiny látok, ktoré majú zvyčajne pomerne zložitú štruktúru, často chemicky veľmi ďaleko od seba navzájom a sú spojené iba na biologickom základe. Jedná sa o potrebné stopové množstvá, ale o úplne nevyhnutné zložky potravy, ktorých nedostatok spôsobuje ochorenie a absencia spôsobuje smrť organizmu. Ľudský a zvierací organizmus si pomocou vitamínov (ale nielen nich) vytvára svoje vlastné enzýmy. Jedna a tá istá látka, ktorá slúži ako vitamín pre organizmy jedného druhu, nemusí byť vitamínom pre iné organizmy z dvoch dôvodov: buď si ho môže syntetizovať sám. Kyselina askorbová je teda vitamínom pre ľudí, ale pre potkana nie je vitamínom, pretože telo potkana si ho vytvára z glukózy. Niektoré vitamíny sú veľmi univerzálne a sú potrebné pre všetky organizmy - od jednobunkových (kvasinky a baktérie) až po človeka. Zelené rastliny sú schopné produkovať všetky svoje látky zo surových minerálov a CO2, a preto nepotrebujú vitamíny. Pre pôsobenie mnohých bielkovinových enzýmov v tele je nevyhnutná prítomnosť mikro-množstva iónov určitých aktivátorov kovov (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), ktoré sa nepovažujú za vitamíny. Niektoré koenzýmy a zodpovedajúce vitamíny obsahujú kovy (železo, kobalt). Úloha stopových množstiev kovov (stopových prvkov) pre vývoj rastlín je veľmi dôležitá; tieto mikroelementy sa zjavne používajú na tvorbu enzýmov a slúžia ako „rastlinné vitamíny“. Enzýmy sú katalyzátory, ale líšia sa od bežných katalyzátorov. Vyznačujú sa teda:

Oveľa väčšia špecifickosť vo vzťahu k štruktúre katalyzovaného objektu a vo vzťahu k reakcii. Úplná stereochemická špecifickosť.

Oveľa vyššia miera enzymatických reakcií v porovnaní s rovnakými reakciami katalyzovanými bežnými katalyzátormi.

Nízkoteplotné optimum ich pôsobenia (aktivita enzýmov zvyčajne prudko klesá na 50 ° C a v rozmedzí 50 - 100 ° C sa ich pôsobenie úplne zastaví).

Denaturácia - nezvratná strata katalytickej aktivity pri zahriatí na 50 - 100 ° C. Existujú však enzýmy (trypsín, ribonukleáza), ktorých aktivita sa obnoví ochladením, dokonca aj po prevarení.

Existencia optimálneho kyslého prostredia pre pôsobenie každého enzýmu.

Vysoká miera enzymatických reakcií sa na jednej strane vysvetľuje, ako vždy pri katalýze, silným poklesom aktivačnej energie reakcie. Takže pri katalýze dochádza k výraznému zníženiu aktivačnej energie reakcie. Takže počas hydrolýzy kazeínu s kyselinou je aktivačná energia 20,6 kcal / mol a počas hydrolýzy trypsínom iba 12 kcal / mol. Hydrolýza sacharózy s kyselinou vyžaduje aktivačnú energiu 25,5 kcal / mol a enzymatická (sacharóza) vyžaduje iba 12-13 kcal / mol. Na druhej strane preexponenciálny faktor Arrennovej rovnice hrá rovnako dôležitú úlohu pri enzymatických reakciách, pretože hodnota tohto faktora je spravidla oveľa rádovo vyššia ako pri reakciách obvyklého typu. Existujú dôkazy, že enzýmy obsahujú centrá („kapsy“), ktoré fixujú substrát na povrchu svojich molekúl, a druhé centrá, ktoré uskutočňujú reakciu. Enzým môže byť aktívny v tom zmysle, že priťahuje aktívne centrum do miesta pôsobenia, čím trochu mení svoju sekundárnu alebo terciárnu štruktúru.

