Pri akej teplote dochádza k zrážaniu bielkovín. Koagulácia proteínových látok. Trombín funguje pri hemostáze

Správne vedené varenie má tendenciu zvyšovať nutričné ​​hodnoty potravín zlepšovaním ich chuti a stráviteľnosti. Tepelná expozícia navyše zaisťuje hygienickú pohodu potravín.

Aby sme odporučili najvhodnejší spôsob tepelného spracovania konkrétneho výrobku a získali hotový kulinársky výrobok s požadovanými vlastnosťami, je potrebné vedieť, aké fyzikálno -chemické zmeny sa vo výrobkoch vyskytujú.

Pretože sú však potravinové výrobky komplexné kompozície pozostávajúce z mnohých látok (bielkovín, tukov, uhľohydrátov, vitamínov atď.), Odporúča sa najskôr zvážiť zmeny v každom z nich oddelene.

Zmeny bielkovín

Keď sú jedlá varené, ich proteínový systém prechádza rôznymi zmenami.

Porušenie natívnej sekundárnej a terciárnej štruktúry bielkovín sa nazýva „denaturácia proteínov“. Denaturácia bielkovín môže nastať v dôsledku zahrievania, mechanického pôsobenia (pri šľahaní), zvýšenia koncentrácie solí v systéme (pri mrazení, solení, sušení produktov) a niektorých ďalších faktorov.

Hĺbka narušenia štruktúry bielkovín závisí od intenzity vplyvu rôznych faktorov, možnosti súčasného pôsobenia viacerých z nich, koncentrácie bielkovín v systéme, pH média a účinku rôznych prísad .

Denaturácia bielkovín znamená zmenu ich hydratačných vlastností - kapacity viazania vody, ktorá určuje chuť hotového výrobku.

Keď sú rozpustné proteíny denaturované, ich schopnosť viazať vodu v rôznej miere klesá, čo závisí od hĺbky zmien denaturácie. Správna regulácia faktorov, ktoré určujú denaturačné a hydratačné vlastnosti bielkovín počas technologického postupu, umožňuje získať vysoko kvalitné kulinárske výrobky.

V praxi sa teda často používa závislosť denaturácie a kapacity väzby bielkovín na pH média. K denaturácii svalových bielkovín v mäse a rybách pri pH blízkom izoelektrickému bodu dochádza pri nižších teplotách a je sprevádzané výraznou stratou vody.

Okyslením proteínových systémov niektorými spôsobmi spracovania rýb a mäsa (morenie a pod.) Sa preto vytvoria podmienky na zníženie hĺbky denaturácie bielkovín počas tepelného spracovania.

Kyslé prostredie súčasne podporuje denaturáciu a dezagregáciu proteínového kolagénu spojivového tkaniva a tvorbu produktov so zvýšenou schopnosťou zadržiavať vodu. V dôsledku toho sa skráti doba varenia výrobkov a hotové výrobky získajú šťavnatosť a dobrú chuť.

Denaturácia tiež mení fyzický stav proteínových systémov, ktorý je zvyčajne definovaný pojmom „skladanie bielkovín“. Skladanie rôznych proteínových systémov má svoje vlastné špecifiká.

V niektorých prípadoch sa koagulované proteíny zo systému uvoľňujú vo forme vločiek alebo zrazenín (tvorba peny pri varení vývarov, džemu), v iných sa proteínový systém zhutňuje tak, že sa z neho vytlačí časť vody spolu s látky v ňom rozpustené (výroba tvarohu z jogurtu) alebo zvýšenie pevnosti systému bez zhutnenia a uvoľnenia vlhkosti (zrazenie vaječných bielkov).

Spolu s fyzickými zmenami dochádza pri zahrievaní proteínových systémov k komplexným chemickým zmenám v samotných proteínoch a v látkach, ktoré s nimi interagujú.

Bielkoviny zo zeleniny a ovocia

Množstvo bielkovinových látok v zelenine a ovocí nepresahuje 2-2,5%. Bielkoviny sú osy ­ hlavné štruktúrne prvky cytoplazmy, jej organely a jadrá rastlinných buniek.

Pri tepelnom spracovaní proteíny cytoplazmy koagulujú a vytvárajú vločky; štruktúra bunkovej membrány je zničená. Jeho zničenie podporuje difúziu látok rozpustených v bunkovej šťave do vývaru alebo inej tekutiny, v ktorej bola varená alebo skladovaná zelenina, a prenikanie látok rozpustených v bujóne alebo inej tekutine do nich.

Bielkoviny z obilia a múčnych výrobkov

Hrach, fazuľa, šošovica obsahujú asi 20-23% bielkovinové látky, sója - 30%. V obilninách a NS množstvo dosahuje 11% , a v pšeničnej múke najvyšších a prvých tried - 10 - 12%.

V výrobkoch z obilia a múky sú bielkoviny v dehydratovanom stave, a preto sú pri namáčaní strukovín, varenia obilnín alebo miesenia cesta schopné absorbovať vlhkosť a napučať.

Pri zahriatí na 50-70 ° C nabobtnané proteíny koagulujú a vytlačia časť absorbovanej vlhkosti, ktorá je viazaná želatínovaným škrobom.

Restovanie pšeničnej múky s tukom alebo bez tuku pri teplote 120 ° C a vyššej má vplyv na bielkoviny v ňom obsiahnuté, ktoré sú denaturované a strácajú schopnosť napučiavať a vytvárať lepok.

