Prednáška 15. Enzýmy: štruktúra, vlastnosti, funkcie.

Osnova prednášky:

1. Všeobecná charakteristika enzýmov.

2. Štruktúra enzýmov.

3. Mechanizmus enzymatickej katalýzy.

4. Vlastnosti enzýmov.

5. Názvoslovie enzýmov.

6. Klasifikácia enzýmov.

7. izozýmy

8. Kinetika enzymatických reakcií.

9. Jednotky merania enzymatickej aktivity

1. Všeobecná charakteristika enzýmov.

Za normálnych fyziologických podmienok prebiehajú biochemické reakcie v organizme vysokou rýchlosťou, čo zabezpečujú biologické katalyzátory proteínovej povahy - enzýmy.

Študuje ich veda enzymológia - veda o enzýmoch (enzýmoch), špecifických proteínoch - katalyzátoroch syntetizovaných akoukoľvek živou bunkou a aktivujúcich rôzne biochemické reakcie prebiehajúce v tele. Niektoré bunky môžu obsahovať až 1000 rôznych enzýmov.

2. Štruktúra enzýmov.

Enzýmy sú bielkoviny s vysokou molekulovou hmotnosťou. Ako všetky proteíny, aj enzýmy majú primárnu, sekundárnu, terciárnu a kvartérnu úroveň molekulárnej organizácie. Primárna štruktúra je sekvenčná kombinácia aminokyselín a je určená dedičnými vlastnosťami tela; práve ona do značnej miery charakterizuje jednotlivé vlastnosti enzýmov. Sekundárna štruktúra enzýmy sú organizované vo forme alfa helixu. Terciárna štruktúra má formu globule a podieľa sa na tvorbe aktívnych a iných centier. Mnohé enzýmy majú kvartérna štruktúra a predstavujú spojenie niekoľkých podjednotiek, z ktorých každá je charakterizovaná tromi úrovňami organizácie molekúl, ktoré sa navzájom líšia, a to kvalitatívne aj kvantitatívne.

Ak sú enzýmy zastúpené jednoduchými proteínmi, to znamená, že pozostávajú iba z aminokyselín, nazývajú sa jednoduché enzýmy. Medzi jednoduché enzýmy patrí pepsín, amyláza, lipáza (takmer všetky gastrointestinálne enzýmy).

Komplexné enzýmy pozostávajú z proteínových a neproteínových častí. Proteínová časť enzýmu sa nazýva - apoenzým, nebielkovinové – koenzým. Forma koenzýmu a apoenzýmu holoenzým. Koenzým sa môže spojiť s bielkovinovou časťou buď len na dobu trvania reakcie, alebo sa na seba viazať trvalou silnou väzbou (vtedy sa nebielkovinová časť nazýva - protetická skupina). V každom prípade sa neproteínové zložky priamo podieľajú na chemických reakciách interakciou so substrátom. Koenzýmy môžu byť reprezentované:

Nukleozidtrifosfáty.

Minerály (zinok, meď, horčík).

Aktívne formy vitamínov (B 1 je súčasťou enzýmu dekarboxyláza, B 2 je súčasťou dehydrogenázy, B 6 je súčasťou transferázy).

Hlavné funkcie koenzýmov:

Účasť na akte katalýzy.

Vytvorenie kontaktu medzi enzýmom a substrátom.

Stabilizácia apoenzýmu.

Apoenzým zase zosilňuje katalytickú aktivitu neproteínovej časti a určuje špecifickosť pôsobenia enzýmov.

Každý enzým obsahuje niekoľko funkčných centier.

Aktívne centrum- zóna molekuly enzýmu, ktorá špecificky interaguje so substrátom. Aktívne centrum je reprezentované funkčnými skupinami niekoľkých aminokyselinových zvyškov, tu dochádza k pripojeniu a chemickej transformácii substrátu.

Allosterické centrum alebo regulačná - to je zóna enzýmu zodpovedná za pridávanie aktivátorov a inhibítorov. Toto centrum sa podieľa na regulácii aktivity enzýmov.

Tieto centrá sa nachádzajú v rôznych častiach molekuly enzýmu.

Enzýmy, alebo enzýmy(z lat. Fermentum- štartér) - zvyčajne molekuly bielkovín alebo molekuly RNA (ribozýmy) alebo ich komplexy, ktoré urýchľujú (katalyzujú) chemické reakcie v živých systémoch.Reaktanty v reakcii katalyzovanej enzýmami sa nazývajú substráty a výsledné látky sa nazývajú produkty. Enzýmy sú substrátovo špecifické (ATPáza katalyzuje rozklad iba ATP a fosforyláza kináza fosforyluje iba fosforylázu).

Aktivitu enzýmu možno regulovať aktivátormi a inhibítormi (aktivátory pribúdajú, inhibítory klesajú).

Proteínové enzýmy sa syntetizujú v ribozómoch a RNA sa syntetizuje v jadre.

Pojmy „enzým“ a „enzým“ sa už dlho používajú ako synonymá (prvé najmä v ruskej a nemeckej vedeckej literatúre, druhé v angličtine a francúzštine).

Veda o enzýmoch je tzv enzymológia, a nie enzymológia (aby sa nemiešali korene slov v latinčine a gréčtine).

História štúdia

Termín enzým navrhol v 17. storočí chemik van Helmont pri diskusii o mechanizmoch trávenia.

V kon. XVIII - skoré XIX storočia Už bolo známe, že mäso sa trávi žalúdočnou šťavou a aškrob sa vplyvom slín mení na cukor. Mechanizmus týchto javov však nebol známy.

V 19. storočí Louis Pasteur, študujúci premenu sacharidov na etylalkohol pôsobením kvasiniek, dospel k záveru, že tento proces (fermentácia) je katalyzovaný určitou životnou silou nachádzajúcou sa v kvasinkových bunkách.

Podmienky spred viac ako sto rokov enzým A enzým odzrkadľovali v teoretickom spore rozdielne názory L. Pasteras na jednej strane a M. BertloiY. Liebig - na druhej strane o podstate alkoholového kvasenia. Vlastne enzýmy(z lat. fermentum- kysnuté cesto) sa nazývali „organizované enzýmy“ (to znamená samotné živé mikroorganizmy) a termín enzým(z gréckeho ἐν- - in- a ζύμη - droždie, kvások) navrhol v roku 1876 V. Kuehne pre „neorganizované enzýmy“ vylučované bunkami, napríklad do žalúdka (pepsín) alebo čriev (trypsín, amyláza). Dva roky po smrti L. Pasteura v roku 1897 E. Buchner publikoval prácu „Alkoholická fermentácia bez kvasiniek“, v ktorej experimentálne ukázal, že bezbunková kvasnicová šťava vykonáva alkoholovú fermentáciu rovnakým spôsobom ako nezničené kvasinkové bunky. V roku 1907 mu bola za túto prácu udelená Nobelova cena. Prvý vysoko purifikovaný kryštalický enzým (ureáza) bol izolovaný v roku 1926 J. Sumner. Počas nasledujúcich 10 rokov sa podarilo izolovať niekoľko ďalších enzýmov a nakoniec sa dokázala bielkovinová povaha enzýmov.

Katalytická aktivita RNA bola prvýkrát objavená v 80. rokoch 20. storočia v pre-rRNA Thomasom Checkom, ktorý študoval zostrih ciliátnej RNA. Tetrahymena thermophila. Ukázalo sa, že ribozým je úsekom pre-rRNA molekuly Tetrahymena kódovanej intrónom extrachromozomálneho génu rDNA; táto oblasť vykonala autosplicing, to znamená, že sa vyrezala počas dozrievania rRNA.

Funkcie enzýmov

Enzýmy sú prítomné vo všetkých živých bunkách a pomáhajú premieňať niektoré látky (substráty) na iné (produkty). Enzýmy pôsobia ako katalyzátory takmer vo všetkých biochemických reakciách vyskytujúcich sa v živých organizmoch. Do roku 2013 bolo opísaných viac ako 5000 rôznych enzýmov. Zohrávajú dôležitú úlohu vo všetkých životných procesoch, usmerňujú a regulujú metabolizmus tela.

Ako všetky katalyzátory, aj enzýmy urýchľujú dopredné aj spätné reakcie, čím znižujú aktivačnú energiu procesu.Chemická rovnováha sa neposúva ani vpred, ani v opačnom smere. Charakteristickým znakom enzýmov v porovnaní s neproteínovými katalyzátormi je ich vysoká špecifickosť – väzbová konštanta niektorých substrátov na proteín môže dosiahnuť 10–10 mol/l alebo menej. Každá molekula enzýmu je schopná vykonať niekoľko tisíc až niekoľko miliónov „operácií“ za sekundu.

Napríklad jedna molekula enzýmu renín, ktorý sa nachádza v žalúdočnej sliznici teľaťa, zrazí za 10 minút pri teplote 37 °C asi 10 6 molekúl mliečneho kazeinogénu.

Okrem toho je účinnosť enzýmov oveľa vyššia ako účinnosť neproteínových katalyzátorov - enzýmy zrýchľujú reakcie milióny a miliardy krát, neproteínové katalyzátory - stovky a tisíce krát. Pozri tiež Katalyticky dokonalý enzým

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu reakcií, ktoré katalyzujú, sú enzýmy rozdelené do 6 tried podľa hierarchickej klasifikácie enzýmov Klasifikácia bola navrhnutá Medzinárodnou úniou biochémie a molekulárnej biológie. Každá trieda obsahuje podtriedy, takže enzým je opísaný súborom štyroch čísel oddelených bodkami. Napríklad pepsi má názov EC 3.4.23.1. Prvé číslo zhruba popisuje mechanizmus reakcie katalyzovanej enzýmom:

CF 1: Oxidoreduktázy katalyzujúce oxidáciu alebo redukciu. Príklad: kataláza, alkoholdehydrogenáza.