Zverejnené na Allbest.ru

Podobné dokumenty

Podstata, pojem a vlastnosti amínov. Ich hlavné vlastnosti a reakcie. Charakterizácia reakcií na získanie amínov, ich redukcia a oxidácia. Metódy získavania amínov. Ammonolýza helolénových uhľovodíkov, opis ich základných vlastností a reakcií zlúčenín.

prednáška pridaná 02.03.2009


Metódy získavania aromatických amínov: primárne, sekundárne, terciárne. Fyzikálne a chemické vlastnosti aromatických amínov. Halogenácia anilínu s voľnými halogénmi. Hydrogenácia anilínu v prítomnosti niklu. Samostatní zástupcovia amínov.

abstrakt, pridané 10/05/2011


Pojem amíny, ich podstata a vlastnosti, všeobecný vzorec a základné chemické vlastnosti. Klasifikácia amínov na aromatické a alifatické, ich charakteristické vlastnosti. Vlastnosti alifatických amínov, spôsoby ich prípravy a charakteristické reakcie.

abstrakt, pridané 21. 2. 2009


Hlavný chemické prvkyktoré tvoria proteíny. Bielkoviny sú polyméry, ktorých monoméry sú aminokyseliny. Štruktúra aminokyselín, úrovne organizácie bielkovinových molekúl. Štruktúry bielkovín, základné vlastnosti bielkovín. Denaturácia bielkovín a jej typy.

prezentácia pridaná 15. 1. 2011


Štúdium štruktúry a vlastností amínov ako organických zlúčenín, ktoré sú derivátmi amoniaku. Názvoslovie amínov a nahradenie atómov vodíka uhľovodíkovými radikálmi. Syntéza, analýza, chemické reakcie amínov a ich interakcia s kyselinou dusitou.

prezentácia pridaná 8. 2. 2015


Štruktúra a úrovne skladania molekúl bielkovín, konformácia. Charakterizácia funkcií bielkovín v tele: štrukturálne, katalytické, motorické, transportné, nutričné, ochranné, receptorové, regulačné. Štruktúra, vlastnosti, typy a reakcie aminokyselín.

abstrakt, pridané 03/11/2009


Názvoslovie, klasifikácia, chemické vlastnosti amínov. Základné a kyslé vlastnosti, acylačné a alkylačné reakcie. Interakcia amínov s kyselinou dusitou. Redukcia dusíkatých organických zlúčenín, Hoffmannova zmena.

seminárna práca pridaná 25.10.2014


Podľa racionálnej nomenklatúry sú amínmi alkyl alebo arylamíny. Alkylácia alkylhalogenidmi a oxidácia terciárnych amínov. Acylácia a pôsobenie sulfonylchloridov, substitúcia aromatických amínov v kruhu. Interakcia amínov s kyselinou dusitou.

abstrakt, pridané 02.03.2009


Biogénne amíny sú amíny, ktoré sa tvoria v tele v dôsledku metabolizmu. Distribúcia v prírode. Syntéza biogénnych amínov. Fyzikálne a chemické vlastnosti. Hlavný fyziologický účinok melatonínu. Tryptamíny, metyltryptamíny, etyltryptamíny.

test, pridané 10/11/2011


Užívanie difenylamínu. Amíny. Acylácia a alkylácia amínov. Tvorba derivátov močoviny. Alkylácia primárnych a sekundárnych amínov. Štiepenie a oxidácia amínov. Syntéza na báze anilínu a anilínovej soli. Syntéza z chlórbenzénu a anilínu.

Amíny alifatickej série Amíny - organické zlúčeniny, ktoré možno považovať za deriváty uhľovodíkov vytvorené v dôsledku nahradenia atómov vodíka v molekule uhľovodíka zvyškami amoniaku (aminoskupinami). Amíny sa tiež považujú za deriváty amoniaku, v ktorých sú atómy vodíka nahradené uhľovodíkovými radikálmi R - H NH3 R - NH2 uhľovodík amoniak amín

Pretože v amoniaku môžu byť všetky atómy vodíka postupne nahradené radikálmi, existujú tri skupiny amínov. Amíny, v ktorých je dusík kombinovaný s jedným zvyškom, sa nazývajú primárne, s dvoma zvyškami - sekundárnymi a s tromi zvyškami - terciárnymi R R | | R - NH 2 R - NH R - N - R primárny sekundárny terciárny amín amín

Amíny môžu obsahovať jednu, dve alebo viac aminoskupín, aby bolo možné rozlíšiť monoamíny, diamíny atď. Je potrebné mať na pamäti, že diamíny s dvoma aminoskupinami na jednom atóme uhlíka neexistujú. Najjednoduchším diamínom je preto etyléndiamín, ktorý obsahuje dve aminoskupiny na rôznych atómoch uhlíka: NH2 - CH2 - NH2 etyléndiamín (1,2 - etándiamín)