Kuracie bielka

Vaječný bielok obsahuje 11 -12% bielkovín, žĺtok 15-16%. Pri teplote 50-55 ° C sa vaječný bielok začne zrážať, čo sa prejavuje vo forme lokálnych nepriehľadností, ktoré sa s ďalším zvýšením teploty rozšíria do celého objemu; po dosiahnutí 80 ° C si koagulovaný proteín zachováva svoj tvar.

Ďalšie zahrievanie zvyšuje pevnosť proteínového systému a je obzvlášť viditeľné v teplotnom rozmedzí od 80 do 85 ° C. Po dosiahnutí teploty 95 až 100 ° C sa pevnosť proteínu v priebehu času bezvýznamne mení.

Vaječný žĺtok pri vyšších teplotách. Na zvýšenie viskozity musí byť žĺtok zahriaty na 70 ° C.

Zmes bielkovín so žĺtkom sa prejavuje podobne ako žĺtok. Stočená biela, žĺtok alebo ich zmes drží vlhkosť viazanú a nevytlačí ju. Koagulačný charakter vaječných bielkov sa nezmení, ak sú zriedené trochou vody a zmes je dôkladne premiešaná, mechanická pevnosť systému sa však znižuje.

V kulinárskej praxi sa používa schopnosť vaječných bielkov viazať vlhkosť počas zrážania. Pridanie vajec, vody alebo mlieka do bielkovín pri výrobe omelet umožňuje znížiť mechanickú pevnosť proteínových systémov a získať kulinárske výrobky jemnejšej chuti ako výrobky z prírodných vajec.

Mechanické vlastnosti zrazeného bielka sa tiež používajú na štruktúrovanie (spájanie) niektorých kulinárskych produktov (zeleninové rezne a pod.).

Mliečne bielkoviny

Hlavnými bielkovinami mlieka sú kazeín (2,3-3,0%), laktalbumín (0,5-1,0%) a laktoglobulín (0,1%).

Pri zahrievaní mlieka s normálnou kyslosťou sú viditeľné zmeny iba pri albumíne, ktorý koaguluje a ukladá sa vo forme vločiek na steny riadu. Proces sa začína pri 60 ° C a končí pri takmer 85 ° C.

Zahrievanie mlieka nemá prakticky žiadny vplyv na rozpustnosť kazeínu: v pene vytvorenej na mlieku je prítomné iba jeho malé množstvo v nerozpustnej forme. Vo fermentovanom mlieku zahrievanie spôsobuje, že kazeín koaguluje a rozdeľuje systém na dve frakcie: tvaroh (zrazený kazeín) a srvátku.

Kazeín sa zráža aj pri zahrievaní mlieka s vysokou kyslosťou. Po zahriatí tvaroh uvoľní časť vlhkosti. Na jeho prepojenie sa do kulinárskych výrobkov z tvarohu pridávajú obilniny alebo múka.

Bielkoviny z mäsa, hydiny, rýb

Technologické spracovanie týchto produktov je do značnej miery spôsobené morfologickou štruktúrou a zložením ich proteínových systémov.

Vlastnosti štruktúry a zloženia svalového tkaniva ... Prevažnú časť mäsa spracovaného v kulinárskej praxi tvoria kostrové svaly. Jednotlivé kostrové svaly sú tvorené svalovými vláknami spojenými do jedného celku vrstvami spojivového tkaniva.

Svalové vlákno je špecializovaná kontraktilná bunka, ktorej dĺžka môže dosiahnuť 12 cm a viac, a hrúbka až 120 mm. Obsah vlákna sa skladá z dvoch častí: tekutých (homogénnych) - sarkoplazmy a želatínových (vo forme želatínových vlákien) - myofibríl. Vonku je vlákno pokryté plášťom - sarkolemou (obr. 3).

V svaloch sa vlákna zhromažďujú vo zväzkoch: primárne, pozostávajúce zo svalových vlákien; sekundárne, pozostávajúce z primárnych lúčov; zväzky vyššieho rádu, ktoré tvoria sval.

Bielkoviny, ktoré tvoria svalové vlákna mäsa, hydiny, rýb, sa nazývajú svalové bielkoviny. Niektoré z nich v tekutom stave sú obsiahnuté v sarkoplazme, vrátane proteínu myoglobínu, ktorý farbí mäso na červeno, niektoré v želatínovom stave sú súčasťou myofibríl. Obsah bielkovín v niektorých mäsových a rybích výrobkoch je uvedený v tabuľke. 12.

Svalové bielkoviny majú vysokú biologickú hodnotu: pomer esenciálnych aminokyselín v nich sa blíži k optimálnej. Obsah svalových bielkovín v kostrových svaloch hovädzieho dobytka 1. kategórie je v priemere 13,4% s kolísaním od 6,1 do 14,3% v rôznych častiach jatočného tela (obr. 4).

Ryža. 3. Schéma štruktúry svalového vlákna:
1 - myofibril; 2 - sarkoplazma; 3 - jadro
Ryža. 4. Obsah svalových bielkovín v rôznych častiach jatočného tela hovädzieho dobytka

Spojivové tkanivo svalu sa nazýva misium. Jeho časť, ktorá spája svalové vlákna v primárnych zväzkoch, sa nazýva endomysium, ktoré navzájom spája zväzky svalových vlákien - prvé z nich a to a vonkajšia škrupina svalu - epimysium

Fibrilárne proteíny - kolagén a elastín - sú dôležitými zložkami spojivového tkaniva.