CF 2: transferázy katalyzujúcu prenos chemických skupín z jednej molekuly substrátu na druhú. Medzi transferázami sa rozlišujú najmä kinázy, ktoré prenášajú fosfátovú skupinu, zvyčajne z molekuly ATP.

CF 3: Hydrolázy, katalyzujúce hydrolyzochemické väzby. Príklad: esterázy, pepsín, trypsín, amyláza, lipoproteínová lipáza.

CF 4: Lyázy, katalyzujúci rozpad chemických väzieb bez hydrolýzy s tvorbou dvojitej väzby v jednom z produktov.

CF 5: izomerázy katalyzujúce štrukturálne alebo geometrické zmeny v molekule substrátu.

CF 6: Ligázy katalyzujúci tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi v dôsledku hydrolýzy ATP. Príklad: DNA polymeráza.

Oxyreduktázy- sú to enzýmy, ktoré katalyzujú oxidačné a redukčné reakcie, t.j. prenos elektrónov od darcu k akceptorovi. Oxidácia je odstránenie atómov vodíka zo substrátu a redukcia je pridanie atómov vodíka k akceptoru.

Oxidoreduktázy zahŕňajú: dehydrázy, oxidázy, oxygenázy, hydroxylázy, peroxidázy, katalázy. Napríklad enzým alkoholdehydrogenáza katalyzuje reakciu premieňajúcu alkohol na aldehyd.

Oxidoreduktázy, ktoré prenášajú atóm vodíka alebo elektróny priamo na atómy kyslíka, sa nazývajú aeróbne dehydrogenázy (oxidázy), zatiaľ čo oxidoreduktázy, ktoré prenášajú atóm vodíka alebo elektróny z jednej zložky dýchacieho reťazca enzýmov na druhú, sa nazývajú anaeróbne dehydrogenázy. Bežným variantom redoxného procesu v bunkách je oxidácia vodíkových atómov substrátu za účasti oxyreduktáz. Oxidoreduktázy sú dvojzložkové enzýmy, v ktorých sa rovnaký koenzým môže viazať na rôzne apoenzýmy. Napríklad mnohé oxidoreduktázy obsahujú NAD a NADP ako koenzýmy. Na konci početnej triedy oxireduktáz (na pozícii 11) sú enzýmy, ako sú katalázy a peroxidázy. Z celkového počtu proteínov v bunkových peroxizómoch je až 40 percent kataláz. Kataláza a peroxidáza rozkladajú peroxid vodíka v nasledujúcich reakciách: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O Z týchto rovníc vyplýva ako analógia, tak aj významný rozdiel medzi týmito reakciami a enzýmami okamžite sa vyjasniť. V tomto zmysle je katalázové štiepenie peroxidu vodíka špeciálnym prípadom peroxidázovej reakcie, kde peroxid vodíka slúži ako substrát aj ako akceptor v prvej reakcii.

transferázy- samostatná trieda enzýmov, ktoré katalyzujú prenos funkčných skupín a molekulárnych zvyškov z jednej molekuly na druhú. Sú široko rozšírené v rastlinných a živočíšnych organizmoch a podieľajú sa na premene sacharidov, lipidov, nukleových kyselín a aminokyselín.

Reakcie katalyzované transferázami vo všeobecnosti vyzerajú takto:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekula A tu pôsobí ako donor skupiny atómov ( X) a molekula B je akceptantom skupiny. Pri takýchto prenosových reakciách často jeden z koenzýmov pôsobí ako donor. Mnohé z reakcií katalyzovaných transferázami sú reverzibilné. Systematické názvy tried enzýmov sa tvoria podľa nasledujúcej schémy:

"darca: akceptor + skupina + transferáza».

Alebo sa používajú trochu všeobecnejšie názvy, keď názov enzýmu zahŕňa meno donoru alebo akceptora skupiny:

„darca + skupina + transferáza“ alebo „akceptor + skupina + transferáza».

Napríklad aspartátaminotransferáza katalyzuje prenos amínovej skupiny z molekuly kyseliny glutámovej, katechol-O-metyltransferáza prenáša metylovú skupinu S-adenosylmetionínu na benzénový kruh rôznych katecholamínov a ahistón acetyltransferáza prenáša acetylovú skupinu z acetylkoenzýmu. A na histón v procese aktivácie transkripcie.

Okrem toho, enzýmy podskupiny 7 transferáz, ktoré prenášajú zvyšok kyseliny fosforečnej pomocou ATP ako donoru fosfátovej skupiny, sa často nazývajú aj kinázy; aminotransferázy (podskupina 6) sa často nazývajú transaminázy

Hydrolázy(KF3) sú triedou enzýmov, ktoré katalyzujú hydrolytické kovalentné väzby. Všeobecná forma reakcie katalyzovanej hydrolázou je takáto:

A–B + H20 → A–OH + B–H

Systematický názov hydroláz zahŕňa názov fissilesubstrát nasleduje pridanie -hydroláza. Spravidla sa však v triviálnom názve slovo hydroláza vynecháva a zostáva len prípona „-aza“.

Najdôležitejší predstavitelia

Esterázy: nukleáza, fosfodiesteráza, lipáza, fosfatáza;

Glykozidázy: amyláza, lyzozým atď.;

Proteázy: trypsín, chymotrypsín, elastáza, trombín, renín atď.;

Hydroláza anhydridu kyseliny (helikáza, GTPáza)

Enzýmy ako katalyzátory urýchľujú dopredné aj spätné reakcie, preto sú napríklad lyázy schopné katalyzovať spätnú reakciu - adíciu na dvojitých väzbách.

Liasy- samostatná trieda enzýmov, ktoré katalyzujú reakcie nehydrolytického a neoxidačného štiepenia rôznych chemických väzieb ( C-C, C-O, C-N, C-S a iné) substrátu, reverzibilné reakcie tvorby a štiepenia dvojitých väzieb, sprevádzané elimináciou alebo adíciou skupín atómov na ich mieste, ako aj tvorbou cyklických štruktúr.

Vo všeobecnosti sa názvy enzýmov tvoria podľa schémy „ substrát+ lyáza.“ Častejšie však názov zohľadňuje podtriedu enzýmu. Lyázy sa líšia od iných enzýmov tým, že katalyzované reakcie zahŕňajú dva substráty v jednom smere, ale iba jeden v reverznej reakcii. Názov enzýmu obsahuje slová „dekarboxyláza“ a „aldoláza“ alebo „lyáza“ (pyruvát dekarboxyláza, oxalát dekarboxyláza, oxaloacetát dekarboxyláza, treonín aldoláza, fenylserín aldoláza, izocitrát lyáza, alanín lyáza, ATP citrát atď. enzýmy, ktoré katalyzujú reakcie odberu vody zo substrátu – „dehydratáza“ (karbonátdehydratáza, citrátdehydratáza, seríndehydratáza atď.). V prípadoch, keď je detegovaná iba reverzná reakcia, alebo je tento smer reakcií výraznejší, je v názve enzýmov prítomné slovo „syntáza“ (malátsyntáza, 2-izopropylmalátsyntáza, citrátsyntáza, hydroxymetylglutaryl-CoA syntáza, atď.) .

Príklady: histidíndekarboxyláza, fumaráthydratáza.

izomerázy- enzýmy, ktoré katalyzujú štruktúrne premeny izomérov (racemizácia alebo epimerizácia). Izomerázy katalyzujú reakcie podobné nasledujúcim: A → B, kde B je izomér A.

Názov enzýmu obsahuje slovo „ racemáza" (alanínová racemáza, metionín racemáza, hydroxyprolínová racemáza, laktátová racemáza atď.), " epimeráza" (aldóza-1-epimeráza, ribulózafosfát-4-epimeráza, UDP-glukuronát-4-epimeráza atď.), " izomeráza" (ribóza fosfát izomeráza, xylóza izomeráza, glukózamín fosfát izomeráza, enoyl-CoA izomeráza atď.), " mutáza"(fosfoglycerátmutáza, metylaspartátmutáza, fosfoglukomutáza atď.).

Ligaza(lat. ligāre- zosieťovať, spojiť) - enzým, ktorý katalyzuje spojenie dvoch molekúl za vzniku novej chemickej väzby ( podviazanie). V tomto prípade zvyčajne nastáva eliminácia (hydrolýza) malej chemickej skupiny z jednej z molekúl.

Ligázy patria do triedy enzýmov EC 6.

V molekulárnej biológii sa ligázy podtriedy 6.5 delia na RNA ligázy a DNA ligázy.

DNA ligázy

DNA ligáza vykonávajúca opravu DNA

DNA ligázy- enzýmy (EC 6.5.1.1), ktoré katalyzujú kovalentné zosieťovanie reťazcov DNA v duplexe počas replikácie, opravy a rekombinácie. Tvoria fosfodiesterové mostíky medzi 5"-fosforylovou a 3"-hydroxylovou skupinou susedných deoxynukleotidov na zlomoch DNA alebo medzi dvoma molekulami DNA. Na vytvorenie týchto mostíkov využívajú ligázy energiu hydrolýzy pyrofosforylovej väzby ATP. Jedným z najbežnejších komerčne dostupných enzýmov je bakteriofágová T4 DNA ligáza.

Cicavčie DNA ligázy

U cicavcov sú klasifikované tri hlavné typy DNA ligáz.

DNA ligáza I liguje Okazakiho fragmenty počas replikácie zaostávajúceho reťazca DNA a podieľa sa na oprave excízie.

DNA ligáza III v komplexe s proteínom XRCC1 sa podieľa na oprave a rekombinácii excízie.

DNA ligáza IV v komplexe s XRCC4 katalyzuje posledný krok nehomologického spojenia koncov (NHEJ) dvojvláknových zlomov DNA. Vyžaduje sa tiež pre V(D)J rekombináciu imunoglobulínových génov.