Organické látky, ktoré sú derivátmi amónnych zlúčenín, úzko súvisia s amínmi. Deriváty radikálov obsahujúcich v komplexnom amónnom katióne radikály obsahujúce hydroxid amónny sa namiesto atómov vodíka nazývajú substituované hydroxidy amónne; zlúčeniny obsahujúce tetrasubstituovaný amónny ión, v ktorých sú štyri radikály naviazané na dusík namiesto všetkých štyroch atómov vodíka, sa nazývajú kvartérne amóniové bázy:

Nomenklatúra amínov Podľa pravidiel medzinárodnej nomenklatúry, ak je aminoskupina v zlúčenine hlavnou, je jej prítomnosť označená koncovkou -amin; ak je takýchto skupín viac, použije sa koncovka s gréckymi číslicami - diamín, triamín atď.

Pre názvy primárnych amínov alebo diamínov s primárnymi aminoskupinami sa tieto zakončenia pridávajú k názvom zodpovedajúcich jednomocných alebo dvojmocných zvyškov: CH 3 | CH3-NH2CH3-CH-NH2 metylamín izopropylamín CH2-CH2 | | NH2 NH2 tetrametyléndiamín

Názvy amínov je možné odvodiť aj od názvov substituentov zodpovedajúcich uhľovodíkov. Čísla potom označujú atómy uhlíka hlavného reťazca naviazaného na aminoskupinu. Napríklad CH3 5 4 │ 3 2 1 CH3 - CH - CH2 - CH3 │ NH2 4-metylpentanamín-2

Názvy sekundárnych a terciárnych amínov s rovnakými radikálmi sú odvodené od názvov týchto radikálov a ich počtu v gréckych čísliciach. Napríklad: CH2 - CH3 │ CH3 - NH - CH3 - CH2 - N - CH2 - CH3 dimetylamín trietylamín

Názvy zlúčenín obsahujúcich substituovaný amónny ión sú tvorené názvami radikálov: CH3CH3 │ │ CH3 - N + - CH3OH― CH3 - N + - CH3Cl - │ │ CH3 C2H5 hydroxid tetrametylamónium trimetyletyletylamóniumchlorid

Chemické vlastnosti Ako deriváty amoniaku vykazujú amíny základné vlastnosti a sú to organické zásady. Rovnako ako amoniak, aj amíny s vodou tvoria substituované amóniové katióny a hydroxylové anióny: + CH3NH2 + HOHCH3NH3 + OH - metylamín metylamínový ión

Vodné roztoky amínov môžu byť predstavované ako roztoky substituovaných hydroxidov amónnych; v prípade metylamínu metylamóniumhydroxid CH3NH3OH. Sú zásadité a farbia lakmusovú farbu.

Pod vplyvom najjednoduchších alkylových radikálov sa zvyšujú základné vlastnosti aminoskupiny, preto sú mastné amíny silnejšími zásadami ako amoniak. Kvartérne amónne bázy majú obzvlášť silné zásadité vlastnosti.

Zvýšenie základných vlastností aminoskupiny v amínoch v porovnaní s amoniakom sa vysvetľuje elektrónovo-darcovskými vlastnosťami alkylových radikálov, ich schopnosťou odpudzovať elektróny väzieb, ktoré ich spájajú s inými atómami alebo skupinami: ●● CH 3 N H CH 3 N H CH 3 metylamín dimetylamín

Alkyly zvyšujú celkovú elektrónovú hustotu atómu dusíka nesúceho osamelý pár, a tým aj jeho schopnosť pripojiť protón. Ako báza čpavok s kyselinami dáva amónne soli. Podobne sa prejavujú základné vlastnosti amínov.

CH 3 NH 2 + HCl CH 3 NH 3 Cl metylamín metylamónium chlorid CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 CH 3 NH 3 SO 4 2 metylamóniumsulfát

Žieravé zásady, ako silnejšie zásady, vytláčajú amíny z ich solí. CH3-NH3CI + Na. OH → CH3-NH2 + H20 + Na. Cl metylamín Reakcia sa urýchľuje zahrievaním.