Pomocou röntgenovej štrukturálnej analýzy sa zistilo, že kolagénová molekula pozostáva z troch polypeptidových reťazcov (triplet) stočených dohromady okolo spoločnej osi.

Sila trojitej skrutkovice je daná predovšetkým vodíkovými väzbami. Jednotlivé molekuly kolagénu a elastínu tvoria vlákna. Na druhej strane zväzky kolagénových a elastínových vlákien spolu s látkou, ktorá ich spája do jedného celku a pozostáva z komplexu proteín-polysacharid, tvoria filmy endomýzia a perimisie.

Ryža. 5. Mikroskopická vzorka prsného svalu dobytka. Medzi svalovými vláknami sú viditeľné vrstvy endomýzia a medzi ich zväzkami vrstvy perimisie

Štruktúra endomýzia prakticky nezávisí od kontraktilnej schopnosti svalu a povahy práce, ktorú vykonáva. Kolagén vo svojom zložení vytvára veľmi tenké a mierne vlnité vlákna. Elastín v endomýziu je slabo vyvinutý.

Štruktúra perimisia je do značnej miery ovplyvnená povahou práce vykonávanej svalmi. Vo svaloch, ktoré boli počas života zvieraťa podrobené malým zaťaženiam, je štruktúra perimisia blízka endomysiu.

Perimisium svalov vykonávajúcich ťažkú ​​prácu má zložitejšiu štruktúru: zvyšuje sa počet elastínových vlákien, zväzky kolagénu sú hrubšie, v perimisiu niektorých svalov sú vlákna prekrížené a vytvárajú komplexné bunkové tkanie. Percento spojivového tkaniva je vo svaloch zvýšené.

Tabuľka 13.Približný pomer (tryptofánom) esenciálnych aminokyselín vo svalových bielkovinách určitých potravín

Spojivové tkanivo endomýzia a perimisie teda tvorí druh kostry alebo kostry svalového tkaniva, ktorý zahŕňa svalové vlákna. Povaha tejto kostry určuje mechanické vlastnosti alebo, ako sa hovorí, „húževnatosť“ alebo „jemnosť“ mäsa.

V priemere väčšina svaloviny hovädzieho dobytka obsahuje od 2 do 2,9% kolagénu, ale množstvo kolagénu v rôznych častiach jatočného tela je veľmi odlišné (obr. 6).

Ryža. 6. Obsah kolagénu (k) a elastínu (e) v rôznych častiach jatočného tela hovädzieho dobytka

U malých hospodárskych zvierat je rozdiel v štruktúre perimisia v rôznych častiach jatočného tela vyjadrený v oveľa menšej miere ako u hovädzieho dobytka a okrem toho má perimisium jednoduchšiu štruktúru. K zvláštnostiam anatomickej štruktúry svalového tkaniva vtáka patrí nízky obsah a labilita spojivového tkaniva.

Svalové tkanivo rýb pozostáva tiež zo svalových vlákien a spojivového tkaniva, ale má svoje vlastné charakteristiky. Jej svalové vlákna zjednocuje perimisium do cikcakových myocome, ktoré pomocou vrstiev spojivového tkaniva (septa) tvoria pozdĺžne svaly tela. Septy sú priečne a pozdĺžne (obr. 7).

Rovnako ako svalové tkanivo teplokrvných zvierat, svalstvo rýb, ktoré má zvýšené zaťaženie (svaly susediace s hlavou a chvostom), obsahuje rozvinutejšie spojivové tkanivo, vďaka svojej nízkej sile sú však ryby rozdelené podľa odrôd a kulinárske účely, ako je obvyklé pre mäso z jatočných zvierat. ... Hlavným proteínom spojivového tkaniva rýb je kolagén (od 1,6 do 5,1%), v ňom je veľmi málo elastínu.

Okrem svalového tkaniva sa kolagén vo významnom množstve nachádza aj v organickej hmote chrupavky, kostí, kože a šupín. Jeho obsah v kostiach dosahuje 10-20%, v šľachách -25-35%. Kolagén nachádzajúci sa v kostiach sa nazýva osseín.

Kolagén ako proteín má nízku biologickú hodnotu, pretože prakticky neobsahuje tryptofán a obsahuje veľmi málo metionínu; dominuje v ňom glykokol, prolín a hydroxyprolín.

Hlavnými zložkami mäsa rôznych druhov zvierat sú (v%): voda -48-80, bielkoviny-15-22, tuky-1-37, extrakčné látky-1,5-2,8 a minerály-0,7-1, 5.

Množstvo vody závisí od veku zvieraťa a obsahu tuku v mäse. Čím je zviera mladšie a čím menej tuku v jeho mäse, tým viac vlhkosti vo svaloch.

Väčšina vlhkosti (asi 70%) je vo svaloch spojená s proteínmi myofibríl. Sarkoplazma svalových vlákien obsahuje menšie množstvo vlhkosti, v ktorej sú rozpustené bielkoviny, extrakty a minerály. Určité množstvo vlhkosti je obsiahnuté v medzibunkových dutinách svalového tkaniva.

Extrakčné látky sú metabolické produkty. Skladajú sa z aminokyselín, dipeptidov, glukózy, niektorých organických kyselín atď. Extrakčné látky a produkty ich premeny sa podieľajú na vytváraní chuti a arómy charakteristickej pre mäso.

