La coagulación de proteínas ocurre a qué temperatura. Coagulación de sustancias proteicas. Funciones de la trombina en la hemostasia

La cocción realizada correctamente tiende a aumentar el valor nutricional de los alimentos al mejorar su sabor y digestibilidad. Además, la exposición térmica asegura el bienestar sanitario de los alimentos.

Para recomendar el método más conveniente de tratamiento térmico de un producto en particular y obtener un producto culinario terminado con las propiedades deseadas, es necesario saber qué cambios fisicoquímicos ocurren en los productos.

Sin embargo, dado que los productos alimenticios son composiciones complejas que consisten en muchas sustancias (proteínas, grasas, carbohidratos, vitaminas, etc.), es recomendable considerar primero los cambios en cada uno de ellos por separado.

Cambios en las proteínas

Cuando los alimentos se cocinan, sus sistemas de proteínas sufren varios cambios.

La violación de las estructuras nativas secundarias y terciarias de las proteínas se denomina "desnaturalización de proteínas". La desnaturalización de las proteínas puede ocurrir debido al calentamiento, la acción mecánica (al batir), un aumento en la concentración de sales en el sistema (al congelar, salar, secar productos) y algunos otros factores.

La profundidad de la alteración en la estructura de las proteínas depende de la intensidad del efecto de varios factores, la posibilidad de la acción simultánea de varios de ellos, la concentración de proteínas en el sistema, el pH del medio y el efecto de varios aditivos.

La desnaturalización de las proteínas implica un cambio en sus propiedades de hidratación: la capacidad de unión al agua, que determina el sabor del producto terminado.

Cuando las proteínas solubles se desnaturalizan, su capacidad de unión al agua disminuye en diversos grados, lo que depende de la profundidad de los cambios de desnaturalización. La correcta regulación de los factores que determinan las propiedades de desnaturalización e hidratación de las proteínas durante el proceso tecnológico permite obtener productos culinarios de alta calidad.

Entonces, en la práctica, a menudo se usa la dependencia de la desnaturalización y la capacidad de unión de agua de las proteínas con el pH del medio. La desnaturalización de las proteínas musculares en la carne y el pescado a un pH cercano al punto isoeléctrico se produce a temperaturas más bajas y se acompaña de una pérdida significativa de agua.

Por lo tanto, al acidificar los sistemas de proteínas con algunos métodos de procesamiento de pescado y carne (encurtido, etc.), se crean las condiciones para reducir la profundidad de desnaturalización de las proteínas durante el tratamiento térmico.

Al mismo tiempo, el ambiente ácido promueve la desnaturalización y desagregación del colágeno de la proteína del tejido conectivo y la formación de productos con mayor capacidad de retención de agua. Como resultado, el tiempo de cocción de los productos se reduce y los productos terminados adquieren jugosidad y buen sabor.

La desnaturalización también cambia el estado físico de los sistemas de proteínas, que generalmente se define con el término "plegamiento de proteínas". El plegamiento de varios sistemas de proteínas tiene sus propias particularidades.

En algunos casos, las proteínas coaguladas se liberan del sistema en forma de copos o coágulos (la formación de espuma al cocinar caldos, mermelada), en otros, el sistema de proteínas se compacta con una parte del agua extraída junto con las sustancias disueltas en él (producción de requesón a partir de yogur) o un aumento de la resistencia del sistema sin compactación y liberación de humedad (cuajada de claras de huevo).

Junto con los cambios físicos, cuando los sistemas de proteínas se calientan, ocurren cambios químicos complejos en las proteínas mismas y en las sustancias que interactúan con ellas.

Proteínas de frutas y verduras

La cantidad de sustancias proteicas en verduras y frutas no excede 2-2,5%. Las proteínas son avispas ­ los principales elementos estructurales del citoplasma, sus orgánulos y núcleos de células vegetales.

Durante el tratamiento térmico, las proteínas del citoplasma se coagulan y forman escamas; la estructura de la membrana celular se destruye. Su destrucción promueve la difusión de sustancias disueltas en la savia celular en el caldo u otro líquido en el que se han cocinado o almacenado las verduras, y la penetración de sustancias disueltas en el caldo u otro líquido en ellas.

Proteínas de productos de cereales y harinas

Los guisantes, los frijoles y las lentejas contienen aproximadamente 20-23% sustancias proteicas, soja - 30%. En cereales y NS la cantidad alcanza 11% , y en harina de trigo de primer y primer grado - 10 - 12%.

En los productos de granos y harinas, las proteínas están en un estado deshidratado, por lo tanto, al remojar legumbres, hervir cereales o amasar masa, pueden absorber la humedad y hincharse.

Cuando se calienta a 50-70 ° C, las proteínas hinchadas se coagulan y exprimen parte de la humedad absorbida, que está unida por el almidón gelatinizado.

Utilizado en la práctica culinaria, saltear harina de trigo con o sin grasa a una temperatura de 120 ° C y superior afecta las proteínas que contiene, que se desnaturalizan y pierden su capacidad de hincharse y formar gluten.