Reakcie amínov s kyselinou dusitou Pôsobením kyseliny dusitej (HNO 2) na primárne amíny sa uvoľňuje plynný dusík a voda a vzniká alkohol: R - NH 2 + O \u003d N― OH primárny amín R - OH + N 2 + H 2 O alkohol s kyselinou dusitou Napríklad: CH3―NH2 + O \u003d N―OH CH3OH + N2 metylamín metanol + H20

Sekundárne amíny, keď sú vystavené pôsobeniu kyseliny dusitej, tvoria nitrozamíny: R R N H + HO N \u003d O + H 2 O R R sekundárna kyselina dusičná nitrozamín

Napríklad: CH3NH + HON \u003d ОN N \u003d О + H20CH3CH3 dimetylamín dimetylnitrozamín Terciárne amíny, v ktorých nie je dusík žiadny vodík, nereagujú s kyselinou dusitou.

Aminokyseliny sú organické zlúčeniny obsahujúce dve funkčné skupiny: karboxyl –COOH a amino skupinu –NH 2. Najjednoduchšou aminokyselinou je kyselina aminooctová NH 2 COOH, ktorá sa tiež nazýva glycín.

Ak je jeden atóm vodíka v metylovej skupine molekuly kyseliny octovej nahradený skupinou –NH2, získa sa vzorec kyseliny aminooctovej: CH 3 COOH - kyselina octová NH 2 COOH - kyselina amino octová NH 2 - funkčná skupina nazývaná aminoskupina.

Amfotericita aminokyselín Súčasná prítomnosť dvoch funkčných skupín v molekulách aminokyselín určuje ich zvláštne chemické vlastnosti. Karboxylová skupina - COOH v aminokyselinách určuje ich kyslé vlastnosti.

Aminoskupina - NH2 určuje základné vlastnosti látky, pretože je schopná na seba viazať katión vodíka v dôsledku prítomnosti voľného elektrónového páru na atóme dusíka: - NH2 + H + - NH3+. ... Amoniak sa správa rovnakým spôsobom a vytvára amónny ión NH 4+: NH 3 + H + NH 4+. ... Aminokyseliny sú organické látky, ktoré majú kyslé aj zásadité vlastnosti.

Vlastnosti AK. 1. Tvorba solí Tvorba vnútorných solí Vzorec neodráža štruktúru AA. Aminoskupina neutralizuje karboxylovú skupinu, preto AA v tuhej forme a v roztoku na p. H \u003d izoelektrický bod sa nachádza ako zwitterióny:

2. Reakcie na aminoskupine Acylácia Acetylchlorid (Acetylchlorid) acetyl-N-acetylaminokyselina Lyzín N6-acetyllizín N, N-diacetyllizín

Reakcie na aminoskupine 2,4-dinitrofluórbenzén DNP-derivát AA N- (2,4-dinitrofenyl) alanínu Používa sa na stanovenie N-koncovej aminokyseliny podľa Sangera (Sanger)

Polykondenzačná reakcia Vďaka prítomnosti kyslých a zásaditých skupín sú molekuly aminokyselín schopné vzájomne interagovať a vytvárať polyméry - proteíny. HNH-CH2-COOH + HNH-CH2-COOH НNH-CH2CO-NH-CH2COOH + H20

Reakcie na výrobu polymérov, ktoré sú sprevádzané tvorbou produktu s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako je voda, sa nazývajú polykondenzačné reakcie. Keď sú molekuly aminokyselín navzájom spojené, vytvorí sa väzba nazývaná peptid. Väzba medzi zvyškom aminoskupiny -NH- jednej molekuly aminokyseliny a zvyškom karboxylovej skupiny -CO inej molekuly aminokyseliny sa nazýva peptidová väzba: -CO-NH-.

Bielkoviny sú produkty polykondenzácie aminokyselín. Bielkoviny sú veľmi zložité. Monoméry peptidov a proteínov sú a-aminokyseliny.

IN všeobecný pohľad aminokyseliny, ktoré sa podieľajú na tvorbe bielkovín, je možné vyjadriť vzorcom: H 2 N - CH (R) –COOH. Skupina R pripojená k atómu uhlíka určuje rozdiel medzi aminokyselinami, ktoré tvoria proteíny. Organizmy živých bytostí obsahujú viac ako 100 rôznych aminokyselín, nie všetky sa však používajú na tvorbu bielkovín, ale iba 20, takzvaných „základných“.