Ryža. 7. Schéma štruktúry svalového tkaniva rýb: 1 - svalové vlákna (ich smer je znázornený ťahmi); 2 - myocomma; 3 - priečne septa; 4 - pozdĺžne septa

Roztoky kyseliny glutámovej a jej solí majú mäsitú chuť, preto sa glutamát sodný používa ako jedna zo zložiek suchých polievok, omáčok a iných koncentrátov. Aminokyseliny ako serín, alanín, glycín majú sladkú chuť, leucín je mierne horký atď.

Pri zahrievaní prechádzajú extrakčné látky rôznymi chemickými zmenami - reakciami tvorby melanoidov, oxidácie, hydrolytického štiepenia atď. Výsledné látky sa tiež považujú za extrakčné: ich chuť, vôňa a farba ovplyvňujú organoleptické vlastnosti hotového výrobku.

Extrakčné látky svalového tkaniva rýb sa svojim zložením výrazne líšia od extrakčných látok mäsa. Má málo kyseliny glutámovej a viac histidínu, fenylalanínu, tryptofánu, cystínu a cysteínu. Všeobecne sa uznáva, že za chuťou a vôňou rýb stoja predovšetkým dusíkaté bázy extrakčných látok, ktoré sú obzvlášť bohaté na morské ryby a v mäse suchozemských zvierat sú malé alebo vôbec nie sú.

Medzi minerálnymi látkami svalového tkaniva suchozemských zvierat a rýb významnú časť predstavujú soli sodíka, draslíka, vápnika a horčíka.

Zmeny bielkovín počas tepelného spracovania

Počas tepelného spracovania dochádza k výrazným zmenám v svalových a spojivových tkanivách.

Svalové bielkoviny mäsa a rýb začínajú denaturovať a koagulujú pri teplote asi 40 ° C. Súčasne sa obsah svalových vlákien zahustí, pretože sa z nich uvoľňuje vlhkosť minerálnymi, v nich rozpustenými extrakčnými látkami a rozpustnými proteínmi. pri danej teplote nie je denaturovaný.

Uvoľnenie vlhkosti a zhutnenie svalových vlákien zvyšuje ich silu: ťažšie sa strihajú a žujú.

Ak sa mäso alebo ryba zahrieva vo vode, potom proteíny, ktoré do nej prešli, po dosiahnutí príslušných teplôt denaturujú a koagulujú vo forme vločiek, čím sa vytvorí takzvaná pena.

Asi 90% rozpustných bielkovín v mäse a rybách je denaturovaných pri teplotách 60-65 ° C. Pri týchto teplotách sa priemer svalových vlákien v hovädzom mäse zmenší o 12-16% pôvodnej hodnoty. Následné zvýšenie teploty so sebou prináša dodatočnú stratu vlhkosti, zhrubnutie svalových vlákien a zvýšenie ich sily.

Pri varení mäsa sa denaturuje proteínový myoglobín, ktorý určuje farbu mäsa. Denaturácia myoglobínu je sprevádzaná zmenou farby svalového tkaniva, čo umožňuje nepriamo posúdiť kulinársku pripravenosť mäsa.

Mäso si zachováva červenú farbu pri teplotách do 60 ° С, pri 60-70 ° С sa stáva ružovou a pri 70-80 ° С sivastie. Keď je mäso uvarené, zostáva sivé alebo hnedé.

Zahrievanie spojivového tkaniva spôsobuje dezagregáciu kolagénu v ňom obsiahnutého a mení štruktúru samotného tkaniva. Počiatočnou fázou tohto procesu je denaturácia kolagénu a narušenie fibrilárnej štruktúry proteínu, ktorá je definovaná pojmom „fúzia kolagénu“.

Teplota denaturácie alebo varu kolagénu je tým vyššia, čím viac obsahuje prolín a hydroxyprolín. V prípade mäsa sa varenie pozoruje pri teplote asi 65 ° C, v prípade rýb asi 40 ° C.

Pri týchto teplotách dochádza k čiastočnému prerušeniu priečnych väzieb medzi polypeptidovými reťazcami molekúl fibrilárneho proteínu. V dôsledku toho sa reťazce zmrštia a zaujmú energeticky priaznivejšiu skladanú polohu.

V kolagénových vláknach izolovaných z spojivového tkaniva je kolagén pri určitých teplotách zváraný a má skokový charakter. Zváranie kolagénu vo filmoch perimisia je v teplotnom rozsahu rozšírené. Proces začína pri vyššie uvedených teplotách a končí pri vyšších teplotách a čím je teplota vyššia, tým je štruktúra spojivového tkaniva zložitejšia.

Zmeny na molekulárnej úrovni znamenajú zmeny v štruktúre kolagénových vlákien a vrstiev spojivového tkaniva. Kolagénové vlákna sa deformujú, ohýbajú, zmenšuje sa ich dĺžka a stávajú sa pružnejšími a priehľadnejšími-sklovitými.

Štruktúra vrstiev spojivového tkaniva sa tiež mení: tiež sa deformujú, zväčšujú hrúbku, stávajú sa pružnejšími a transparentnejšími sklovcami.

Kolagénové zváranie je sprevádzané absorpciou určitého množstva vlhkosti a zvýšením objemu vrstiev spojivového tkaniva. Kompresia vrstiev spojivového tkaniva vo veľkej miere prispieva k vytlačeniu tekutiny uvoľnenej pri denaturácii a koagulácii svalových bielkovín zo svalového tkaniva.