Predtým bol izolovaný iný typ ligázy - DNA ligáza II, ktorá bola neskôr rozpoznaná ako artefakt izolácie proteínov, a to produkt proteolýzy DNA ligázy III.

Konvencie pomenovania enzýmov

Enzýmy sú zvyčajne pomenované podľa typu reakcie, ktorú katalyzujú, pridaním prípony -aza k názvu substrátu( Napríklad laktáza je enzým, ktorý sa podieľa na premene laktózy). Rôzne enzýmy vykonávajúce rovnakú funkciu budú mať teda rovnaký názov. Takéto enzýmy sa vyznačujú inými vlastnosťami, napríklad optimálnym pH (alkalická fosfatáza) alebo lokalizáciou v bunke (membránová ATPáza).

Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Ako všetky proteíny, aj enzýmy sú syntetizované ako lineárny reťazec aminokyselín, ktorý sa skladá špecifickým spôsobom. Každá sekvencia aminokyselín sa špeciálnym spôsobom skladá a výsledná molekula (proteínová globula) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže spojiť a vytvoriť proteínový komplex Terciárna štruktúra proteínov je zničená pri zahrievaní alebo vystavení určitým chemikáliám.

Aktívne miesto enzýmov

Štúdium mechanizmu chemickej reakcie katalyzovanej enzýmom spolu so stanovením medziproduktov a konečných produktov v rôznych štádiách reakcie predpokladá presné poznanie geometrie terciárnej štruktúry enzýmu, povahy funkčných skupín. jeho molekuly, poskytuje špecifickosť účinku a vysokú katalytickú aktivitu na daný substrát, ako aj chemickú povahu oblasti (oblastí) molekuly enzýmu, ktorý poskytuje vysokú rýchlosť katalytickej reakcie. Typicky sú molekuly substrátu zapojené do enzymatických reakcií relatívne malé v porovnaní s molekulami enzýmov. Pri tvorbe komplexov enzým-substrát teda vstupujú do priamej chemickej interakcie iba obmedzené fragmenty aminokyselinovej sekvencie polypeptidového reťazca - „aktívne centrum“ - jedinečná kombinácia aminokyselinových zvyškov v molekule enzýmu, ktorá zabezpečuje priamu interakciu s molekulou substrátu a priamou účasťou na akte katalýzy.

Aktívne centrum sa bežne delí na:

katalytické centrum - priamo chemicky interagujúce so substrátom;

väzbové centrum (kontaktné alebo „kotvové“ miesto) – poskytuje špecifickú afinitu k substrátu a tvorbu komplexu enzým-substrát.

Na katalyzovanie reakcie sa enzým musí viazať na jeden alebo viacero substrátov. Proteínový reťazec enzýmu sa zloží tak, že na povrchu globule sa vytvorí medzera alebo priehlbina, kde sa viažu substráty. Táto oblasť sa nazýva väzbové miesto substrátu. Zvyčajne sa zhoduje s aktívnym miestom enzýmu alebo je blízko k nemu. Niektoré enzýmy obsahujú aj väzbové miesta pre kofaktory alebo ióny kovov.

Enzým sa spája so substrátom:

čistí podklad od vodnej „kaby“

usporiada reagujúce molekuly substrátu v priestore spôsobom potrebným na uskutočnenie reakcie

pripravuje molekuly substrátu na reakciu (napríklad polarizuje).

Zvyčajne sa enzým viaže na substrát prostredníctvom iónových alebo vodíkových väzieb, zriedkavo prostredníctvom kovalentných väzieb. Na konci reakcie sa jej produkt (alebo produkty) oddelí od enzýmu.

V dôsledku toho enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu prebieha reakcia inou cestou (v skutočnosti prebieha iná reakcia), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

V prítomnosti enzýmu:

• AF+B = AVF

  AVF = AB+F

kde A, B sú substráty, AB je reakčný produkt, F je enzým.

Enzýmy nemôžu nezávisle poskytnúť energiu pre endergonické reakcie (ktoré si vyžadujú energiu, aby prebehli). Preto ich enzýmy, ktoré vykonávajú takéto reakcie, spájajú s exergonickými reakciami, ktoré uvoľňujú viac energie. Napríklad reakcie syntézy biopolymérov sú často spojené s reakciami hydrolýzy ATP.

Aktívne centrá niektorých enzýmov sa vyznačujú fenoménom kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy vo všeobecnosti vykazujú vysokú špecifickosť pre svoje substráty (substrátová špecifickosť). To sa dosiahne čiastočnou komplementaritou medzi tvarom, distribúciou náboja a hydrofóbnymi oblasťami na molekule substrátu a väzbovým miestom substrátu na enzýme. Enzýmy tiež typicky vykazujú vysoké úrovne stereošpecifickosti (tvoria iba jeden z možných stereoizomérov ako produkt alebo používajú iba jeden stereoizomér ako substrát), regioselektivitu (tvoria alebo prerušujú chemickú väzbu iba v jednej z možných polôh substrátu) a chemoselektivita (katalyzujúca len jednu chemickú reakciu z viacerých možných pre dané podmienky). Napriek celkovo vysokej úrovni špecifickosti sa stupeň substrátovej a reakčnej špecifickosti enzýmov môže meniť. Napríklad endopeptidáza trypsín ruší peptidovú väzbu po arginíne alebo lyzíne iba vtedy, ak nie sú nasledované prolínom, je oveľa menej špecifická a môže prerušiť peptidovú väzbu po mnohých aminokyselinách.

V roku 1890 Emil Fischer navrhol, že špecifickosť enzýmov je určená presnou zhodou medzi formou enzýmu a substrátom. Tento predpoklad sa nazýva model zámku kľúča. Enzým sa spája so substrátom za vzniku komplexu enzým-substrát s krátkou životnosťou. Aj keď tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje fenomén stabilizácie prechodného stavu, ktorý sa pozoruje v praxi.

Model indukovanej korešpondencie

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu s kľúčovým zámkom. Enzýmy vo všeobecnosti nie sú tuhé, ale flexibilné molekuly. Aktívne miesto enzýmu môže zmeniť konformáciu po naviazaní substrátu. Postranné skupiny aminokyselín aktívneho miesta zaujímajú polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po naviazaní na aktívne miesto. Na rozdiel od modelu s kľúčovým zámkom, model indukovaného prispôsobenia vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model sa nazýva „rukavica“.

Úpravy

Mnoho enzýmov prechádza po syntéze proteínového reťazca modifikáciami, bez ktorých enzým nevykazuje naplno svoju aktivitu. Takéto modifikácie sa nazývajú posttranslačné modifikácie (spracovanie). Jedným z najbežnejších typov modifikácií je pridanie chemických skupín k bočným zvyškom polypeptidového reťazca. Napríklad pridanie zvyšku kyseliny fosforečnej sa nazýva fosforylácia a je katalyzované enzýmom kinázou. Mnohé eukaryotické enzýmy sú glykozylované, to znamená modifikované oligomérmi sacharidovej povahy.

Ďalším bežným typom posttranslačnej modifikácie je štiepenie polypeptidového reťazca. Napríklad chymotrypsín (proteáza zapojená do trávenia) sa získa odštiepením polypeptidovej oblasti z chymotrypsinogénu. Chymotrypsinogén je neaktívnym prekurzorom chymotrypsínu a je syntetizovaný v pankrease. Neaktívna forma je transportovaná do žalúdka, kde sa premieňa na chymotrypsín. Tento mechanizmus je potrebný, aby sa predišlo štiepeniu pankreasu a iných tkanív predtým, ako enzým vstúpi do žalúdka. Neaktívny prekurzor enzýmu sa tiež nazýva "zymogén".

Enzýmové kofaktory

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu samy o sebe, bez akýchkoľvek ďalších zložiek. Existujú však enzýmy, ktoré na uskutočnenie katalýzy vyžadujú neproteínové zložky. Kofaktory môžu byť buď anorganické molekuly (kovové ióny, zhluky železa a síry atď.) alebo organické (napríklad flavinylový lem). Organické kofaktory, ktoré sú pevne viazané na enzým, sa tiež nazývajú prostetické skupiny. Organické kofaktory, ktoré možno od enzýmu oddeliť, sa nazývajú koenzýmy.

Enzým, ktorý vyžaduje prítomnosť kofaktora pre katalytickú aktivitu, ale nie je naň viazaný, sa nazýva apo enzým. Apo enzým v kombinácii s kofaktorom sa nazýva holo enzým. Väčšina kofaktorov je viazaná na enzým nekovalentnými, ale dosť silnými interakciami. Existujú tiež prostetické skupiny, ktoré sú kovalentne viazané na enzým, napríklad tiamínpyrofosfát v pyruvátdehydrogenáze.

Regulácia enzýmov

Niektoré enzýmy majú väzbové miesta s malými molekulami a môžu byť substrátmi alebo produktmi metabolickej dráhy, do ktorej enzým vstupuje. Znižujú alebo zvyšujú aktivitu enzýmu, čo vytvára príležitosť na spätnú väzbu.

Inhibícia konečným produktom

Metabolická dráha je reťazec sekvenčných enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu, ktorý urýchľuje prvú reakciu v tejto metabolickej dráhe. Ak je konečného produktu príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre úplne prvý enzým, a ak je po tomto príliš málo konečného produktu, potom sa opäť aktivuje prvý enzým. Inhibícia konečným produktom podľa princípu negatívnej spätnej väzby je teda dôležitým spôsobom udržania homeostázy (relatívna stálosť podmienok vnútorného prostredia organizmu).

Vplyv podmienok prostredia na aktivitu enzýmov

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo tele – tlaku, kyslosti prostredia, teploty, koncentrácie rozpustených solí (iónová sila roztoku) atď.

Viaceré formy enzýmov

Viaceré formy enzýmov možno rozdeliť do dvoch kategórií:

izoenzýmy

Správne tvary množného čísla (pravda)

izoenzýmy- sú to enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rôznymi génmi, majú rôzne primárne štruktúry a rôzne vlastnosti, ale katalyzujú rovnakú reakciu. Druhy izoenzýmov:

Orgán - enzýmy glykolýzy v pečeni a svaloch.