Obsahujúce OH-skupinu Cerin a-amino-b-hydroxypropiónová kyselina 2-amino-3-hydroxypropánová kyselina Ser, Ser Treonin a-amino-b-hydroxymaslová kyselina 2-amino-3-hydroxybutánová kyselina Thr, Tre

Cysteín obsahujúci síru Cysteín Cystín Kyselina a-amino-b-tiopropiónová Kyselina 2-amino-3-sulfanylpropánová (kyselina 2-amino-3-tiopropánová, kyselina 2-amino-3-merkaptopropánová - zastaraná) Cys, cis metionín a-amino -g-metyltiomaselná kyselina 2-amino-4-metylsulfanylbutánová kyselina (2-amino-4-metyltiobutánová kyselina - zastaraná) Met, Met.

Monoaminodikarboxylové kyseliny a ich amidy Kyselina asparágová Kyselina aminosukcínová Kyselina aminobutándiová Asp, Asparagín Kyselina asparágová kyselina 2, 5-diamino-5-oxobutánová Asn, Asn Kyselina glutámová kyselina a-aminoglutarová Kyselina 2-aminopentandioová - 6 glu amínová kyselina diamino-6-oxopentánová Gln, Gln

Obsahujúce aminoskupinu Lyzín a, kyselina e-diaminokaprónová Kyselina 2,6-diaminohexánová Lys, Lys Arginín Kyselina 2-amino-5 - [amino (imino) metyl] aminopentánová a-amino-d-guanidylvalerová Arg, Arg

Aromatická AA Kyselina fenylalanínová a-amino-b-fenylpropiónová Kyselina 2-amino-3-fenylpropánová Phe, Phen Tyrozín a-amino-b- (p-hydroxyfenyl) propiónová kyselina 2-amino-3 - (4 -hydroxyfenyl) propán k uvedenému Tyr, Tyr

Heterocyklická AA Kyselina tryptofánová a-amino-b-indolylpropiónová 2-amino-3 - (lH-indol-3-yl) propánová kyselina Trp, Tri Histidín a-amino-b-imidazolylpropiónová kyselina 2-amino Kyselina -3 - (1 H-imidazol-4-yl) propiónová His, Gis Prolín Kyselina pyrolidín-a-karboxylová Kyselina 2-pyrolidínkarboxylová Pro, Pro Na porovnanie, alanín

Aminokyseliny podieľajúce sa na tvorbe bielkovín Názov Glycín Štruktúra Označenie Gly Alanín Ala Valín Val Leucín Leu Izoleucín Ile

Enantiomérizmus AA Prírodné proteíny obsahujú iba zvyšky L-aminokyselín. Peptidy bakteriálneho pôvodu obsahujú zvyšky D-aminokyselín. Glycín nemá žiadne enantioméry, pretože neobsahuje žiadny chirálny atóm uhlíka.

Úrovne štruktúrnej organizácie proteínov primárna štruktúra - aminokyselinová sekvencia sekundárna štruktúra - lokálne vysoko usporiadané konformácie proteínového reťazca (a-helix, b-štruktúra) terciárna štruktúra - forma molekuly proteínu; trojrozmerná štruktúra natívnych proteínov Kvartérna štruktúra - agregát niekoľkých molekúl proteínov

primárna štruktúra primárna štruktúra je sekvencia aminokyselinových zvyškov v molekule proteínu alebo peptidu. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Primárna štruktúra určuje všetky ostatné úrovne štruktúrnej organizácie proteínov

Sekundárna štruktúra Sekundárna štruktúra - lokálne vysoko usporiadané konformácie proteínového reťazca - skrutkovice a zložené vrstvy.

a-helix Pravé a-helixy polypeptidového reťazca sú stabilizované vodíkovými väzbami, kde C \u003d O skupiny polypeptidového hlavného reťazca sú spojené s tými, ktoré od nich ležia v smere C-konca reťazca H-N skupiny (zobrazené modrou farbou).

Štruktúra skladaných vrstiev b Štruktúra b je tvorená niekoľkými polypeptidovými reťazcami spojenými vodíkovými väzbami. Existuje vo forme zložených listov. Pretože povrch b-štruktúry je zvlnený, nazýva sa to aj „skladaná b-štruktúra“.