Claras de huevo de gallina

La clara de huevo contiene 11-12% de proteína, yema de 15-16%. A una temperatura de 50-55 ° C, la clara de huevo comienza a coagularse, lo que se manifiesta en forma de opacidades locales que, con un aumento adicional de temperatura, se extienden a todo el volumen; al alcanzar los 80 ° C, la proteína coagulada conserva su forma.

El calentamiento adicional aumenta la fuerza del sistema proteico y es especialmente perceptible en el rango de temperatura de 80 a 85 ° C. Al alcanzar los 95-100 ° C, la fuerza de la proteína cambia de manera insignificante con el tiempo.

La yema de huevo se cuaja a temperaturas más altas. Para aumentar su viscosidad, la yema debe calentarse a 70 ° C.

Una mezcla de proteína con yema se manifiesta de manera similar a la yema. La clara rizada, la yema o una mezcla de estos retiene la humedad unida y no la exprime. La naturaleza de la coagulación de las claras de huevo no cambia si se diluyen con un poco de agua y la mezcla se mezcla bien, sin embargo, la resistencia mecánica del sistema disminuye.

La capacidad de las claras de huevo para retener la humedad durante la coagulación se utiliza en la práctica culinaria. La adición de huevos, agua o leche a las proteínas en la elaboración de tortillas permite reducir la resistencia mecánica de los sistemas proteicos y obtener productos culinarios con un sabor más delicado que los productos de huevos naturales.

Las propiedades mecánicas de las claras de huevo cuajadas también se utilizan para estructurar (unir) algunos productos culinarios (chuletas de verduras, etc.).

Proteínas de la leche

Las principales proteínas de la leche son la caseína (2,3-3,0%), lactoalbúmina (0,5-1,0%) y lactoglobulina (0,1%).

Cuando se calienta la leche con acidez normal, se observan cambios notables solo con la albúmina, que se coagula y se deposita en forma de escamas en las paredes de los platos. El proceso comienza a 60 ° C y finaliza a casi 85 ° C.

Calentar la leche no tiene prácticamente ningún efecto sobre la solubilidad de la caseína: sólo una pequeña cantidad en forma insoluble está presente en la espuma formada en la leche. En la leche fermentada, el calentamiento hace que la caseína se coagule y separe el sistema en dos fracciones: cuajada (caseína cuajada) y suero.

La caseína también cuaja cuando se calienta la leche con alta acidez. Cuando se calienta, el requesón libera parte de la humedad. Para conectarlo, se agregan cereales o harina a los productos culinarios del requesón.

Proteínas de carne, aves, pescado

El procesamiento tecnológico de estos productos se debe en gran parte a la estructura morfológica y composición de sus sistemas proteicos.

Características de la estructura y composición del tejido muscular. ... La mayor parte de la carne procesada en la práctica culinaria es la musculatura esquelética. Los músculos esqueléticos individuales están formados por fibras musculares conectadas en un solo conjunto por capas de tejido conectivo.

La fibra muscular es una célula contráctil especializada, cuya longitud puede alcanzar los 12 cm y más, y un grosor de hasta 120 mm. El contenido de la fibra consta de dos partes: líquido (homogéneo) - sarcoplasma y gelatinoso (en forma de filamentos gelatinosos) - miofibrillas. En el exterior, la fibra está cubierta con una vaina: sarcolema (Fig. 3).

En los músculos, las fibras se agrupan en haces: primarias, que consisten en fibras musculares; secundario, formado por vigas primarias; haces de orden superior que forman el músculo.

Las proteínas que forman las fibras musculares de la carne, las aves y el pescado se denominan proteínas musculares. Algunos de ellos en estado líquido están contenidos en el sarcoplasma, incluida la proteína mioglobina, que tiñe la carne de rojo, algunos en estado gelatinoso forman parte de las miofibrillas. El contenido de proteínas en algunos productos cárnicos y pesqueros se muestra en la tabla. 12.

Las proteínas musculares tienen un alto valor biológico: la proporción de aminoácidos esenciales en ellas es casi óptima. El contenido de proteínas musculares en los músculos esqueléticos de los bovinos de 1ª categoría promedia el 13,4% con fluctuaciones del 6,1 al 14,3% en diferentes partes de la canal (Fig. 4).

Arroz. 3. Diagrama de la estructura de la fibra muscular:
1 - miofibrilla; 2 - sarcoplasma; 3 - núcleo
Arroz. 4. El contenido de proteínas musculares en diferentes partes de la canal del ganado.

El tejido conectivo de un músculo se llama misio. La parte de él que conecta las fibras musculares en los haces primarios se llama endomisio, que une los haces de fibras musculares entre sí, la primera y la capa exterior del músculo, el epimisio.

Las proteínas fibrilares (colágeno y elastina) son componentes importantes del tejido conectivo.