Bunková - malátdehydrogenáza cytoplazmatická a mitochondriálna (enzýmy sú rôzne, ale katalyzujú rovnakú reakciu).

Hybridné - enzýmy s kvartérnou štruktúrou, ktoré vznikajú v dôsledku nekovalentnej väzby jednotlivých podjednotiek (laktátdehydrogenáza - 4 podjednotky 2 typov).

Mutant - vzniká ako výsledok mutácie jediného génu.

Aloenzýmy sú kódované rôznymi alelami toho istého génu.

Vlastne tvary množného čísla(pravda) sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná tou istou alelou toho istého génu, majú rovnakú primárnu štruktúru a vlastnosti, ale po syntéze na ribozomachónoch prechádzajú modifikáciami a stávajú sa inými, hoci katalyzujú rovnakú reakciu.

Izoenzýmy sú odlišné na genetickej úrovni a líšia sa od primárnej sekvencie a skutočné viaceré formy sa stávajú odlišnými na post-translačnej úrovni.

Lekársky význam

Spojenie medzi enzýmami a dedičnými metabolickými chorobami prvýkrát zistil A. Garrod v 10. rokoch 20. storočia. Garrod nazval choroby spojené s defektmi enzýmov „vrodenými chybami metabolizmu“.

Ak dôjde k mutácii v géne kódujúcom konkrétny enzým, sekvencia aminokyselín enzýmu sa môže zmeniť. Navyše v dôsledku väčšiny mutácií jeho katalytická aktivita klesá alebo úplne zmizne. Ak organizmus dostane dva takéto mutantné gény (jeden od každého rodiča), chemická reakcia katalyzovaná týmto enzýmom prestane v tele prebiehať. Napríklad výskyt albínov je spojený so zastavením produkcie enzýmu tyrozinázy, ktorá je zodpovedná za jednu z fáz syntézy tmavého pigmentu melanínu.Fenylketonúria je spojená so zníženou alebo chýbajúcou aktivitou enzýmu fenylalanín- 4-hydroxyláza v pečeni.

V súčasnosti sú známe stovky dedičných chorôb spojených s defektmi enzýmov. Boli vyvinuté metódy na liečbu a prevenciu mnohých z týchto chorôb.

Praktické využitie

Enzýmy majú široké využitie v národnom hospodárstve – potravinárstve, textilnom priemysle, farmakológii a medicíne. Väčšina liekov ovplyvňuje priebeh enzymatických procesov v tele, spúšťa alebo zastavuje určité reakcie.

Rozsah využitia enzýmov vo vedeckom výskume a medicíne je ešte širší.

V bunke akéhokoľvek živého organizmu prebiehajú milióny chemických reakcií. Každý z nich má veľký význam, preto je dôležité udržiavať rýchlosť biologických procesov na vysokej úrovni. Takmer každá reakcia je katalyzovaná vlastným enzýmom. Čo sú enzýmy? Aká je ich úloha v bunke?

Enzýmy. Definícia

Pojem „enzým“ pochádza z latinského fermentum – kvas. Môžu byť tiež nazývané enzýmy z gréckeho en zyme - „v kvasinkách“.

Enzýmy sú biologicky aktívne látky, takže žiadna reakcia prebiehajúca v bunke nemôže nastať bez ich účasti. Tieto látky pôsobia ako katalyzátory. Každý enzým má teda dve hlavné vlastnosti:

1) Enzým urýchľuje biochemickú reakciu, ale nespotrebováva sa.

2) Hodnota rovnovážnej konštanty sa nemení, ale len urýchľuje dosiahnutie tejto hodnoty.

Enzýmy zrýchľujú biochemické reakcie tisíckrát a v niektorých prípadoch miliónkrát. To znamená, že v neprítomnosti enzymatického aparátu sa všetky intracelulárne procesy prakticky zastavia a samotná bunka zomrie. Preto je úloha enzýmov ako biologicky aktívnych látok veľká.

Rozmanitosť enzýmov umožňuje všestrannú reguláciu bunkového metabolizmu. Mnoho enzýmov rôznych tried sa zúčastňuje akejkoľvek reakčnej kaskády. Biologické katalyzátory sú vysoko selektívne vďaka špecifickej konformácii molekuly. Pretože enzýmy sú vo väčšine prípadov proteínovej povahy, nachádzajú sa v terciárnej alebo kvartérnej štruktúre. To sa opäť vysvetľuje špecifickosťou molekuly.

Funkcie enzýmov v bunke

Hlavnou úlohou enzýmu je urýchliť zodpovedajúcu reakciu. Každá kaskáda procesov, od rozkladu peroxidu vodíka po glykolýzu, vyžaduje prítomnosť biologického katalyzátora.

Správne fungovanie enzýmov sa dosahuje vysokou špecifickosťou ku konkrétnemu substrátu. To znamená, že katalyzátor môže urýchliť len určitú reakciu a žiadnu inú, aj keď veľmi podobnú. Podľa stupňa špecifickosti sa rozlišujú tieto skupiny enzýmov:

1) Enzýmy s absolútnou špecifickosťou, keď je katalyzovaná iba jedna reakcia. Napríklad kolagenáza rozkladá kolagén a maltáza rozkladá maltózu.

2) Enzýmy s relatívnou špecifickosťou. Patria sem látky, ktoré môžu katalyzovať určitú triedu reakcií, napríklad hydrolytické štiepenie.

Práca biokatalyzátora začína od okamihu, keď sa jeho aktívne centrum pripojí k substrátu. V tomto prípade hovoria o doplnkovej interakcii ako zámok a kľúč. Tu máme na mysli úplnú zhodu tvaru aktívneho centra so substrátom, čo umožňuje urýchliť reakciu.

Ďalšou fázou je samotná reakcia. Jeho rýchlosť sa zvyšuje v dôsledku pôsobenia enzymatického komplexu. Nakoniec získame enzým, ktorý je spojený s reakčnými produktmi.

Poslednou fázou je oddelenie reakčných produktov od enzýmu, po ktorom sa aktívne centrum opäť uvoľní pre ďalšiu prácu.

Schematicky možno prácu enzýmu v každej fáze zapísať takto:

1) J + V ——> JV

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, kde S je substrát, E je enzým a P je produkt.

Klasifikácia enzýmov

V ľudskom tele sa nachádza obrovské množstvo enzýmov. Všetky poznatky o ich funkciách a fungovaní boli systematizované a v dôsledku toho vznikla jednotná klasifikácia, vďaka ktorej môžete ľahko určiť, na čo je konkrétny katalyzátor určený. Je tu uvedených 6 hlavných tried enzýmov, ako aj príklady niektorých podskupín.

1. Oxidoreduktázy.

Enzýmy tejto triedy katalyzujú redoxné reakcie. Celkovo sa rozlišuje 17 podskupín. Oxidoreduktázy majú zvyčajne neproteínovú časť, ktorú predstavuje vitamín alebo hém.

Medzi oxidoreduktázami sa často nachádzajú tieto podskupiny:

a) Dehydrogenázy. Biochémia enzýmov dehydrogenázy zahŕňa odstránenie atómov vodíka a ich prenos na iný substrát. Táto podskupina sa najčastejšie vyskytuje v reakciách dýchania a fotosyntézy. Dehydrogenázy nevyhnutne obsahujú koenzým vo forme NAD/NADP alebo flavoproteíny FAD/FMN. Často sa vyskytujú kovové ióny. Príklady zahŕňajú enzýmy, ako je cytochróm reduktáza, pyruvátdehydrogenáza, izocitrátdehydrogenáza, ako aj mnohé pečeňové enzýmy (laktátdehydrogenáza, glutamátdehydrogenáza atď.).

b) Oxidázy. Množstvo enzýmov katalyzuje adíciu kyslíka na vodík, výsledkom čoho môžu byť produkty reakcie voda alebo peroxid vodíka (H 2 0, H 2 0 2). Príklady enzýmov: cytochrómoxidáza, tyrozináza.

c) Peroxidázy a katalázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad H 2 O 2 na kyslík a vodu.

d) Oxygenázy. Tieto biokatalyzátory urýchľujú pridávanie kyslíka do substrátu. Jedným príkladom takýchto enzýmov je dopamínhydroxyláza.

2. Transferázy.

Úlohou enzýmov tejto skupiny je prenášať radikály z donorovej látky na recipientnú látku.

a) Metyltransferázy. DNA metyltransferázy sú hlavné enzýmy, ktoré riadia proces replikácie nukleotidov a zohrávajú veľkú úlohu pri regulácii fungovania nukleových kyselín.

b) Acyltransferázy. Enzýmy tejto podskupiny transportujú acylovú skupinu z jednej molekuly do druhej. Príklady acyltransferáz: lecitín cholesterol acyltransferáza (prenáša funkčnú skupinu z mastnej kyseliny na cholesterol), lyzofosfatidylcholín acyltransferáza (prenáša acylovú skupinu na lyzofosfatidylcholín).

c) Aminotransferázy sú enzýmy, ktoré sa podieľajú na premene aminokyselín. Príklady enzýmov: alanínaminotransferáza, ktorá katalyzuje syntézu alanínu z pyruvátu a glutamátu prenosom aminoskupín.

d) Fosfotransferázy. Enzýmy tejto podskupiny katalyzujú adíciu fosfátovej skupiny. Iný názov pre fosfotransferázy, kinázy, je oveľa bežnejší. Príklady zahŕňajú enzýmy, ako sú hexokinázy a aspartátkinázy, ktoré pridávajú zvyšky fosforu k hexózam (najčastejšie glukóze) a kyseline asparágovej.