Terciárna štruktúra Terciárna štruktúra je forma proteínovej molekuly; trojrozmerná štruktúra proteínu. Zbalenie nepravidelných oblastí a a a b štruktúr do globule určuje terciálnu štruktúru proteínu

Kvartérna štruktúra Kvartérna štruktúra je agregát niekoľkých molekúl bielkovín tvoriacich jednu štruktúru Interakcie: iónové, vodíkové, hydrofóbne, kovalentné (disulfidové) Protomér - samostatný polypeptidový reťazec Podjednotka - funkčná jednotka

Organické látky obsahujúce dusík sú v národnom hospodárstve veľmi dôležité. Dusík môže byť zahrnutý v organických zlúčeninách vo forme nitroskupiny N02, aminoskupiny NH2 a amidoskupiny (peptidová skupina) - C (0) NH a atóm dusíka bude vždy priamo spojený s atómom uhlíka.

Nitrozlúčeniny sa získava priamou nitráciou nasýtených uhľovodíkov kyselinou dusičnou (tlak, teplota) alebo nitráciou aromatických uhľovodíkov kyselinou dusičnou v prítomnosti kyseliny sírovej, napríklad:

Nižšie nitroalkány (bezfarebné kvapaliny) sa používajú ako rozpúšťadlá pre plasty, celulózové vlákna, veľa lakov, nižšie nitroarény (žlté kvapaliny) - ako medziprodukty na syntézu aminokyselín.

Amíny (alebo aminokyseliny) možno považovať za organické deriváty amoniaku. Míny môžu byť primárny R - NH2, sekundárne RR „NH a terciárny RR "R" N, v závislosti od počtu atómov vodíka, ktoré sú substituované radikálmi R, R ", R". Napríklad primárny amín je etylamín C2H5NH2, sekundárny amín - dijetilamín (CH3) 2NH, terciárny amín - trietylamín (C 2 H 5) 3 N.

Amíny, ako napríklad amoniak, vykazujú základné vlastnosti; hydratujú vo vodnom roztoku a disociujú ako slabé zásady:

a tvoria soli s kyselinami:

Terciárne amíny pridávajú halogénové deriváty za vzniku tetra-amónnych solí:

Aromatické večere (v ktorých je aminoskupina naviazaná priamo na benzénový kruh) sú slabšie zásady ako alkylamíny v dôsledku interakcie samostatného páru elektrónov atómu dusíka s β elektrónmi benzénového kruhu. Aminoskupina uľahčuje náhradu vodíka v benzénovom kruhu, napríklad brómom; 2,4,6-tribromanilín sa tvorí z anilínu:

Príjem: redukcia nitrozlúčenín pomocou atómového vodíka (získaná buď priamo v nádobe reakciou Fe + 2HCl \u003d FeCl2 + 2H 0 alebo prechodom vodíka H2 cez niklový katalyzátor H2 \u003d 2H 0) vedie k syntéze primárny amíny:

b) Zininová reakcia

Amíny sa používajú pri výrobe rozpúšťadiel pre polyméry, liečivá, kŕmne doplnkové látky, hnojivá, farbivá. Veľmi jedovatý, najmä anilín (žltohnedá tekutina, ktorá sa vstrebáva do tela aj cez pokožku).

11.2. Aminokyseliny. Bielkoviny

Aminokyseliny - organické zlúčeniny obsahujúce dve funkčné skupiny - kyslé UNSD a amín NH2; sú základom bielkovinových látok.

Príklady:

Aminokyseliny vykazujú vlastnosti kyselín aj amínov. Takže tvoria soli (kvôli kyslým vlastnostiam karboxylovej skupiny):

a estery (ako iné organické kyseliny):

So silnejšími (anorganickými) kyselinami vykazujú vlastnosti zásad a tvoria soli vďaka základným vlastnostiam aminoskupiny:

Reakcia tvorby glycinátov a solí vistárie sa dá vysvetliť nasledovne. Vo vodnom roztoku existujú aminokyseliny v troch formách (napríklad glycín):

Preto v reakcii s alkáliami glycín prechádza do glycinátového iónu a s kyselinami - do glycíniového katiónu sa rovnováha posúva smerom k tvorbe aniónov alebo katiónov.

Bielkoviny - organické prírodné zlúčeniny; sú biopolyméry vyrobené zo zvyškov aminokyselín. V molekulách bielkovín je dusík prítomný vo forme amidovej skupiny - C (O) - NH– (tzv peptidová väzba C - N). Bielkoviny nevyhnutne obsahujú C, H, N, O, takmer vždy S, často P atď.