Pri ďalšom zahrievaní spojivového tkaniva dochádza k čiastočnému alebo úplnému pretrhnutiu priečnych väzieb medzi polypeptidovými reťazcami denaturovaného kolagénu a niektoré z nich prechádzajú do bujónu za vzniku želatínového roztoku; štruktúra vrstiev spojivového tkaniva je do značnej miery narušená a ich pevnosť klesá.

Oslabenie pevnosti perimisia je jedným z faktorov, ktoré určujú pripravenosť mäsa. Keď je mäso uvarené, nemalo by klásť veľký dôraz na prerezávanie alebo hryzenie pozdĺž svalových vlákien.

Rovnako ako teplota zvárania, rýchlosť dezagregácie kolagénu závisí od štruktúry perimisia. Takže za 20 min varom v svale psoas, ktorého perimisium je slabo vyvinuté, dezagregované a prešlo do bujónu 12,9% kolagénu a v prsnom svale s hrubším perimisiom za rovnakých podmienok bolo dezagregovaných iba 3,3% kolagénu.

Viac ako 60 min varom sa tieto údaje zvýšili: pre sval psoas až o 48,3%, pre prsný sval - iba do 17,1% Teplota, pri ktorej sa vykonáva proces tepelného spracovania, má nevýznamný vplyv na rýchlosť dezagregácie kolagénu a zmäkčenie perimisie .

Napríklad pri varení ramenného svalu pri teplote 120 ° C (v autokláve) je množstvo rozdrobeného kolagénu dvojnásobkom obsahu podobného svalu, ktorý bol varený obvyklým spôsobom pri teplote 100 ° C.

Je však potrebné poznamenať, že so zvýšením teploty varenia, súčasne so skrátením obdobia tepelného spracovania, dochádza k nadmernému zhutňovaniu svalových bielkovín, čo negatívne ovplyvňuje konzistenciu a chuť mäsa.

Pri použití na vyprážanie svalov s komplexnou perimizénou sa mäso ošetrí kyselinami (morením) alebo enzýmovými prípravkami. Na morenie sa zvyčajne používa kyselina citrónová alebo octová. V nakladanom mäse sa citeľne urýchľuje dezagregácia kolagénu a oslabenie perimisie.

Vyprážané výrobky sú šťavnaté, dobrej chuti.

Ako zmäkčovače mäsa sa úspešne používajú proteolytické enzýmy rastlinného, ​​živočíšneho a mikrobiálneho pôvodu: ficín (z fíg), papaín (z melónu), trypsín (živočíšneho pôvodu) atď.

Enzýmové prípravky sú prášky, pasty alebo roztoky, ktoré sa používajú na úpravu mäsa tak či onak (zvlhčujú, rozotierajú, vstrekujú). Pred spracovaním pomocou enzýmov sa mäso často uvoľní.

Tepelné spracovanie mierne znižuje pevnosť elastínových vlákien, preto svalové tkanivo s vysokým obsahom elastínu (krk, bok) zostáva po tepelnom ošetrení tvrdé a používa sa hlavne na výrobu kotletovej hmoty.

Použitie: poľnohospodárstvo, menovite výroba krmív pre zvieratá. Podstata vynálezu: elektrokoagulácia proteínu sa uskutočňuje jednosmerným prúdom v komore, ktorej anodické a vodíkové oblasti sú oddelené membránou. V procese prúdenia prúdu sa zaznamenáva hodnota pH média a keď sa dosiahne jeho hodnota 5, proces sa zastaví. Pri odstraňovaní koagula sa zvyšok materiálu obsahujúceho proteín privádza z katódovej oblasti do anódovej. Teplota materiálu nepresahuje 39 - 40 o C. 2 h. str. f-ly, 1 tab.