3. Hydrolázy – trieda enzýmov, ktoré katalyzujú štiepenie väzieb v molekule s následným pridaním vody. Látky, ktoré patria do tejto skupiny, sú hlavnými tráviacimi enzýmami.

a) Esterasy – rušia éterové väzby. Príkladom sú lipázy, ktoré rozkladajú tuky.

b) Glykozidázy. Biochémia enzýmov tejto série spočíva v deštrukcii glykozidických väzieb polymérov (polysacharidov a oligosacharidov). Príklady: amyláza, sacharáza, maltáza.

c) Peptidázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad bielkovín na aminokyseliny. Peptidázy zahŕňajú enzýmy, ako sú pepsíny, trypsín, chymotrypsín a karboxypeptidáza.

d) Amidázy - štiepia amidové väzby. Príklady: argináza, ureáza, glutamináza atď. Mnohé amidázové enzýmy sa nachádzajú v

4. Lyázy sú enzýmy, ktoré majú podobnú funkciu ako hydrolázy, ale na štiepenie väzieb v molekulách nie je potrebná voda. Enzýmy tejto triedy vždy obsahujú nebielkovinovú časť, napríklad vo forme vitamínov B1 alebo B6.

a) Dekarboxyláza. Tieto enzýmy pôsobia na väzbu C-C. Príklady zahŕňajú glutamát dekarboxylázu alebo pyruvát dekarboxylázu.

b) Hydratázy a dehydratázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú reakciu štiepenia C-O väzieb.

c) Amidínové lyázy - ničia väzby C-N. Príklad: arginín sukcinát lyáza.

d) P-O lyáza. Takéto enzýmy spravidla štiepia fosfátovú skupinu zo substrátovej látky. Príklad: adenylátcykláza.

Biochémia enzýmov je založená na ich štruktúre

Schopnosti každého enzýmu sú určené jeho individuálnou, jedinečnou štruktúrou. Akýkoľvek enzým je predovšetkým proteín a jeho štruktúra a stupeň zloženia zohrávajú rozhodujúcu úlohu pri určovaní jeho funkcie.

Každý biokatalyzátor je charakterizovaný prítomnosťou aktívneho centra, ktoré je zase rozdelené do niekoľkých nezávislých funkčných oblastí:

1) Katalytické centrum je špeciálna oblasť proteínu, cez ktorú sa enzým viaže na substrát. V závislosti od konformácie molekuly proteínu môže katalytické centrum nadobudnúť rôzne tvary, ktoré sa musia prispôsobiť substrátu tak, ako zámok pasuje ku kľúču. Táto komplexná štruktúra vysvetľuje, čo je v terciárnom alebo kvartérnom stave.

2) Adsorpčné centrum – pôsobí ako „držiak“. Tu dochádza predovšetkým k spojeniu medzi molekulou enzýmu a molekulou substrátu. Väzby vytvorené adsorpčným centrom sú však veľmi slabé, čo znamená, že katalytická reakcia v tomto štádiu je reverzibilná.

3) Allosterické centrá môžu byť umiestnené ako v aktívnom centre, tak aj na celom povrchu enzýmu ako celku. Ich funkciou je regulovať fungovanie enzýmu. Regulácia prebieha pomocou molekúl inhibítora a molekúl aktivátora.

Aktivátorové proteíny naviazaním na molekulu enzýmu urýchľujú jeho prácu. Inhibítory na druhej strane inhibujú katalytickú aktivitu, a to sa môže stať dvoma spôsobmi: buď sa molekula naviaže na alosterické miesto v oblasti aktívneho miesta enzýmu (kompetitívna inhibícia), alebo sa naviaže na inú oblasť enzýmu. proteín (nekompetitívna inhibícia). považované za účinnejšie. Tým sa totiž uzatvára miesto pre väzbu substrátu na enzým a tento proces je možný len v prípade takmer úplnej zhody tvaru molekuly inhibítora a aktívneho centra.

Enzým často pozostáva nielen z aminokyselín, ale aj z iných organických a anorganických látok. Apoenzým je teda proteínová časť, koenzým je organická časť a kofaktor je anorganická časť. Koenzým môžu predstavovať sacharidy, tuky, nukleové kyseliny a vitamíny. Kofaktorom sú zase najčastejšie pomocné ióny kovov. Aktivita enzýmov je určená ich štruktúrou: ďalšie látky obsiahnuté v kompozícii menia katalytické vlastnosti. Rôzne typy enzýmov sú výsledkom kombinácie všetkých uvedených faktorov pri tvorbe komplexu.

Regulácia enzýmov

Enzýmy ako biologicky aktívne látky nie sú pre telo vždy potrebné. Biochémia enzýmov je taká, že ak sú nadmerne katalyzované, môžu poškodiť živú bunku. Aby sa zabránilo škodlivým účinkom enzýmov na telo, je potrebné nejako regulovať ich prácu.

Keďže enzýmy sú bielkovinovej povahy, pri vysokých teplotách sa ľahko ničia. Proces denaturácie je reverzibilný, ale môže výrazne ovplyvniť výkonnosť látok.

Veľkú úlohu pri regulácii zohráva aj pH. Najvyššia enzýmová aktivita sa zvyčajne pozoruje pri neutrálnych hodnotách pH (7,0-7,2). Existujú aj enzýmy, ktoré fungujú len v kyslom prostredí alebo len v zásaditom prostredí. V bunkových lyzozómoch sa teda udržiava nízke pH, pri ktorom je aktivita hydrolytických enzýmov maximálna. Ak sa náhodou dostanú do cytoplazmy, kde je už prostredie bližšie k neutrálnemu, ich aktivita sa zníži. Táto ochrana proti „samopožieraniu“ je založená na zvláštnostiach práce hydroláz.

Za zmienku stojí význam koenzýmu a kofaktora v zložení enzýmov. Prítomnosť vitamínov alebo kovových iónov výrazne ovplyvňuje fungovanie niektorých špecifických enzýmov.

Nomenklatúra enzýmov

Všetky enzýmy v tele sú zvyčajne pomenované v závislosti od ich príslušnosti k niektorej z tried, ako aj od substrátu, s ktorým reagujú. Niekedy sa v názve nepoužíva jeden, ale dva substráty.

Príklady názvov niektorých enzýmov:

1. Pečeňové enzýmy: laktátdehydrogenáza, glutamátdehydrogenáza.
2. Úplný systematický názov enzýmu: laktát-NAD+-oxidoreduktáza.

Zachovali sa aj triviálne názvy, ktoré sa nedržia pravidiel názvoslovia. Príkladom sú tráviace enzýmy: trypsín, chymotrypsín, pepsín.

Proces syntézy enzýmov

Funkcie enzýmov sú určené na genetickej úrovni. Pretože molekula je vo všeobecnosti proteín, jej syntéza presne opakuje procesy transkripcie a translácie.

Syntéza enzýmu prebieha podľa nasledujúcej schémy. Najprv sa z DNA načítajú informácie o požadovanom enzýme, výsledkom čoho je vytvorenie mRNA. Messenger RNA kóduje všetky aminokyseliny, ktoré tvoria enzým. Regulácia enzýmov môže nastať aj na úrovni DNA: ak je produkt katalyzovanej reakcie dostatočný, transkripcia génu sa zastaví a naopak, ak je produkt potrebný, proces transkripcie sa aktivuje.

Po vstupe mRNA do cytoplazmy bunky začína ďalšia fáza - translácia. Na ribozómoch endoplazmatického retikula sa syntetizuje primárny reťazec pozostávajúci z aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Proteínová molekula v primárnej štruktúre však ešte nemôže vykonávať svoje enzymatické funkcie.

Aktivita enzýmov závisí od štruktúry proteínu. Na tom istom EPS dochádza k skrúteniu proteínov, v dôsledku čoho sa vytvárajú najprv sekundárne a potom terciárne štruktúry. Syntéza niektorých enzýmov sa zastaví už v tomto štádiu, ale na aktiváciu katalytickej aktivity je často potrebné pridať koenzým a kofaktor.

V určitých oblastiach endoplazmatického retikula sa pridávajú organické zložky enzýmu: monosacharidy, nukleové kyseliny, tuky, vitamíny. Niektoré enzýmy nemôžu fungovať bez prítomnosti koenzýmu.

Kofaktor hrá kľúčovú úlohu pri tvorbe. Niektoré funkcie enzýmov sú dostupné iba vtedy, keď proteín dosiahne doménovú organizáciu. Preto je pre nich veľmi dôležitá prítomnosť kvartérnej štruktúry, v ktorej spojovacím článkom medzi niekoľkými proteínovými globulami je kovový ión.

Viaceré formy enzýmov

Sú situácie, kedy je potrebné mať viacero enzýmov, ktoré katalyzujú rovnakú reakciu, ale v niektorých parametroch sa navzájom líšia. Napríklad enzým môže pracovať pri 20 stupňoch, ale pri 0 stupňoch už nebude schopný vykonávať svoje funkcie. Čo má robiť živý organizmus v takejto situácii pri nízkych teplotách okolia?

Tento problém je ľahko vyriešený prítomnosťou niekoľkých enzýmov, ktoré katalyzujú rovnakú reakciu, ale fungujú za rôznych podmienok. Existujú dva typy rôznych foriem enzýmov:

1. izoenzýmy. Takéto proteíny sú kódované rôznymi génmi, pozostávajú z rôznych aminokyselín, ale katalyzujú rovnakú reakciu.
2. Pravé tvary množného čísla. Tieto proteíny sú transkribované z rovnakého génu, ale modifikácia peptidov sa vyskytuje na ribozómoch. Výstupom je niekoľko foriem toho istého enzýmu.

V dôsledku toho sa prvý typ viacerých foriem vytvára na genetickej úrovni, zatiaľ čo druhý typ sa vytvára na post-translačnej úrovni.