Keď sa proteíny hydrolyzujú, získa sa zmes aminokyselín, napríklad:

Rozlišuje sa počet aminokyselinových zvyškov v molekule proteínu dipeptidy (vyššie uvedený glycylalanín), tripeptidy atď. Prírodné bielkoviny (bielkoviny) obsahujú od 100 do 1 105 aminokyselinových zvyškov, čo zodpovedá relatívnej molekulovej hmotnosti 1 104 - 1 10 7.

Tvorba proteínových makromolekúl ( biopolyméry),to znamená, že väzba molekúl aminokyselín na dlhé reťazce nastáva za účasti skupiny COOH jednej molekuly a skupiny NH2 inej molekuly:

Je ťažké preceňovať fyziologický význam bielkovín, nie náhodou sa im hovorí „nositelia života“. Proteíny sú hlavným materiálom, z ktorého je zostavený živý organizmus, teda protoplazmou každej živej bunky.

Pri biologickej syntéze bielkovín sú zvyšky 20 aminokyselín obsiahnuté v polypeptidovom reťazci (v poradí stanovenom genetickým kódom organizmu). Medzi nimi sú aj také, ktoré si samotné telo nesyntetizuje vôbec (alebo ich syntetizuje v nedostatočnom množstve), nazývajú sa esenciálne aminokyseliny a sú zavádzané do tela jedlom. Výživová hodnota bielkovín je odlišná; Živočíšne bielkoviny, ktoré majú vyšší obsah esenciálnych aminokyselín, sa pre človeka považujú za dôležitejšie ako rastlinné bielkoviny.

Príklady úloh častí A, B, C

1-2. Organická trieda

1. nitrozlúčeniny

2. primárne amíny

obsahuje funkčnú skupinu

1) - О - NIE 2

3. Medzi molekulami sa vytvárajú vodíkové väzby

1) formaldehyd

2) propanol-1

3) kyanovodík

4) etylamín

4. Počet štruktúrnych izomérov zo skupiny nasýtených amínov pre kompozíciu C3H9N je

5. Vo vodnom roztoku aminokyseliny CH3CH (NH2) COOH bude chemické prostredie

1) kyslé

2) neutrálne

3) zásadité

6. Duálnu funkciu v reakciách vykonávajú (osobitne) všetky látky zo sady

1) glukóza, kyselina etánová, etylénglykol

2) fruktóza, glycerín, etanol

3) glycín, glukóza, kyselina metánová

4) etylén, kyselina propánová, alanín

7-10. Pre reakciu v roztoku medzi glycínom a

7. hydroxid sodný

8. metanol

9. Chlorovodík

10. Výrobky kyseliny aminooctovej sú

1) soľ a voda

3) dipeptid a voda

4) ester a voda

11. Zlúčenina, ktorá reaguje s chlorovodíkom za vzniku soli, vstupuje do substitučných reakcií a získava sa redukciou produktu nitrácie benzénu.

1) nitrobenzén

2) metylamín

12. Pri pridávaní lakmusu k bezfarebnému vodný roztok Roztok kyseliny 2-aminopropánovej je zafarbený:

1) červená

4) fialová

13. Na rozpoznanie izomérov so štruktúrou CH3-CH2-CH2-N02 a NH2-CH (CH3) - COOH by ste mali použiť činidlo

1) peroxid vodíka

2) brómová voda

3) Roztok NaHC03

4) Roztok FeCl3

14. Pôsobením koncentrovanej kyseliny dusičnej na proteín ... sa objaví farba:

1) fialová

2) modrá

4) červená

15. Vytvorte korešpondenciu medzi názvom spojenia a triedou, do ktorej patrí

16. Anilín účinkuje v nasledujúcich procesoch:

1) neutralizácia kyselinou mravčou

2) vytesnenie vodíka sodíkom

3) získanie fenolu

4) substitúcia chlórovou vodou

17. Glycín sa zúčastňuje reakcií

1) oxidácia oxidom meďnatým

2) syntéza dipeptidu s fenylalanínom

3) esterifikácia s 1-butanolom

4) pridanie metylamínu

18-21. Vytvorte reakčné rovnice podľa schémy

Sacharidy

Poznámky

Bart R. Rétorika obrazu // Bart R. Selected Works. Sémiotika. Poetika. M., 1994 S. 302. Na rovnakom mieste. Na rovnakom mieste. 306. Na rovnakom mieste. S. 309. Na rovnakom mieste.