Mediante análisis estructural de rayos X, se encontró que la molécula de colágeno consta de tres cadenas polipeptídicas (triplete) retorcidas juntas alrededor de un eje común.

La fuerza de la triple hélice se debe principalmente a los enlaces de hidrógeno. Las moléculas individuales de colágeno y elastina forman fibras. A su vez, haces de fibras de colágeno y elastina, junto con una sustancia que las une en un todo único y consiste en un complejo proteína-polisacárido, forman películas de endomisio y perimisia.

Arroz. 5. Muestra microscópica del músculo pectoral de bovinos. Hay capas visibles de endomisio entre las fibras musculares y capas de perimisia entre sus haces.

La estructura del endomisio prácticamente no depende de la capacidad contráctil del músculo y la naturaleza del trabajo que realiza. El colágeno en su composición forma fibras muy finas y ligeramente onduladas. La elastina en el endomisio está poco desarrollada.

La estructura del perimisio está muy influenciada por la naturaleza del trabajo realizado por los músculos. En los músculos que sufrieron pequeñas cargas durante la vida del animal, la estructura del perimisio es cercana al endomisio.

El perimisium de los músculos que realizan un trabajo duro tiene una estructura más compleja: aumenta el número de fibras de elastina, los haces de colágeno son más gruesos, en el perimisium de algunos músculos las fibras se cruzan y forman un tejido celular complejo. El porcentaje de tejido conectivo aumenta en los músculos.

Cuadro 13.Relación aproximada (por triptófano) de aminoácidos esenciales en proteínas musculares de ciertos alimentos.

Por lo tanto, el tejido conectivo del endomisio y la perimisia forma una especie de esqueleto o esqueleto de tejido muscular, que incluye fibras musculares. La naturaleza de este esqueleto determina las propiedades mecánicas o, como dicen, la "dureza" o "ternura" de la carne.

En promedio, la mayor parte de la musculatura del ganado contiene de 2 a 2,9% de colágeno, pero la cantidad de colágeno en diferentes partes de la canal es muy diferente (Fig. 6).

Arroz. 6. Contenido de colágeno (k) y elastina (e) en diversas partes de la canal de bovinos

En el ganado menor, la diferencia en la estructura del perimisium en diferentes partes de la canal se expresa en mucha menor medida que en el ganado y, además, el perimisium tiene una estructura más simple. Las peculiaridades de la estructura anatómica del tejido muscular del ave incluyen el bajo contenido y labilidad del tejido conectivo.

El tejido muscular de los peces también está formado por fibras musculares y tejido conectivo, pero tiene sus propias características. Sus fibras musculares están unidas por perimisium en miovenidas en zigzag que, con la ayuda de capas de tejido conectivo (tabiques), forman los músculos longitudinales del cuerpo. Los septos son transversales y longitudinales (Fig. 7).

Al igual que el tejido muscular de los animales de sangre caliente, la musculatura de los peces, que tiene una mayor carga (músculos adyacentes a la cabeza y la cola), contiene un tejido conectivo más desarrollado, sin embargo, debido a su baja fuerza, los peces se dividen en variedades. y con fines culinarios, como es habitual en la carne de los animales de matadero. ... La principal proteína del tejido conectivo de los peces es el colágeno (del 1,6 al 5,1%), contiene muy poca elastina.

Además del tejido muscular, el colágeno se encuentra en cantidades significativas en la materia orgánica de los cartílagos, huesos, piel y escamas. Entonces, su contenido en huesos alcanza el 10-20%, en los tendones -25-35%. El colágeno que se encuentra en los huesos se llama oseína.

Como proteína, el colágeno tiene un bajo valor biológico, ya que prácticamente carece de triptófano y contiene muy poca metionina; está dominado por glicocol, prolina e hidroxiprolina.

Los principales componentes de la carne de diferentes tipos de animales son (en%): agua -48-80, proteínas-15-22, grasas-1-37, sustancias extractivas-1.5-2.8 y minerales-0.7-1, 5.

La cantidad de agua depende de la edad del animal y del contenido de grasa de la carne. Cuanto más joven es el animal y menos grasa en su carne, más humedad en los músculos.

La mayor parte de la humedad (alrededor del 70%) está asociada en los músculos con las proteínas de las miofibrillas. El sarcoplasma de fibras musculares contiene una menor cantidad de humedad con proteínas, extractos y minerales disueltos en él. Una cierta cantidad de humedad está contenida en las cavidades intercelulares del tejido muscular.

Las sustancias extractivas son productos metabólicos. Se componen de aminoácidos, dipéptidos, glucosa, algunos ácidos orgánicos, etc. Las sustancias extractivas y los productos de su transformación intervienen en la creación del sabor y aroma característicos de la carne.

Arroz. 7. Diagrama de la estructura del tejido muscular de los peces: 1 - fibras musculares (su dirección se muestra mediante trazos); 2 - miocomma; 3 - tabiques transversales; 4 - tabiques longitudinales

Entonces, las soluciones de ácido glutámico y sus sales tienen un sabor carnoso, por lo tanto, el glutamato monosódico se usa como uno de los componentes de sopas secas, salsas y otros concentrados. Los aminoácidos como la serina, la alanina, la glicina tienen un sabor dulce, la leucina es ligeramente amarga, etc.