Význam enzýmov

V medicíne ide o uvoľnenie nových liekov, ktoré už obsahujú látky v požadovanom množstve. Vedci zatiaľ nenašli spôsob, ako stimulovať syntézu chýbajúcich enzýmov v tele, no dnes sú rozšírené lieky, ktoré dokážu ich nedostatok dočasne kompenzovať.

Rôzne enzýmy v bunke katalyzujú veľké množstvo reakcií spojených so zachovaním života. Jedným z týchto enizmov sú zástupcovia skupiny nukleáz: endonukleázy a exonukleázy. Ich úlohou je udržiavať stálu hladinu nukleových kyselín v bunke a odstraňovať poškodenú DNA a RNA.

Nezabudnite na fenomén zrážania krvi. Ako účinné ochranné opatrenie je tento proces riadený množstvom enzýmov. Hlavným je trombín, ktorý premieňa neaktívny proteín fibrinogén na aktívny fibrín. Jeho závity vytvárajú akúsi sieť, ktorá upcháva miesto poškodenia cievy, čím zabraňuje nadmernej strate krvi.

Enzýmy sa používajú pri výrobe vína, pivovarníctve a výrobe mnohých fermentovaných mliečnych výrobkov. Kvasnice sa dajú použiť na výrobu alkoholu z glukózy, ale na úspešný priebeh tohto procesu stačí extrakt z nich.

Zaujímavé fakty, o ktorých ste nevedeli

Všetky enzýmy v tele majú obrovskú hmotnosť - od 5 000 do 1 000 000 Da. Je to spôsobené prítomnosťou proteínu v molekule. Pre porovnanie: molekulová hmotnosť glukózy je 180 Da a oxidu uhličitého iba 44 Da.

Doteraz bolo objavených viac ako 2000 enzýmov, ktoré sa našli v bunkách rôznych organizmov. Väčšina z týchto látok však ešte nebola úplne preskúmaná.

Enzýmová aktivita sa využíva na výrobu účinných pracích práškov. Enzýmy tu plnia rovnakú úlohu ako v tele: rozkladajú organické látky a táto vlastnosť pomáha v boji proti škvrnám. Takýto prací prášok sa odporúča používať pri teplote nie vyššej ako 50 stupňov, inak môže dôjsť k denaturácii.

Podľa štatistík trpí 20 % ľudí na celom svete nedostatkom niektorého z enzýmov.

Vlastnosti enzýmov boli známe už veľmi dlho, no až v roku 1897 si ľudia uvedomili, že na kvasenie cukru na alkohol nie je možné použiť samotný kvas, ale extrakt z jeho buniek.

Enzýmy (z lat. Fermentum – kvasenie) alebo enzýmy (z gréčtiny Ep - vnútri, sume - kvas) - proteínové zlúčeniny, ktoré sú biologickými katalyzátormi. Veda o enzýmoch je tzv enzymológia. Molekuly enzýmu sú proteíny alebo ribonukleová kyselina (RNA). RNA enzýmy sú tzv ribozýmy a sú považované za pôvodnú formu enzýmov, ktoré boli počas evolúcie nahradené proteínovými enzýmami.

Štrukturálna a funkčná organizácia. Molekuly enzýmu sú väčšie ako molekuly substrátu a majú zložitú priestorovú konfiguráciu, hlavne globulárnu štruktúru.

V dôsledku veľkej veľkosti molekúl enzýmov vzniká silné elektrické pole, v ktorom: a) enzýmy nadobúdajú asymetrický tvar, oslabujú väzby a spôsobujú zmenu ich štruktúry; b) je možná orientácia molekúl substrátu. Funkčná organizácia enzýmov je spojená s centrom – ide o špeciálny malý úsek molekuly proteínu, ktorý dokáže viazať substrát a tým zabezpečiť katalytickú aktivitu enzýmu. Aktívne centrum jednoduchých enzýmov je kombináciou určitých aminokyselín v reťazci, ktoré vytvárajú akési „vrecko“, v ktorom dochádza ku katalytickým premenám substrátu. V komplexných enzýmoch sa počet aktívnych centier rovná počtu podjednotiek a sú to kofaktory so susednými proteínovými funkčnými skupinami. Okrem aktívneho centra majú niektoré enzýmy alosterické centrum, ktoré reguluje fungovanie aktívneho centra.

Vlastnosti . Medzi enzýmami a anorganickými katalyzátormi existujú určité spoločné a charakteristické črty. Spoločné majú to, že: a) môžu katalyzovať len termodynamicky možné reakcie a urýchľovať len tie reakcie, ktoré môžu prebiehať aj bez nich, ale nižšou rýchlosťou; b) sa nepoužívajú počas reakcie a nie sú súčasťou konečných produktov; b) chemickú rovnováhu neposunúť, ale len urýchliť jej nástup. Enzýmy majú tiež niektoré špecifické vlastnosti, ktoré anorganické katalyzátory nemajú.

Enzýmy sa pri reakciách neničia, preto ich veľmi malé množstvo spôsobí premenu veľkého množstva substrátu (napr. 1 molekula katalázy dokáže rozložiť viac ako 5 miliónov molekúl H2O2 za 1 minútu). Zóny urýchľujú rýchlosť chemických reakcií za normálnych podmienok, ale samy sa nespotrebúvajú. To všetko spolu určuje vlastnosti enzýmov ako napr vysoká biologická aktivita. Optimálne pôsobenie väčšiny enzýmov nastáva pri teplote 37-40°C. So zvyšujúcou sa teplotou aktivita enzýmov klesá a následne sa úplne zastaví a nad + 80°C sú zničené. Pri nízkych teplotách (pod 0 °C) enzýmy zastavia svoje pôsobenie, ale nezničia sa. Enzýmy sú teda charakterizované tepelná citlivosť.

Enzýmy prejavujú svoju aktivitu pri určitej koncentrácii H iónov, preto hovoria o závislosť od pH. Optimálne pôsobenie väčšiny enzýmov sa pozoruje v prostredí blízkom neutrálnemu.

Nehnuteľnosť ako špecifickosť alebo selektivita sa prejavuje tým, že každý enzým pôsobí na špecifický substrát, pričom katalyzuje len jednu „svoju“ reakciu. Selektivita pôsobenia enzýmu je určená proteínovou zložkou.

Enzýmy sú katalyzátory s kontrolovanou aktivitou, ktoré môžu byť významne zmenené určitými chemickými zlúčeninami, ktoré zvyšujú alebo znižujú rýchlosť katalyzovanej reakcie. Kovové katióny a anióny pôsobia ako aktivátory

kyseliny, organické látky a inhibítory – katióny ťažkých kovov a pod.Táto vlastnosť bola tzv ovládateľnosť akcie (alostericita). Enzýmy sa tvoria iba vtedy, keď sa objaví substrát, ktorý indukuje jeho syntézu ( indukovateľnosť) a „vypnutím“ pôsobenia enzýmov sa zvyčajne vykonáva nadbytok produktov asimilácie ( represívnosť). Enzymatické reakcie sú reverzibilné, čo je spôsobené schopnosťou enzýmov katalyzovať dopredné a spätné reakcie. Napríklad lipáza môže za určitých podmienok štiepiť tuk na glycerol a mastné kyseliny, ako aj katalyzovať jeho syntézu z produktov rozkladu ( opakovanie akcie).

Mechanizmus akcie. Je dôležité pochopiť mechanizmus pôsobenia enzýmov na výskyt chemických reakcií teória aktívneho centra, hypotéza zámku a kľúča A hypotéza indukovanej zhody. Podľa teória aktívneho centra, v molekule každého enzýmu je jedna alebo viac oblastí, v ktorých dochádza k biokatalýze v dôsledku úzkeho kontaktu medzi enzýmom a substrátom. Hypotéza zámku kľúča(1890, E. Fischer) vysvetľuje špecifickosť enzýmov prispôsobením tvaru enzýmu (zámok) a substrátu (kľúč). Enzým sa spája so substrátom a vytvára dočasný komplex enzým-substrát. Hypotéza indukovanej korešpondencie(1958, D. Koshland). je založená na tvrdení, že enzýmy sú flexibilné molekuly, vďaka čomu v nich dochádza k zmenám v konfigurácii aktívneho centra v prítomnosti substrátu, to znamená, že enzým orientuje svoje funkčné skupiny tak, aby bola zabezpečená čo najväčšia katalytická aktivita. Molekula substrátu, keď je pripojená k enzýmu, tiež mení svoju konfiguráciu, aby sa zvýšila reaktivita.

Rôznorodosť . V modernej enzymológii je známych viac ako 3000 enzýmov. Enzýmy sú vo všeobecnosti klasifikované podľa ich chemického zloženia a typu reakcií, ktoré ovplyvňujú. Klasifikácia enzýmov podľa chemického zloženia zahŕňa jednoduché a zložité enzýmy. Jednoduché enzýmy (jednozložkový) - obsahujú iba bielkovinovú časť. Väčšina enzýmov v tejto skupine môže kryštalizovať. Príkladom jednoduchých enzýmov je ribonukleáza, hydrolázy (amyláza, lipáza, proteáza), ureáza atď. Komplexné enzýmy (dvojzložkový) - skladá sa z apoenzým A kofaktor. Proteínová zložka, ktorá určuje špecifickosť komplexných enzýmov a je spravidla syntetizovaná telom a je citlivá na teplotu, je apoenzým. Kofaktorom je neproteínová zložka, ktorá určuje aktivitu komplexných enzýmov a spravidla vstupuje do tela vo forme prekurzorov alebo v hotovej forme a zostáva stabilná za nepriaznivých podmienok. Kofaktory môžu byť buď anorganické molekuly (napríklad ióny kovov) alebo organické molekuly (napríklad flavín). Organické kofaktory, ktoré sú trvalo spojené s enzýmom, sa nazývajú prostetické skupiny. Organické kofaktory, ktoré možno od enzýmu oddeliť, sa nazývajú koenzýmy. komplexné enzýmy sú oxidoreduktázy (napríklad kataláza), ligázy (napríklad DNA polymeráza, tRNA syntetázy), lyázy atď.