Pojem sacharidy. Klasifikácia sacharidov. Mono-, di- a polysacharidy, zástupcovia každej skupiny sacharidov. Biologická úloha sacharidov, ich význam v ľudskom živote a spoločnosti.

Monosacharidy. Štruktúra a optická izoméria monosacharidov. Sú klasifikované podľa počtu atómov uhlíka a povahy karbonylovej skupiny. Fisherove a Howorthove vzorce pre obraz molekúl monosacharidov. Priradenie monosacharidov k sériám D a L. Najvýznamnejší predstavitelia monos.

Glukóza, jej molekulárna štruktúra a fyzikálne vlastnosti. Tautoméria. Chemické vlastnosti glukózy: reakcie podľa aldehydovej skupiny („strieborné zrkadlo“, oxidácia kyselinou dusičnou, hydrogenácia). Reakcie glukózy ako viacsýtny alkohol: interakcia glukózy s hydroxidom meďnatým pri izbovej teplote a zahrievaní. Rôzne druhy kvasenia (alkoholické, mliečne). Glukóza v prírode. Biologická úloha a použitie glukózy. Fruktóza ako izomér glukózy. Porovnanie molekulárnej štruktúry a chemických vlastností glukózy a fruktózy. Fruktóza v prírode a jej biologická úloha.

Pentóza. Ribóza a deoxyribóza ako zástupcovia aldopentózy. Molekulárna štruktúra.

Disacharidy. Štruktúra disacharidov. Spôsob spájania cyklov. Obnovovacie a neobnovujúce vlastnosti disacharidov v dôsledku členenia cyklu. Štruktúra a chemické vlastnosti sacharózy. Technologický základ pre výrobu sacharózy. Laktóza a maltóza ako izoméry sacharózy.

Polysacharidy.Všeobecná štruktúra polysacharidov. Molekulová štruktúra škrobu, amylózy a amylopektínu. Fyzikálne vlastnosti škrobu, jeho výskyt v prírode a jeho biologická úloha. Glykogén. Chemické vlastnosti škrobu. Štruktúra elementárneho článku celulózy. Vplyv štruktúry polymérneho reťazca na fyzikálne a chemické vlastnosti celulózy. Hydrolýza celulózy, tvorba esterov s anorganickými a organickými kyselinami. Koncept umelých vlákien: acetátové hodváb, viskóza. Nález v prírode a biologická úloha celulózy. Porovnanie vlastností škrobu a celulózy.

Aminokyseliny. Pojem aminokyseliny, ich klasifikácia a štruktúra. Optická izoméria a-aminokyselín. Nomenklatúra aminokyselín. Dualita acidobázických vlastností aminokyselín a jej príčiny. Bipolárne ióny. Kondenzačné reakcie. Peptidová väzba. Syntetické vlákna: nylon, enant. Klasifikácia vlákien. Produkcia aminokyselín, ich využitie a biologická funkcia.

Bielkoviny. Bielkoviny ako prírodné polyméry. Primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry proteínov. Fibrilárne a globulárne proteíny. Chemické vlastnosti bielkovín: spaľovanie, denaturácia, hydrolýza, kvalitatívne (farebné) reakcie. Biologické funkcie bielkovín, ich význam. Bielkoviny ako zložka potravy. Problém hladovania bielkovín a spôsoby jeho riešenia.

Nukleové kyseliny. Nukleové kyseliny ako prírodné polyméry. Nukleotidy, ich štruktúra, príklady. ATP a ADP, ich vzájomná premena a úloha tohto procesu v prírode. Koncept DNA a RNA. Štruktúra DNA, jej primárna a sekundárna štruktúra. Diela F. Cricka a D. Watsona. Doplnkovosť dusíkatých zásad. Replikácia DNA. Vlastnosti štruktúry RNA. Typy RNA a ich biologické funkcie. Pojem ternárny kód (kodón). Biosyntéza bielkovín v živej bunke. Genetické inžinierstvo a biotechnológia. Transgénne formy rastlín a živočíchov.

Amíny, aminokyseliny, bielkoviny - pojem a druhy. Klasifikácia a vlastnosti kategórie „Amíny, aminokyseliny, bielkoviny“ 2017, 2018.