Cuando se calientan, las sustancias extractivas sufren varios cambios químicos: reacciones de formación de melanoides, oxidación, desdoblamiento hidrolítico, etc. Las sustancias resultantes también se consideran extractivas: su sabor, olor y color afectan las características organolépticas del producto terminado.

Las sustancias extractivas del tejido muscular del pescado difieren significativamente en composición de las sustancias extractivas de la carne. Tiene poco ácido glutámico y más histidina, fenilalanina, triptófano, cistina y cisteína. En general, se acepta que el sabor y olor del pescado se debe principalmente a las bases nitrogenadas de las sustancias extractivas, que son especialmente abundantes en el pescado de mar y poco o nada en la carne de los animales terrestres.

Entre las sustancias minerales del tejido muscular de los animales terrestres y los peces, una proporción significativa corresponde a las sales de sodio, potasio, calcio y magnesio.

Cambios de proteínas durante el tratamiento térmico.

Durante el tratamiento térmico, las proteínas de los músculos y del tejido conjuntivo experimentan cambios significativos.

Las proteínas musculares de la carne y el pescado comienzan a desnaturalizarse y coagularse a una temperatura de aproximadamente 40 ° C.Al mismo tiempo, el contenido de las fibras musculares se vuelve más denso, ya que se libera humedad de ellas con minerales, sustancias extractivas disueltas en ellas y proteínas solubles. no desnaturalizado a una temperatura determinada.

La liberación de humedad y la compactación de las fibras musculares aumenta su fuerza: son más difíciles de cortar y masticar.

Si la carne o el pescado se calienta en agua, entonces las proteínas que han pasado a ella, al alcanzar las temperaturas adecuadas, se desnaturalizan y coagulan en forma de copos, formando la denominada espuma.

Aproximadamente el 90% de las proteínas solubles en la carne y el pescado se desnaturalizan a temperaturas de 60-65 ° C. A estas temperaturas, el diámetro de las fibras musculares en la carne de vacuno se reduce en un 12-16% del valor original. El posterior aumento de temperatura conlleva una pérdida adicional de humedad, un engrosamiento de las fibras musculares y un aumento de su fuerza.

Cuando se cocina la carne, la proteína mioglobina se desnaturaliza, lo que determina el color de la carne. La desnaturalización de la mioglobina se acompaña de un cambio en el color del tejido muscular, lo que permite juzgar indirectamente la preparación culinaria de la carne.

La carne conserva su color rojo a temperaturas de hasta 60 ° С, a 60-70 ° С se vuelve rosa y a 70-80 ° С se vuelve gris. Cuando se cocina, la carne permanece de color gris o marrón.

Calentar el tejido conectivo provoca la disgregación del colágeno contenido en él y cambia la estructura del propio tejido. La etapa inicial de este proceso es la desnaturalización del colágeno y la ruptura de la estructura fibrilar de la proteína, que se define por el término "fusión de colágeno".

La temperatura de desnaturalización o ebullición del colágeno es mayor cuanto más contiene prolina e hidroxiprolina. Para la carne, la cocción se observa a una temperatura de aproximadamente 65 ° C, para el pescado, a aproximadamente 40 ° C.

A estas temperaturas, hay una ruptura parcial de los enlaces cruzados entre las cadenas polipeptídicas de las moléculas de proteína fibrilar. Como resultado, las cadenas se contraen y adoptan una posición plegada energéticamente más favorable.

En las fibras de colágeno aisladas del tejido conectivo, el colágeno se suelda a determinadas temperaturas y tiene el carácter de un salto. La soldadura de colágeno en películas de perimisia se extiende en el rango de temperatura. El proceso comienza a las temperaturas indicadas anteriormente y termina a temperaturas más altas, y cuanto más alta es la temperatura, más compleja es la estructura del tejido conectivo.

Los cambios a nivel molecular implican cambios en la estructura de las fibras de colágeno y las capas de tejido conectivo. Las fibras de colágeno se deforman, se doblan, su longitud se reduce y se vuelven más elásticas y transparentes-vítreas.

La estructura de las propias capas de tejido conectivo también cambia: también se deforman, aumentan de grosor, se vuelven vítreos más elásticos y transparentes.

La soldadura de colágeno se acompaña de la absorción de una cierta cantidad de humedad y un aumento en el volumen de las capas de tejido conectivo. La compresión de las capas de tejido conjuntivo contribuye en gran medida a la exprimido del tejido muscular del líquido liberado durante la desnaturalización y coagulación de las proteínas musculares.

Con el calentamiento adicional del tejido conjuntivo, se produce una ruptura parcial o completa de los enlaces cruzados entre las cadenas polipeptídicas del colágeno desnaturalizado, y algunas de ellas pasan al caldo, formando una solución de gelatina; la estructura de las capas de tejido conectivo se altera en gran medida y su fuerza disminuye.