Vynález sa týka poľnohospodárstva, konkrétne výroby krmiva pre zvieratá. Známy spôsob tepelnej koagulácie proteínu zo zemiakovej šťavy, ktorý spočíva v jeho zahriatí parou na 70-100 ° C. Nevýhodou tejto metódy je nízky výťažok bielkovín (70-80%), vysoká spotreba energie (0,5 MJ / kg). Existuje spôsob chemickej koagulácie, ktorý spočíva v vyzrážaní proteínu bez zahrievania za súčasného okyslenia kyselinami alebo soľami ťažkých kovov na izoelektrický bod (pH 4,8-5,2). Nevýhodou tejto metódy je nízky výťažok bielkovín (40-50%), potreba neutralizácie média. Najbližšie k navrhovanej metóde je metóda elektrotermickej úpravy, pri ktorej sa médium obsahujúce proteíny zahrieva elektrickým prúdom s priemyselnou frekvenciou až 70-100 o C. Intenzita elektrického poľa medzi elektródami umiestnenými v koagulovanom médiu je (5-25) 10 2 V / m. Výťažok bielkovín dosahuje 80-84%, energetický obsah je 0,12 MJ / kg. Účelom vynálezu je zvýšiť výťažok proteínu, znížiť energetickú spotrebu procesu. Na dosiahnutie tohto cieľa je proteín koagulovaný v komore oddelenej membránovou prepážkou, ktorá je priepustná pre anorganické zlúčeniny (hlavne ióny H + a OH-) a pre ich „veľkú“ veľkosť je prakticky nepriepustná pre ióny proteínu. Keď jednosmerný prúd preteká napríklad zemiakovou šťavou z kladnej elektródy na zápornú elektródu, ióny H + sa presunú na katódu a ióny hydroxylovej skupiny OH sa presunú na anódu. To vedie k zníženiu pH na anóde a zvýšeniu na katóde. Kyslé prostredie na anóde koaguluje proteín. Elektrický prúd prechádzajúci zemiakovou šťavou navyše aktivuje prenos hmoty a rýchlosť chemických reakcií bez toho, aby spôsoboval výrazné zahrievanie. Vďaka tomu teplota šťavy stúpa iba na 30-40 o C. V dôsledku termochemického pôsobenia elektrického prúdu teda proteín koaguluje pri teplotách oveľa nižších ako pri známych tepelných metódach, čo znižuje spotrebu energie proces na 0,05 MJ / kg. Kombinovaný chemický a tepelný účinok elektrického prúdu zvyšuje výťažok proteínu až o 97%. Vyčerpaná frakcia z katódovej oblasti sa zavedie do anódovej v takom pomere, ktorý nenaruší koagulačný proces. PRÍKLAD Zemiaková šťava (pH 6,6-6,8) sa vloží do pracovnej komory koalescera, ktorej anódový (A) a katódový (K) priestor sú oddelené membránovou prepážkou v pomere A: K 4: 1, prakticky nepriepustné pre komponenty šťavy bez elektrického prúdu ... Z usmerňovača je do komorových elektród privádzaný jednosmerný prúd so silou elektrického poľa v interelektródovom priestore (3-5) 10 2 V / m, pod vplyvom ktorého klesá pH na 2,5-5. Keď koagulácia pokračuje, teplota sa zaznamená. Keď teplota dosiahne 30-40 ° C, proces sa zastaví. V procese koagulácie sa spracovaný produkt z katódovej oblasti privádza do anódovej zmesi a mieša sa s „čerstvou“ šťavou. Čas spracovania závisí od sily elektrického poľa a počiatočnej teploty šťavy. Koagulovaný proteín sa izoluje zo šťavy konvenčnými metódami. Tabuľka ukazuje porovnávacie hodnotenie rôznych spôsobov koagulácie získané v laboratóriu prepravy a regulácie metabolizmu rastlín Akadémie vied Bieloruskej republiky. Štúdie ukázali, že navrhovaná metóda zvyšuje výťažok bielkovín o 10-15%; znižuje spotrebu energie 2-3 krát; Hustota jednosmerného prúdu počas koagulácie súčasne nepresahuje 8 000 A / m 2, čo umožňuje znížiť teplotu spracovania.

Nárok

1. SPÔSOB KOAGULÁCIE PROTEÍNOV, zahrnujúci umiestnenie materiálu obsahujúceho proteín do komory, ktorej anódové a katodické oblasti sú oddelené membránovou prepážkou, a prechodom elektrického prúdu medzi elektródami umiestnenými v týchto oblastiach, vyznačujúci sa tým, že počas tok prúdu, hodnota pH spracovaného materiálu sa zaznamenáva do anódy v oblasti komory a pri hodnote pH najviac 5 sa prúd zastaví. 2. Spôsob podľa nároku 1, vyznačujúci sa tým, že po odstránení koagulantu z anódovej oblasti komory sa materiál obsahujúci proteín zostávajúci v katódovej oblasti komory prenesie do anódovej oblasti a obe oblasti sa doplnia do pracovná úroveň s novým materiálom obsahujúcim bielkoviny. 3. Spôsob podľa nároku 1, vyznačujúci sa tým, že hustota jednosmerného prúdu v procese koagulácie nie je väčšia ako 8 000 A / m2.

Koagulácia(z lat. Coagulatio- koagulácia, zahusťovanie), adhézia častíc koloidného systému počas ich zrážok v procese tepelného (Brownovho) pohybu, miešania alebo smerového pohybu vo vonkajšom silovom poli.

Zrážanie krvi- Toto je najdôležitejšia etapa systému hemostázy, ktorý je zodpovedný za zastavenie krvácania v prípade poškodenia cievneho systému tela. Súbor rôznych faktorov zrážania krvi, ktoré na seba veľmi komplexne pôsobia, tvoria systém zrážania krvi.

Zrážaniu krvi predchádza fáza primárnej hemostáza cievnych doštičiek... Táto primárna hemostáza je takmer výlučne dôsledkom vazokonstrikcie a mechanického zablokovania agregátov krvných doštičiek v mieste poškodenia cievnej steny. Charakteristický čas pre primárnu hemostázu u zdravého človeka je 1-3 minúty. Samotná zrážanlivosť krvi (hemokoagulácia, koagulácia, plazmatická hemostáza, sekundárna hemostáza) sa nazýva komplexný biologický proces tvorby fibrínových proteínových vlákien v krvi, ktoré polymerizujú a tvoria krvné zrazeniny, v dôsledku čoho krv stráca svoju tekutosť a získava zrazenú konzistenciu. K zrážaniu krvi u zdravého človeka dochádza lokálne, v mieste vzniku primárnej zátky krvných doštičiek. Charakteristický čas na tvorbu fibrínovej zrazeniny je asi 10 minút. Zrážanie krvi je enzymatický proces.