Enzymatické reakcie sa delia na anabolické (syntetické reakcie) a katabolické (rozkladné reakcie) a súhrn všetkých týchto procesov v živom systéme sa nazýva metabolizmus. V rámci týchto skupín procesov sa rozlišujú typy enzymatických reakcií, podľa ktorých sú enzýmy rozdelené do 6 tried: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy A ligázy

1. Oxidoreduktázy katalyzujú redoxné reakcie (prenos elektrónov a atómov H z jedného substrátu na druhý).

2. transferázy urýchliť prenosové reakcie (prenos chemických skupín z jedného substrátu na druhý).

3. Hydrolázy sú enzýmy hydrolytických reakcií (štiepenie substrátov za účasti vody).

4. Lyázy katalyzujú reakcie nehydrolytického rozkladu (štiepenie substrátov bez účasti vody za vzniku dvojitej väzby a bez využitia energie ATP).

5. izomerázy ovplyvňujú rýchlosť izomerizačných reakcií (intramolekulárny pohyb rôznych skupín).

6. Ligázy katalyzovať syntézne reakcie (kombinácia molekúl využívajúcich energiu ATP a vytváranie nových väzieb).

Enzým je zvyčajne pomenovaný podľa typu reakcie, ktorú katalyzuje pridaním prípony -aza k názvu substrátu (napríklad laktáza je enzým, ktorý sa podieľa na premene laktózy).

Významy. Enzýmy zabezpečujú chemické premeny látok v dôsledku redukcie aktivačná energia, to znamená, že pri znižovaní úrovne energie potrebnej na poskytnutie reaktivity molekule (napríklad na prerušenie väzby medzi dusíkom a uhlíkom v laboratórnych podmienkach je potrebných asi 210 kJ, zatiaľ čo v biosystéme sa spotrebuje iba 42-50 kJ). toto). Enzýmy prítomné vo všetkých živých bunkách prispievajú k premene niektorých látok (substrátov) na iné (produkty). Enzýmy pôsobia ako katalyzátory takmer vo všetkých biochemických reakciách vyskytujúcich sa v živých organizmoch – katalyzujú asi 4000 chemicky oddelených bioreakcií Enzýmy hrajú zásadnú úlohu vo všetkých životných procesoch, usmerňujú alebo regulujú metabolizmus v tele. Enzýmy sú široko používané v poľnohospodárstve.

Niekoľko príkladov použitia enzýmov v ľudských činnostiach

priemyslu	enzýmy	Použitie
potravinársky priemysel	Pektináza	Na zapálenie ovocných štiav
	glukózooxidáza	Na konzervovanie mäsa, štiav, piva ako antiszhysnyuvach
		Na štiepenie škrobu na glukózu, ktorá je kvasená droždím pri pečení chleba
	Pepsín, trypsín	Na výrobu „hotových“ obilnín a produktov detskej výživy
		Na výrobu syra
Ľahký priemysel	Peptihydrolýza	Na zmäkčenie koží a odstraňovanie chlpov z nich
farmaceutický priemysel		Na odstránenie povlaku v zubných pastách
	kolagenáza	Na čistenie rán od popálenín, omrzlín, kŕčových vredov ako súčasť mastí a nových typov obväzov
Chemický priemysel	bakteriálne proteázy	Na pranie odevov s použitím biopráškov s enzýmovými prísadami
poľnohospodárstvo	celuláza	Kŕmne enzýmy na zvýšenie nutričnej hodnoty krmiva
	bakteriálne proteázy	Na získanie kŕmnych bielkovín
Genetické inžinierstvo	Ligázy a reštrikčné enzýmy	Na rezanie a zošívanie molekúl DNA za účelom úpravy ich dedičnej informácie
kozmetický priemysel	Kalagenázy	Na omladenie pleti v krémoch a maskách

Nukleové kyseliny sú zlúčeniny, ktoré spájajú minulosť s budúcnosťou.

ENZÝMY
organické látky proteínovej povahy, ktoré sa syntetizujú v bunkách a mnohokrát urýchľujú reakcie v nich prebiehajúce bez toho, aby prešli chemickými transformáciami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú aj v neživej prírode a nazývajú sa katalyzátory. Enzýmy (z lat. fermentum – kvasenie, kvas) sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréckeho en – vnútro, zyme – kvas). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, ktorých katalytická aktivita určuje fungovanie buniek. Takmer každá z mnohých rôznych reakcií prebiehajúcich v bunke vyžaduje účasť špecifického enzýmu. Štúdium chemických vlastností enzýmov a reakcií, ktoré katalyzujú, je špeciálna, veľmi dôležitá oblasť biochémie - enzymológia. Mnohé enzýmy sú v bunke vo voľnom stave, jednoducho rozpustené v cytoplazme; iné sú spojené so zložitými, vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú aj enzýmy, ktoré sa bežne nachádzajú mimo bunky; Enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad škrobu a bielkovín, sú teda vylučované pankreasom do čreva. Vylučované enzýmami a mnohými mikroorganizmami. Prvé údaje o enzýmoch boli získané štúdiom procesov fermentácie a trávenia. L. Pasteur významne prispel k štúdiu fermentácie, ale veril, že iba živé bunky môžu vykonávať zodpovedajúce reakcie. Na začiatku 20. stor. E. Buchner ukázal, že fermentáciu sacharózy za vzniku oxidu uhličitého a etylalkoholu možno katalyzovať bezbunkovým kvasinkovým extraktom. Tento dôležitý objav podnietil izoláciu a štúdium bunkových enzýmov. V roku 1926 J. Sumner z Cornell University (USA) izoloval ureázu; bol to prvý enzým získaný v takmer čistej forme. Odvtedy bolo objavených a izolovaných viac ako 700 enzýmov, no oveľa viac ich existuje v živých organizmoch. Identifikácia, izolácia a štúdium vlastností jednotlivých enzýmov zaujíma ústredné miesto v modernej enzymológii. Enzýmy zapojené do základných procesov premeny energie, ako je štiepenie cukrov a tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozíntrifosfátu (ATP), sú prítomné vo všetkých typoch buniek – živočíšnych, rastlinných, bakteriálnych. Existujú však enzýmy, ktoré sa produkujú iba v tkanivách určitých organizmov. Enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa teda nachádzajú v rastlinných bunkách, ale nie v živočíšnych. Preto je dôležité rozlišovať medzi „univerzálnymi“ enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, čím je bunka špecializovanejšia, tým je pravdepodobnejšie, že bude syntetizovať súbor enzýmov potrebných na vykonávanie konkrétnej bunkovej funkcie.
Enzýmy sú ako bielkoviny. Všetky enzýmy sú proteíny, jednoduché alebo komplexné (t. j. obsahujúce spolu s proteínovou zložkou aj neproteínovú časť).
Pozri tiež PROTEÍNY. Enzýmy sú veľké molekuly s molekulovou hmotnosťou v rozmedzí od 10 000 do viac ako 1 000 000 daltonov (Da). Pre porovnanie to uvádzame hmotnosti známych látok: glukóza - 180, oxid uhličitý - 44, aminokyseliny - od 75 do 204 Da. Enzýmy, ktoré katalyzujú rovnaké chemické reakcie, ale izolované z rôznych typov buniek, sa líšia vlastnosťami a zložením, ale zvyčajne majú určitú podobnosť v štruktúre. Štrukturálne vlastnosti enzýmov potrebné na ich fungovanie sa ľahko stratia. Pri zahrievaní teda nastáva reštrukturalizácia proteínového reťazca sprevádzaná stratou katalytickej aktivity. Dôležité sú aj alkalické alebo kyslé vlastnosti roztoku. Väčšina enzýmov funguje najlepšie v roztokoch, ktorých pH je blízke 7, keď je koncentrácia iónov H+ a OH- približne rovnaká. Je to spôsobené tým, že štruktúra molekúl proteínov, a teda aj aktivita enzýmov, silne závisí od koncentrácie vodíkových iónov v médiu. Nie všetky proteíny prítomné v živých organizmoch sú enzýmy. Odlišnú funkciu teda plnia štrukturálne proteíny, mnohé špecifické krvné proteíny, proteínové hormóny atď.
Koenzýmy a substráty. Mnohé enzýmy s veľkou molekulovou hmotnosťou vykazujú katalytickú aktivitu iba v prítomnosti špecifických látok s nízkou molekulovou hmotnosťou nazývaných koenzýmy (alebo kofaktory). Väčšina vitamínov a mnohé minerály zohrávajú úlohu koenzýmov; preto sa musia do tela dostávať s potravou. Vitamíny PP (kyselina nikotínová alebo niacín) a napríklad riboflavín sú súčasťou koenzýmov nevyhnutných pre fungovanie dehydrogenáz. Zinok je koenzým karboanhydrázy, enzýmu, ktorý katalyzuje uvoľňovanie oxidu uhličitého z krvi, ktorý sa odstraňuje z tela spolu s vydychovaným vzduchom. Železo a meď slúžia ako zložky respiračného enzýmu cytochróm oxidáza. Látka, ktorá prechádza transformáciou v prítomnosti enzýmu, sa nazýva substrát. Substrát sa naviaže na enzým, ktorý urýchľuje štiepenie niektorých chemických väzieb v jeho molekule a tvorbu iných; výsledný produkt sa oddelí od enzýmu. Tento proces je reprezentovaný nasledovne:

Produkt možno tiež považovať za substrát, pretože všetky enzymatické reakcie sú do tej či onej miery reverzibilné. Je pravda, že rovnováha je zvyčajne posunutá smerom k vytvoreniu produktu a spätnú reakciu môže byť ťažké zistiť.
Mechanizmus účinku enzýmov. Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od koncentrácie substrátu [[S]] a množstva prítomného enzýmu. Tieto množstvá určujú, koľko molekúl enzýmu sa spojí so substrátom a rýchlosť reakcie katalyzovanej týmto enzýmom závisí od obsahu komplexu enzým-substrát. Vo väčšine situácií, ktoré zaujímajú biochemikov, je koncentrácia enzýmu veľmi nízka a substrát je prítomný v nadbytku. Okrem toho biochemici študujú procesy, ktoré dosiahli ustálený stav, pri ktorom sa tvorba komplexu enzým-substrát vyrovnáva jeho premenou na produkt. Za týchto podmienok je závislosť rýchlosti (v) enzymatickej transformácie substrátu od jeho koncentrácie [[S]] opísaná Michaelis-Mentenovou rovnicou:

kde KM je Michaelisova konštanta, charakterizujúca aktivitu enzýmu, V je maximálna reakčná rýchlosť pri danej celkovej koncentrácii enzýmu. Z tejto rovnice vyplýva, že pri malom [[S]] sa rýchlosť reakcie zvyšuje úmerne koncentrácii substrátu. Pri dostatočne veľkom náraste však táto proporcionalita zmizne: rýchlosť reakcie prestane závisieť od [[S]] - nasýtenie nastane, keď sú všetky molekuly enzýmu obsadené substrátom. Objasnenie mechanizmov pôsobenia enzýmov vo všetkých detailoch je záležitosťou budúcnosti, ale niektoré ich dôležité vlastnosti už boli stanovené. Každý enzým má jedno alebo viac aktívnych miest, na ktoré sa substrát viaže. Tieto centrá sú vysoko špecifické, t.j. „rozpoznať“ iba „svoj“ substrát alebo blízko príbuzné zlúčeniny. Aktívne centrum je tvorené špeciálnymi chemickými skupinami v molekule enzýmu, ktoré sú voči sebe určitým spôsobom orientované. Strata enzymatickej aktivity, ku ktorej dochádza tak ľahko, je spojená práve so zmenou vzájomnej orientácie týchto skupín. Molekula substrátu spojená s enzýmom prechádza zmenami, v dôsledku ktorých sa niektoré chemické väzby prerušia a vytvoria sa iné chemické väzby. Aby sa tento proces uskutočnil, je potrebná energia; úlohou enzýmu je znížiť energetickú bariéru, ktorú musí substrát prekonať, aby sa premenil na produkt. Ako presne je takéto zníženie zabezpečené, nebolo úplne stanovené.
Enzymatické reakcie a energia. Uvoľňovanie energie z metabolizmu živín, ako je oxidácia glukózového cukru so šiestimi uhlíkmi na oxid uhličitý a vodu, prebieha prostredníctvom série zosúladených enzymatických reakcií. V živočíšnych bunkách sa na premene glukózy na kyselinu pyrohroznovú (pyruvát) alebo kyselinu mliečnu (laktát) podieľa 10 rôznych enzýmov. Tento proces sa nazýva glykolýza. Prvá reakcia, fosforylácia glukózy, vyžaduje účasť ATP. Premena každej molekuly glukózy na dve molekuly kyseliny pyrohroznovej si vyžaduje dve molekuly ATP, ale v medzistupňoch sa z adenozíndifosfátu (ADP) vytvoria 4 molekuly ATP, takže celý proces produkuje 2 molekuly ATP. Ďalej sa kyselina pyrohroznová oxiduje na oxid uhličitý a vodu za účasti enzýmov spojených s mitochondriami. Tieto premeny tvoria cyklus nazývaný cyklus trikarboxylových kyselín alebo cyklus kyseliny citrónovej.
Pozri tiež METABOLIZMUS. Oxidácia jednej látky je vždy spojená s redukciou inej: prvá sa vzdáva atómu vodíka a druhá ho pridáva. Tieto procesy sú katalyzované dehydrogenázami, ktoré zabezpečujú prenos atómov vodíka zo substrátov na koenzýmy. V cykle trikarboxylových kyselín niektoré špecifické dehydrogenázy oxidujú substráty za vzniku redukovanej formy koenzýmu (nikotínamid dinukleotid, označený NAD), zatiaľ čo iné oxidujú redukovaný koenzým (NADCH), čím redukujú iné respiračné enzýmy vrátane cytochrómov (hemoproteíny obsahujúce železo). , v ktorom sa atóm železa striedavo oxiduje, potom redukuje. V konečnom dôsledku je redukovaná forma cytochrómoxidázy, jedného z kľúčových enzýmov obsahujúcich železo, oxidovaná kyslíkom vstupujúcim do nášho tela vdychovaným vzduchom. Keď cukor horí (oxidácia vzdušným kyslíkom), jeho atómy uhlíka priamo interagujú s kyslíkom a vytvárajú oxid uhličitý. Na rozdiel od spaľovania, keď sa cukor v tele okysličuje, kyslík okysličuje samotnú cytochrómoxidázu železo, ale jeho oxidačný potenciál sa v konečnom dôsledku využije na úplnú oxidáciu cukrov vo viacstupňovom procese sprostredkovanom enzýmami. V určitých štádiách oxidácie sa energia obsiahnutá v živinách uvoľňuje prevažne v malých častiach a môže sa ukladať vo fosfátových väzbách ATP. Zúčastňujú sa na tom pozoruhodné enzýmy, ktoré spájajú oxidačné reakcie (dodávajú energiu) s reakciami tvorby ATP (ukladanie energie). Tento proces konjugácie je známy ako oxidačná fosforylácia. Bez spojených enzymatických reakcií by život vo formách, ktoré poznáme, nebol možný. Enzýmy vykonávajú aj mnoho ďalších funkcií. Katalyzujú rôzne syntézne reakcie, vrátane tvorby tkanivových proteínov, tukov a sacharidov. Na syntézu obrovského množstva chemických zlúčenín nachádzajúcich sa v zložitých organizmoch sa používajú celé enzýmové systémy. To si vyžaduje energiu a vo všetkých prípadoch sú jej zdrojom fosforylované zlúčeniny, ako je ATP.

Enzýmy a trávenie. Enzýmy sú nevyhnutnými účastníkmi procesu trávenia. Len zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou môžu prejsť cez črevnú stenu a dostať sa do krvného obehu, takže zložky potravy sa musia najskôr rozložiť na malé molekuly. K tomu dochádza pri enzymatickej hydrolýze (rozklade) bielkovín na aminokyseliny, škrobu na cukry, tukov na mastné kyseliny a glycerol. Hydrolýzu bielkovín katalyzuje enzým pepsín, ktorý sa nachádza v žalúdku. Pankreasom sa do čreva vylučuje množstvo vysoko účinných tráviacich enzýmov. Ide o trypsín a chymotrypsín, ktoré hydrolyzujú proteíny; lipáza, ktorá rozkladá tuky; amyláza, ktorá katalyzuje rozklad škrobu. Pepsín, trypsín a chymotrypsín sa vylučujú v neaktívnej forme, vo forme tzv. zymogény (proenzýmy) a aktivujú sa až v žalúdku a črevách. To vysvetľuje, prečo tieto enzýmy neničia bunky pankreasu a žalúdka. Steny žalúdka a čriev sú chránené pred tráviacimi enzýmami a vrstvou hlienu. Bunky tenkého čreva vylučujú niekoľko dôležitých tráviacich enzýmov. Väčšina energie uloženej v rastlinnej potrave, ako je tráva alebo seno, sa koncentruje v celulóze, ktorú rozkladá enzým celuláza. Tento enzým sa v tele bylinožravcov nesyntetizuje a prežúvavce, ako je dobytok a ovce, môžu jesť potravu obsahujúcu celulózu len preto, že celulázu produkujú mikroorganizmy, ktoré osídľujú prvú časť žalúdka – bachor. Termity tiež využívajú mikroorganizmy na trávenie potravy. Enzýmy sa využívajú v potravinárskom, farmaceutickom, chemickom a textilnom priemysle. Príkladom je rastlinný enzým získaný z papáje a používaný na zmäkčenie mäsa. Enzýmy sa pridávajú aj do pracích práškov.
Enzýmy v medicíne a poľnohospodárstve. Uvedomenie si kľúčovej úlohy enzýmov vo všetkých bunkových procesoch viedlo k ich širokému použitiu v medicíne a poľnohospodárstve. Normálne fungovanie akéhokoľvek rastlinného a živočíšneho organizmu závisí od účinného fungovania enzýmov. Pôsobenie mnohých toxických látok (jedov) je založené na ich schopnosti inhibovať enzýmy; Rovnaký účinok má niekoľko liekov. Účinok lieku alebo toxickej látky možno často vysledovať podľa jeho selektívneho účinku na fungovanie určitého enzýmu v tele ako celku alebo v určitom tkanive. Napríklad silné organofosforové insekticídy a nervové plyny vyvinuté na vojenské účely majú svoj deštruktívny účinok tým, že blokujú prácu enzýmov – predovšetkým cholínesterázy, ktorá hrá dôležitú úlohu pri prenose nervových vzruchov. Pre lepšie pochopenie mechanizmu účinku liekov na enzýmové systémy je užitočné zvážiť, ako fungujú niektoré inhibítory enzýmov. Mnoho inhibítorov sa viaže na aktívne miesto enzýmu – na rovnaké miesto, s ktorým substrát interaguje. V takýchto inhibítoroch sú najdôležitejšie štrukturálne vlastnosti blízke štrukturálnym vlastnostiam substrátu a ak sú substrát aj inhibítor prítomné v reakčnom médiu, existuje medzi nimi konkurencia o väzbu na enzým; Navyše, čím vyššia je koncentrácia substrátu, tým úspešnejšie konkuruje inhibítoru. Inhibítory iného typu vyvolávajú konformačné zmeny v molekule enzýmu, ktoré zahŕňajú funkčne dôležité chemické skupiny. Štúdium mechanizmu účinku inhibítorov pomáha chemikom vytvárať nové lieky.