El debilitamiento de la fuerza del perimisium es uno de los factores que determina la preparación de la carne. Una vez cocida, la carne no debe ofrecer una resistencia significativa a cortar o mordisquear a lo largo de las fibras musculares.

Al igual que la temperatura de soldadura, la tasa de desagregación del colágeno depende de la estructura del perimisio. Entonces, por 20 min hirviendo en el músculo psoas, cuyo perimisium está poco desarrollado, se desagrega y se pasa al caldo 12,9% de colágeno, y en el músculo pectoral con perimisium más grueso, en las mismas condiciones, solo se desagrega el 3,3% del colágeno.

Más de 60 min hirviendo, estas cifras aumentaron: para el músculo psoas hasta el 48,3%, para el músculo pectoral - solo hasta el 17,1% La temperatura a la que se lleva a cabo el proceso de tratamiento térmico tiene un efecto insignificante en la tasa de disgregación del colágeno y ablandamiento de la perimisia .

Por ejemplo, al hervir el músculo del hombro a una temperatura de 120 ° C (en un autoclave), la cantidad de colágeno desagregado es el doble del contenido en un músculo similar que se cocinó de la forma habitual a una temperatura de 100 ° C.

Sin embargo, debe tenerse en cuenta que con un aumento en la temperatura de cocción, simultáneamente con una reducción en el período de tratamiento térmico, se produce una compactación excesiva de las proteínas musculares, lo que afecta negativamente la consistencia y el sabor de la carne.

Cuando se usa para freír músculos con un perimizne complejo, la carne se trata con ácidos (decapado) o preparaciones enzimáticas. Para el decapado se suele utilizar ácido cítrico o acético. La desagregación del colágeno y el debilitamiento de la perimisia se aceleran notablemente en la carne en escabeche.

Frito los productos son jugosos, con buen gusto.

Las enzimas proteolíticas de origen vegetal, animal y microbiano se utilizan con éxito como ablandadores de carne: ficina (de higos), papaína (de melón), tripsina (de origen animal), etc.

Las preparaciones enzimáticas son polvos, pastas o soluciones que se utilizan para tratar la carne de una forma u otra (humedecer, esparcir, inyectar). A menudo, la carne se suelta antes de ser procesada con enzimas.

El tratamiento térmico reduce ligeramente la resistencia de las fibras de elastina, por lo tanto, el tejido muscular con un alto contenido de elastina (cuello, flanco) permanece resistente después del tratamiento térmico y se utiliza principalmente para hacer masa de chuletas.

Uso: agricultura, es decir, producción de alimentos para animales. La esencia de la invención: la electrocoagulación de la proteína se realiza mediante corriente continua en la cámara, cuyas regiones anódica y cavod están separadas por una membrana. En el proceso de flujo de corriente, se registra el valor de pH del medio y cuando se alcanza su valor 5, se detiene el proceso. A medida que se elimina el coágulo, el resto del material que contiene proteínas se alimenta desde la región del cátodo a la del ánodo. La temperatura del material no supera los 39 - 40 o C. 2 h. p. f-ly, 1 pestaña.