Koagulácia (koagulácia)- spontánny proces, ktorý je v súlade so zákonmi termodynamiky dôsledkom túžby systému prejsť do stavu s nižšou voľnou energiou. Takýto prechod je však ťažký a niekedy prakticky nemožný, ak je systém agregačne stabilný, to znamená, že je schopný odolať konsolidácii. (agregácia)častice. Ochrana pred Koagulácia (koagulácia) v tomto prípade môže byť na povrchu častíc elektrický náboj a (alebo) vrstva adsorpčno-solvatačnej, ktorá bráni ich prístupu. Agregačnú stabilitu je možné narušiť napríklad zvýšením teploty (termokoagulácia), miešaním alebo trepaním, zavedením koagulačných látok (koagulanty) a ďalšie druhy vonkajších vplyvov na systém. Minimálna koncentrácia zavedenej látky, elektrolytu alebo neelektrolytu, spôsobujúca Koagulácia (koagulácia) v systéme s kvapalným disperzným médiom sa nazýva koagulačný prah. Priľnavosť homogénnych častíc sa nazýva homokoagulácia a rozdielne - heterokoagulácia alebo adagulácia.

Zakladateľ modernej fyziologickej teórie zrážania krvi je Alexander Schmidt... Vo vedeckom výskume 21. storočia, vedenom na základe Centrum hematologického výskumu pod vedením F.I.Ataullakhanova, bolo presvedčivo dokázané, že koagulácia krvi je typickým procesom automatickej vlny, v ktorom účinky bifurkačnej pamäte zohrávajú významnú úlohu.

Na izoláciu srvátkových bielkovín je potrebné zmeniť štruktúru pôvodných bielkovín. Touto zmenou (denaturáciou) je narušená jej štruktúra. Proteínový glóbus sa odvíja počas denaturácie. Proces je sprevádzaný zmenou konfigurácie, hydratácie a stavu agregácie častíc. Proteínový globuľ sa počas denaturácie stáva menej stabilným.

Stabilita srvátkových proteínových globúl je daná konformáciou častíc, nábojom a prítomnosťou hydratačného obalu (solvatačnej vrstvy). Aby sa izolovali proteíny, je potrebné narušiť rovnováhu troch alebo najmenej dvoch z týchto faktorov stability.

V čerstvej srvátke sú častice bielkovín v pôvodnom stave. Keď sa zmení pôvodný stav proteínu (denaturácia), v prvom rade je narušená jeho štruktúra. Proteínový glóbus sa odvíja počas denaturácie, na ktorú je potrebné zlomiť 10 až 20% väzieb podieľajúcich sa na jeho tvorbe. Denaturačný proces je sprevádzaný zmenou konfigurácie, hydratácie a stavu agregácie častíc. Proteínová guľa sa stáva menej stabilnou v dôsledku denaturácie.

Na prekonanie potenciálnych prekážok stability proteínových častíc je možné použiť rôzne denaturačné metódy: zahrievanie, ožarovanie, mechanické pôsobenie, zavedenie desolvatujúcich látok, oxidantov a detergentov a zmena reakcie média. Zavádzanie niektorých látok do roztokov podporuje tepelnú denaturáciu.

Klasifikácia metód koagulácie séra uvažovaná v tejto práci je znázornená na diagrame (obr. 3).

Ryža. 3.

V konečnom dôsledku sekundárne javy po denaturácii, ako je asociácia rozvinutých guľôčok a ich chemická zmena, vedú k uvoľňovaniu bielkovín. Tu sa do popredia dostáva tvorba medzimolekulových väzieb a agregácia, na rozdiel od intramolekulárnych procesov, ktoré sa vyskytujú počas denaturácie.

Proces izolácie srvátkových proteínov možno vo všeobecnosti charakterizovať ako koaguláciu.

Vzhľadom na účelnosť extrakcie a použitia bielkovín je potrebné stanoviť koaguláciu srvátkových bielkovín, aby sa zabránilo procesu renaturácie (obnova pôvodnej štruktúry bielkovín), ako aj obmedziť rozklad vytvorených agregátov. koľko to len pôjde.

Je však potrebné mať na pamäti, že v dôsledku tepelnej denaturácie dochádza okrem prasknutia vodíkových väzieb proteínovej častice aj k ich dehydratácii, čo uľahčuje následnú agregáciu proteínových častíc. Koagulačné ióny (vápnik, zinok atď.), Ktoré sú aktívne sorbované na povrchu proteínových častíc, poskytujú koaguláciu a vo významných dávkach môžu viesť k vysoľovaniu bielkovín.

Zrážanie mlieka nie je nič iné ako jeho premena na gél (zrazeninu), teda jeho zrážanie.

Je to viazaná tuhá frakcia mliečnych bielkovín s prítomnosťou rozpustených tukov, ktoré sa potom dajú ľahko oddeliť od tekutiny (srvátky).

Koagulácia mliečnych bielkovín je latentná a pravdivá. Pri latentnej koagulácii sa micely k sebe neviažu celým povrchom, ale iba v niektorých svojich oblastiach, pričom vytvárajú priestorovú štruktúru s jemnými okami nazývanú gél.

Keď sú všetky alebo väčšina častíc dispergovanej fázy destabilizované, gél pokryje celý objem dispergovaného média (pôvodné mlieko).

Latentná koagulácia sa jednoducho nazýva koagulácia, želírovanie alebo koagulácia.

Skutočná koagulácia spočíva v úplnej fúzii koloidných častíc a vyzrážaní dispergovanej fázy alebo plávajúcej.

Koagulanty sú látky, ktoré vykonávajú niekoľko funkcií, ale čo je najdôležitejšie - tvoria želé podobnú zrazeninu - oddeľujú husté frakcie mlieka od tekutých.

Na tento účel sa predtým používal iba ten, ktorý sa získava zo žalúdkov teliat.