La invención se refiere a la agricultura, a saber, la producción de piensos. El conocido método de coagulación térmica de la proteína del jugo de papa, que consiste en calentarlo con vapor a 70-100 aproximadamente C.Las desventajas de este método son el bajo rendimiento de proteínas (70-80%), el alto consumo de energía (0.5 MJ / kg). ). Existe un método de coagulación química, que consiste en la precipitación de una proteína sin calentarla mientras se acidifica con ácidos o sales de metales pesados ​​hasta el punto isoeléctrico (pH 4,8-5,2). La desventaja de este método es el bajo rendimiento de proteína (40-50%), la necesidad de neutralizar el medio. Lo más cercano al método propuesto es el método de tratamiento electrotérmico, en el que el medio que contiene proteínas se calienta con una corriente eléctrica de frecuencia industrial hasta 70-100 o C.La intensidad del campo eléctrico entre los electrodos ubicados en el medio coagulado es (5-25) 10 2 V / m. El rendimiento de proteínas alcanza el 80-84%, el contenido energético es de 0,12 MJ / kg. El propósito de la invención es incrementar el rendimiento de proteína, para reducir el consumo de energía del proceso. Para lograr este objetivo, la proteína se coagula en una cámara separada por una membrana que es permeable a los compuestos inorgánicos (principalmente iones H + y OH-) y prácticamente impermeable a los iones de la proteína debido a su "gran" tamaño. Cuando una corriente continua fluye, por ejemplo, a través de un jugo de papa desde el electrodo positivo al electrodo negativo, los iones H + se mueven al cátodo y los iones del grupo hidroxilo OH se mueven al ánodo. Esto conduce a una disminución del pH en el ánodo y a un aumento en el cátodo. El ambiente ácido en el ánodo coagula la proteína. Además, la corriente eléctrica que pasa a través del jugo de papa activa la transferencia de masa y la velocidad de las reacciones químicas sin causar un calentamiento significativo. Debido a esto, la temperatura del jugo se eleva solo hasta 30-40 o C.Así, debido a la acción termoquímica de la corriente eléctrica, la proteína se coagula a temperaturas mucho más bajas que con los métodos térmicos conocidos, lo que reduce el consumo de energía. del proceso a 0.05 MJ / kg. La acción química y térmica combinada de la corriente eléctrica aumenta el rendimiento de proteínas hasta en un 97% La fracción gastada de la región del cátodo se introduce en el ánodo en una proporción que no perturba el proceso de coagulación. EJEMPLO El jugo de papa (pH 6.6-6.8) se coloca en la cámara de trabajo del coalescedor, cuyos espacios de ánodo (A) y cátodo (K) están separados por un tabique de membrana en la proporción A: K 4: 1, prácticamente impermeable a componentes de jugo en ausencia de corriente eléctrica ... Se suministra una corriente continua con una intensidad de campo eléctrico en el espacio entre electrodos (3-5) 10 2 V / m a los electrodos de la cámara desde el rectificador, bajo cuya influencia el pH desciende a 2,5-5. Cuando prosigue la coagulación, se registra la temperatura. Al llegar a 30-40 aproximadamente C, el proceso se detiene. En el proceso de coagulación, el producto procesado de la región del cátodo se alimenta al ánodo, mezclándolo con jugo "fresco". El tiempo de procesamiento depende de la fuerza del campo eléctrico y la temperatura inicial del jugo. La proteína coagulada se aísla del jugo por métodos convencionales. La tabla muestra una evaluación comparativa de varios métodos de coagulación, obtenidos en el laboratorio de transporte y regulación del metabolismo vegetal de la Academia de Ciencias de la República de Bielorrusia. Los estudios han demostrado que el método propuesto aumenta el rendimiento de proteínas en un 10-15%, reduce el consumo de energía en 2-3 veces; Al mismo tiempo, la densidad de la corriente continua durante la coagulación no supera los 8000 A / m 2, lo que permite reducir la temperatura de procesamiento.

Afirmar

1. MÉTODO DE COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS, que comprende colocar un material que contiene proteínas en una cámara, cuyo ánodo y regiones catódicas están separadas por un tabique de membrana, y pasar una corriente eléctrica continua entre los electrodos ubicados en estas regiones, caracterizado porque durante el flujo de corriente, el valor de pH del material procesado se registra en el ánodo del área de la cámara y a un valor de pH de no más de 5, la corriente se detiene. 2. Un método según la reivindicación 1, caracterizado porque después de eliminar el coagulante de la región del ánodo de la cámara, el material que contiene proteínas que queda en la región del cátodo de la cámara se transfiere a la región del ánodo y ambas regiones se complementan con el nivel de trabajo con nuevo material que contiene proteínas. 3. Método según la reivindicación 1, caracterizado porque la densidad de corriente continua en el proceso de coagulación no es superior a 8000 A / m 2.

Coagulación(de lat. Coagulatio- coagulación, espesamiento), adhesión de partículas de un sistema coloidal durante sus colisiones en el proceso de movimiento térmico (browniano), mezcla o movimiento direccional en un campo de fuerza externo.

Coagulación de la sangre- Esta es la etapa más importante del sistema de hemostasia, que se encarga de detener el sangrado en caso de daño al sistema vascular del cuerpo. El conjunto de varios factores de la coagulación sanguínea que interactúan entre sí de forma muy compleja forman un sistema de coagulación sanguínea.

La coagulación sanguínea está precedida por la etapa de primaria hemostasia plaquetaria vascular... Esta hemostasia primaria se debe casi en su totalidad a la vasoconstricción y al bloqueo mecánico por los agregados plaquetarios del sitio de daño a la pared vascular. El tiempo característico de la hemostasia primaria en una persona sana es de 1-3 minutos. La sangre se coagula (hemocoagulación, coagulación, hemostasia plasmática, hemostasia secundaria) Se denomina proceso biológico complejo de formación de filamentos de proteína de fibrina en la sangre, que se polimeriza y forma coágulos sanguíneos, como resultado de lo cual la sangre pierde su fluidez, adquiriendo una consistencia cuajada. La coagulación de la sangre en una persona sana ocurre localmente, en el sitio de formación del tapón plaquetario primario. El tiempo característico para la formación de un coágulo de fibrina es de unos 10 minutos. La coagulación de la sangre es un proceso enzimático.

Coagulación (coagulación)- un proceso espontáneo, que, de acuerdo con las leyes de la termodinámica, es una consecuencia del deseo del sistema de pasar a un estado con una energía libre más baja. Sin embargo, dicha transición es difícil, y en ocasiones prácticamente imposible, si el sistema es estable en conjunto, es decir, es capaz de resistir la consolidación. (agregación) partículas. Proteccion DE Coagulación (coagulación) en este caso, puede haber una carga eléctrica y (o) una capa de adsorción-solvatación en la superficie de las partículas, que impide su aproximación. La estabilidad agregada se puede alterar, por ejemplo, aumentando la temperatura (termocoagulación), agitando o agitando, introduciendo sustancias coagulantes. (coagulantes) y otros tipos de influencia externa sobre el sistema. La concentración mínima de la sustancia introducida, electrolito o no electrolito, que provoca Coagulación (coagulación) en un sistema con un medio de dispersión líquido, se denomina umbral de coagulación. La adhesión de partículas homogéneas se llama homocoagulación y diferente - heterocoagulación o adagulación.

El fundador de la teoría fisiológica moderna de la coagulación sanguínea es Alexander Schmidt... En la investigación científica del siglo XXI, realizada sobre la base de Centro de Investigaciones Hematológicas Bajo la dirección de F.I. Ataullakhanova, se demostró de manera convincente que la coagulación de la sangre es un proceso típico de onda automática, en el que los efectos de la memoria de bifurcación juegan un papel importante.

Para aislar las proteínas del suero, es necesario cambiar la estructura de la proteína nativa. Con este cambio (desnaturalización), se viola su estructura. El glóbulo de proteína se despliega durante la desnaturalización. El proceso va acompañado de un cambio en la configuración, hidratación y estado de agregación de las partículas. El glóbulo de proteína se vuelve menos estable durante la desnaturalización.

La estabilidad de los glóbulos de proteína de suero se debe a la conformación de las partículas, la carga y la presencia de una capa de hidratación (capa de solvatación). Para aislar proteínas, es necesario alterar el equilibrio de tres o al menos dos de estos factores de estabilidad.

En el suero fresco, las partículas de proteína se encuentran en un estado nativo. Cuando el estado nativo de la proteína cambia (desnaturalización), en primer lugar, se altera su estructura. El glóbulo proteico se despliega durante la desnaturalización, para lo cual es necesario romper del 10 al 20% de los enlaces involucrados en su formación. El proceso de desnaturalización va acompañado de un cambio en la configuración, hidratación y estado de agregación de las partículas. El glóbulo de proteína se vuelve menos estable como resultado de la desnaturalización.

Para superar las barreras potenciales a la estabilidad de las partículas de proteína, se pueden utilizar varios métodos de desnaturalización: calentamiento, irradiación, acción mecánica, la introducción de sustancias desolvantes, oxidantes y detergentes, y un cambio en la reacción del medio. La introducción de algunas sustancias en soluciones promueve la desnaturalización térmica.

La clasificación de los métodos de coagulación sérica considerados en este trabajo se muestra en el diagrama (Fig. 3).

Arroz. 3.

En definitiva, la liberación de proteínas está provocada por fenómenos secundarios tras la desnaturalización, como la asociación de glóbulos desplegados y su cambio químico. Aquí, la formación de enlaces intermoleculares y la agregación pasa a primer plano, en contraste con los procesos intramoleculares que ocurren durante la desnaturalización.

En general, el proceso de aislamiento de proteínas de suero se puede caracterizar como coagulación.

Teniendo en cuenta la conveniencia de la extracción y uso de proteínas, la coagulación de las proteínas del suero debe fijarse para evitar el proceso de renaturalización (restauración de la estructura nativa de las proteínas), así como para limitar la descomposición de los agregados formados. cuanto más se pueda.

Sin embargo, hay que tener en cuenta que como consecuencia de la desnaturalización térmica, además de la ruptura de los enlaces de hidrógeno de la partícula de proteína, se produce su deshidratación, lo que facilita la posterior agregación de las partículas de proteína. Los iones coagulantes (calcio, zinc, etc.), que se absorben activamente en la superficie de la partícula de proteína, proporcionan coagulación y, en dosis significativas, pueden provocar la salificación de las proteínas.

La coagulación de la leche no es más que su transformación en gel (coágulo), es decir, su coagulación.

Es una fracción sólida unida de proteínas de la leche con presencia de grasas disueltas, que luego pueden separarse fácilmente del líquido (suero).

La coagulación de la proteína de la leche es latente y verdadera. Con la coagulación latente, las micelas no se unen entre sí con toda la superficie, sino solo en algunas de sus áreas, formando una estructura espacial de malla fina llamada gel.

Cuando todas o la mayoría de las partículas de la fase dispersa se desestabilizan, el gel cubre todo el volumen del medio disperso (leche original).

La coagulación latente se denomina simplemente coagulación, gelificación o coagulación.

La verdadera coagulación consiste en la fusión completa de partículas coloidales y la precipitación de la fase dispersa en un sedimento o flotante.

Los coagulantes son sustancias que realizan varias funciones, pero lo más importante: forman un coágulo gelatinoso: separan las fracciones densas de leche de las líquidas.

Para este propósito, utilizado anteriormente únicamente, que se obtiene del estómago de los terneros.