Práve tento enzým v žalúdkoch teliat (chymozín) im pomáha kvasiť materské mlieko na výživu.

V modernom svete na vytvorenie zrazeniny (tiež nazývanej kalya) používajú:

• Teľacie syridlo (syridlo), vyrobené zo žalúdkov teliat (enzým zrážajúci mlieko - chymozín).
  Môže byť práškový, pastovitý a tekutý. Práve chymozín (z teľacieho syridla alebo kultivovaného chymozínu) je najvhodnejší na výrobu tvrdých a polomäkkých syrov.
• Pepsíny sú výťažky zo žalúdka iných domácich zvierat. Väčšinou sa používa hovädzí alebo bravčový a kuracie pepsíny sú tiež komerčne dostupné, sú však veľmi citlivé na kyslosť a sú nestabilné. Ich použitie sa neodporúča.
  Kravský pepsín (najmä v zmesi s chymozínom) je možné použiť na výrobu slaných syrov (syr feta, suluguni). Na výrobu mäkkých, polomäkkých a tvrdých syrov sa neodporúča používať pepsíny.
• Mikrobiálny renín (mikrobiálny pepsín) - Niektoré kvasinky, plesne a huby prirodzene produkujú enzýmy vhodné na koaguláciu. Najpoužívanejšími enzýmami sú enzýmy získané z mikroskopickej huby Rhizomucor meihei (predtým nazývanej Mucor meihei). Je to vegetariánsky koagulant. Príkladom takéhoto koagulantu je.
• Chymozín získaný fermentáciou (rekombinovaný chymozín) - teľací gén pre chymozín bol zavedený do genómu niekoľkých hostiteľských mikroorganizmov (Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia), v dôsledku čoho boli schopné produkovať proteín úplne identický s teľacím chymozínom počas kvasenie.
  Tento enzým sa osvedčil ako vynikajúci vo všetkých druhoch syrov, kde sa bežne používa teľacie syridlo. Je to vegetariánsky koagulant.

Na prípravu čerstvých syrov, tvarohu, nakladaných syrov môžete použiť akýkoľvek koagulant.

Pre polomäkké a tvrdé syry je však vhodný iba chymozín (zvierací syridlo alebo rekombinovaný chymozín), pretože sa spolu s baktériami mliečneho kvasenia (fermenty) podieľa na tvorbe textúry syra, jeho chuti a schopnosti. zachovať na dlhú dobu.

Počas koagulácie bielkovín je mliečny tuk a voda s rozpustenými látkami (srvátka) dostatočne pevne zachytené vytvoreným gélom; počas zrážania bielkovín môže byť sedimentom mechanicky zadržané iba malé množstvo mliečneho tuku a vodnej fázy.

Výroba a zrenie syridla sa vykonáva pri nízkych teplotách a aktívnej kyslosti, nazývanej fyziologické, aby sa zaistila možnosť biologickej transformácie mliečnych zložiek s minimálnou stratou nutričných hodnôt.

Pri použití termokyselinovej metódy sa tuková fáza mlieka oddelí separáciou, proteíny odstredeného mlieka sa vyzrážajú a zmiešajú so smotanou.

Zrážky spočívajú v rýchlom okyslení mlieka na úroveň nižšiu, ako je izoelektrický bod, pridaním kyslej srvátky, kyslého mlieka, citrónovej šťavy, kyseliny octovej a zahriatím na vysoké teploty (90-95 ° C).

Počas enzymatickej koagulácie sa teda kazeín a mliečny tuk koncentrujú súčasne s termokyselinovou koaguláciou - ako výsledok dvoch procesov: odstredivého a zrážania.

Kyslá metóda spočíva v zrážaní mlieka v izoelektrickom bode kazeínu (pH 4,6) pomalým vytváraním kyselín mikroorganizmami alebo pridaním kyselín (zvyčajne chlorovodíkových) alebo acidogénov (napríklad glukolaktónu) do mlieka; používa sa na výrobu čerstvých alebo krátko zrejúcich syrov.

Enzýmy, ktoré sa podieľajú na zrení syridla, sú v kyslom syre neaktívne kvôli nízkemu pH. Stupeň transformácie bielkovín a lipidov mlieka vo fermentovaných mliečnych syroch je nižší, aromatický buket je užší ako v syrových syroch.

Kyslo-enzymatická metóda je variantom kyslej koagulácie so zavedením malého množstva enzýmov zrážajúcich mlieko do mlieka, ktoré nie sú dostatočné na enzymatickú koaguláciu pri pH čerstvého mlieka.

V tomto prípade dochádza k zrážaniu mlieka pri pH 5,1-5,4 (v izokule paracakazínu). Prídavok enzýmov zrážajúcich mlieko má priaznivý vplyv na rýchlosť zrážania, silu tvarohu a uvoľňovanie srvátky, avšak pri pH kyslo-syridlovej koagulácie mlieka dochádza k radikálnym zmenám v kazeínových micelách, ktoré prudko mení štruktúru tvarohu a syra v porovnaní so zrážaním syridla.

Tvaroh vznikajúci pri výrobe syrov kyslo-enzymatickou metódou sa svojimi vlastnosťami blíži kyslému tvarohu, kvalitou výrobkov sa blíži fermentovaným mliečnym syrom.

Koncentrácia mlieka ultrafiltráciou získala určitú distribúciu pri výrobe soľanky a niektorých ďalších syrov.