Es esta enzima en el estómago de los terneros (quimosina) la que les ayuda a fermentar la leche materna para su nutrición.

En el mundo moderno, para formar un coágulo (también llamado kalya), usan:

• Cuajo de ternera (cuajo), elaborado a partir del estómago de terneros (enzima coagulante de la leche - quimosina).
  Puede ser pulverulento, pastoso y líquido. Es la quimosina (de cuajo de ternera o quimosina cultivada) la más adecuada para la producción de quesos duros y semiblandos.
• Las pepsinas son extractos del estómago de otras mascotas. Se utilizan principalmente pepsinas de vacuno o de cerdo y de pollo, aunque también están disponibles comercialmente, sin embargo, son muy sensibles a la acidez y son inestables. No se recomienda su uso.
  La pepsina de vaca (especialmente cuando se mezcla con quimosina) se puede utilizar para la producción de quesos en salmuera (queso feta, suluguni). No se recomienda utilizar pepsinas para la producción de quesos blandos, semiblandos y duros.
• Renina microbiana (pepsina microbiana): ciertas levaduras, mohos y hongos producen de forma natural enzimas adecuadas para la coagulación. Las enzimas más utilizadas son las que se obtienen del hongo microscópico Rhizomucor meihei (antes llamado Mucor meihei). Es un coagulante vegetariano. Un ejemplo de tal coagulante es.
• Quimosina obtenida por fermentación (quimosina recombinada): el gen de la quimosina de ternera se introdujo en el genoma de varios microorganismos hospedadores (Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia), como resultado de lo cual se volvieron capaces de producir una proteína completamente idéntica a la quimosina de ternera durante fermentación.
  Esta enzima ha demostrado ser excelente en todo tipo de quesos en los que se suele utilizar cuajo de ternera. Es un coagulante vegetariano.

Para la preparación de quesos frescos, requesón, quesos en escabeche, puede utilizar cualquier coagulante.

Sin embargo, para quesos semiblandos y duros, solo la quimosina (cuajo animal o quimosina recombinada) es adecuada, ya que, junto con las bacterias del ácido láctico (fermentos), participa en la formación de la textura del queso, su sabor y capacidad para conservar durante mucho tiempo.

Durante la coagulación de proteínas, la grasa láctea y el agua con solutos (suero) son capturados con suficiente firmeza por el gel formado; durante la precipitación de proteínas, el sedimento solo puede retener mecánicamente una pequeña cantidad de grasa láctea y la fase acuosa.

La elaboración y maduración de los quesos de cuajo se realiza a bajas temperaturas y acidez activa, denominada fisiológica, con el fin de asegurar la posibilidad de transformación biológica de los componentes de la leche con una mínima pérdida de valor nutricional.

Cuando se utiliza el método termoácido, la fase grasa de la leche se separa por separación, las proteínas de la leche desnatada se precipitan y se mezclan con la nata.

La precipitación consiste en la rápida acidificación de la leche a un nivel inferior al punto isoeléctrico mediante la adición de suero ácido, leche agria, jugo de limón, ácido acético y calentándolo a altas temperaturas (90-95 ° C).

Por lo tanto, con la coagulación enzimática, la caseína y la grasa de la leche se concentran simultáneamente, con la coagulación termoácida, como resultado de dos procesos: centrifugación y precipitación.

El método ácido consiste en cuajar la leche en el punto isoeléctrico de la caseína (pH 4,6) formando lentamente ácidos por microorganismos o añadiendo ácidos (normalmente clorhídrico) o acidógenos (por ejemplo, glucolactona) a la leche; se utiliza en la elaboración de quesos frescos o de corta duración.

Las enzimas implicadas en la maduración de los quesos de cuajo son inactivas en los quesos ácidos debido al bajo pH. El grado de transformación de proteínas y lípidos de la leche en los quesos de leche fermentada es menor, el bouquet aromatizante es más estrecho que en los quesos de cuajo.

El método ácido-enzimático es una variante de la coagulación ácida, con la introducción de una pequeña cantidad de enzimas coagulantes de la leche en la leche, que es insuficiente para la coagulación enzimática al pH de la leche fresca.

En este caso, la coagulación de la leche ocurre a un pH de 5.1-5.4 (en la isócula de paracaseína). La adición de enzimas de coagulación de la leche tiene un efecto beneficioso sobre la tasa de coagulación, la fuerza de la cuajada y la liberación de suero, sin embargo, al pH de la coagulación ácido-cuajo de la leche, se producen cambios radicales en las micelas de caseína, que cambia drásticamente la estructura de la cuajada y el queso en comparación con aquellos con coagulación del cuajo.

La cuajada formada durante la producción de quesos por el método ácido-enzimático está más cerca en sus propiedades a una cuajada ácida, la calidad de los productos está más cerca de los quesos de leche fermentada.

La concentración de leche por ultrafiltración ha ganado cierta distribución en la producción de salmuera y algunos otros quesos.