व्याख्यान 15. एंजाइम: संरचना, गुण, कार्य।

व्याख्यान की रूपरेखा:

1. एंजाइमों की सामान्य विशेषताएँ।

2. एंजाइमों की संरचना.

3. एंजाइमेटिक कटैलिसीस का तंत्र।

4. एंजाइमों के गुण.

5. एंजाइमों का नामकरण.

6. एंजाइमों का वर्गीकरण.

7. आइसोजाइम

8. एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की गतिकी।

9. एंजाइमेटिक गतिविधि की माप की इकाइयाँ

1. एंजाइमों की सामान्य विशेषताएँ।

सामान्य शारीरिक परिस्थितियों में, शरीर में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं उच्च गति से आगे बढ़ती हैं, जो प्रोटीन प्रकृति के जैविक उत्प्रेरक द्वारा सुनिश्चित की जाती है - एंजाइम.

उनका अध्ययन एंजाइमोलॉजी के विज्ञान द्वारा किया जाता है - एंजाइमों (एंजाइमों), विशिष्ट प्रोटीनों का विज्ञान - किसी भी जीवित कोशिका द्वारा संश्लेषित उत्प्रेरक और शरीर में होने वाली विभिन्न जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को सक्रिय करना। कुछ कोशिकाओं में 1000 विभिन्न एंजाइम तक हो सकते हैं।

2. एंजाइमों की संरचना.

एंजाइम उच्च आणविक भार वाले प्रोटीन होते हैं। किसी भी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों में आणविक संगठन के प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक स्तर होते हैं। प्राथमिक संरचनाअमीनो एसिड का एक अनुक्रमिक संयोजन है और शरीर की वंशानुगत विशेषताओं द्वारा निर्धारित होता है; यह वह है जो बड़े पैमाने पर एंजाइमों के व्यक्तिगत गुणों की विशेषता बताता है। माध्यमिक संरचना एंजाइम अल्फा हेलिक्स के रूप में व्यवस्थित होते हैं। तृतीयक संरचनाएक गोलाकार आकार का होता है और सक्रिय तथा अन्य केन्द्रों के निर्माण में भाग लेता है। कई एंजाइम होते हैं चतुर्धातुक संरचना और कई उपइकाइयों के एक संघ का प्रतिनिधित्व करते हैं, जिनमें से प्रत्येक को अणुओं के संगठन के तीन स्तरों की विशेषता होती है जो गुणात्मक और मात्रात्मक दोनों शब्दों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं।

यदि एंजाइमों को सरल प्रोटीन द्वारा दर्शाया जाता है, अर्थात उनमें केवल अमीनो एसिड होते हैं, तो उन्हें सरल एंजाइम कहा जाता है। सरल एंजाइमों में पेप्सिन, एमाइलेज, लाइपेज (लगभग सभी गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल एंजाइम) शामिल हैं।

जटिल एंजाइमों में प्रोटीन और गैर-प्रोटीन भाग होते हैं। एन्जाइम का प्रोटीन भाग कहलाता है - एपोएंजाइम,गैर-प्रोटीन- कोएंजाइम.कोएंजाइम और एपोएंजाइम बनते हैं holoenzyme.कोएंजाइम प्रोटीन भाग के साथ या तो केवल प्रतिक्रिया की अवधि के लिए जुड़ सकता है, या एक स्थायी मजबूत बंधन के साथ एक दूसरे से बंध सकता है (तब गैर-प्रोटीन भाग को कहा जाता है - कृत्रिम समूह). किसी भी मामले में, गैर-प्रोटीन घटक सब्सट्रेट के साथ बातचीत करके सीधे रासायनिक प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं। कोएंजाइम का प्रतिनिधित्व निम्न द्वारा किया जा सकता है:

न्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट।

खनिज (जस्ता, तांबा, मैग्नीशियम)।

विटामिन के सक्रिय रूप (बी 1 एंजाइम डिकार्बोक्सिलेज का हिस्सा है, बी 2 डिहाइड्रोजनेज का हिस्सा है, बी 6 ट्रांसफरेज़ का हिस्सा है)।

कोएंजाइम के मुख्य कार्य:

उत्प्रेरण के कार्य में भागीदारी.

एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच संपर्क स्थापित करना।

एपोएंजाइम का स्थिरीकरण।

एपोएंजाइम, बदले में, गैर-प्रोटीन भाग की उत्प्रेरक गतिविधि को बढ़ाता है और एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता निर्धारित करता है।

प्रत्येक एंजाइम में कई कार्यात्मक केंद्र होते हैं।

सक्रिय केंद्र- एक एंजाइम अणु का एक क्षेत्र जो विशेष रूप से सब्सट्रेट के साथ संपर्क करता है। सक्रिय केंद्र को कई अमीनो एसिड अवशेषों के कार्यात्मक समूहों द्वारा दर्शाया जाता है; यहीं पर सब्सट्रेट का लगाव और रासायनिक परिवर्तन होता है।

एलोस्टेरिक केंद्रया नियामक - यह सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों के जुड़ाव के लिए जिम्मेदार एंजाइम का क्षेत्र है। यह केंद्र एंजाइम गतिविधि के नियमन में शामिल है।

ये केंद्र एंजाइम अणु के विभिन्न भागों में स्थित होते हैं।

एंजाइमों, या एंजाइमों(अक्षांश से. किण्व- स्टार्टर) - आमतौर पर प्रोटीन अणु या आरएनए अणु (राइबोजाइम) या उनके कॉम्प्लेक्स जो जीवित प्रणालियों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज (उत्प्रेरित) करते हैं। एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया में अभिकारकों को सब्सट्रेट कहा जाता है, और परिणामी पदार्थों को उत्पाद कहा जाता है। एंजाइम सब्सट्रेट विशिष्ट होते हैं (ATPase केवल ATP के टूटने को उत्प्रेरित करता है, और फॉस्फोराइलेज़ किनेज़ फॉस्फोराइलेट केवल फॉस्फोरिलेज़ को उत्प्रेरित करता है)।

एंजाइम गतिविधि को सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों द्वारा नियंत्रित किया जा सकता है (सक्रियकर्ता बढ़ते हैं, अवरोधक कम होते हैं)।

प्रोटीन एंजाइमों का संश्लेषण राइबोसोम में होता है, और आरएनए का संश्लेषण नाभिक में होता है।

शब्द "एंजाइम" और "एंजाइम" लंबे समय से समानार्थक शब्द के रूप में उपयोग किए जाते रहे हैं (पहला मुख्य रूप से रूसी और जर्मन वैज्ञानिक साहित्य में, दूसरा अंग्रेजी और फ्रेंच में)।

एन्जाइमों का विज्ञान कहलाता है एंजाइमिकी, और एंजाइमोलॉजी नहीं (ताकि लैटिन और ग्रीक में शब्दों की जड़ों का मिश्रण न हो)।

अध्ययन का इतिहास

अवधि एंजाइमपाचन के तंत्र पर चर्चा करते समय रसायनज्ञ वैन हेलमोंट द्वारा 17वीं शताब्दी में प्रस्तावित किया गया था।

साथ में. XVIII - जल्दी XIX सदियों यह पहले से ही ज्ञात था कि मांस गैस्ट्रिक रस द्वारा पच जाता है, और लार के प्रभाव में स्टार्च चीनी में परिवर्तित हो जाता है। हालाँकि, इन घटनाओं का तंत्र अज्ञात था।

19 वीं सदी में लुई पाश्चर, खमीर की क्रिया के तहत कार्बोहाइड्रेट के एथिल अल्कोहल में रूपांतरण का अध्ययन करते हुए इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि यह प्रक्रिया (किण्वन) खमीर कोशिकाओं में स्थित एक निश्चित महत्वपूर्ण शक्ति द्वारा उत्प्रेरित होती है।

सौ साल से भी पहले की शर्तें एंजाइमऔर एंजाइमसैद्धांतिक विवाद में एक ओर एल. पास्टरस और दूसरी ओर एम. ने विभिन्न दृष्टिकोणों को प्रतिबिंबित किया। बर्टलोइ. दूसरी ओर, लिबिग - अल्कोहलिक किण्वन की प्रकृति के बारे में। वास्तव में एंजाइमों(अक्षांश से. किण्व- खट्टा) को "संगठित एंजाइम" (अर्थात स्वयं जीवित सूक्ष्मजीव) और शब्द कहा जाता था एंजाइम(ग्रीक से ἐν- - in- और ζύμη - ख़मीर, ख़मीर) 1876 में वी द्वारा प्रस्तावित। कोशिकाओं द्वारा स्रावित "असंगठित एंजाइमों" के लिए क्यूहेन, उदाहरण के लिए, पेट (पेप्सिन) या आंतों (ट्रिप्सिन, एमाइलेज) में। 1897 में एल. पाश्चर की मृत्यु के दो साल बाद, ई. बुचनर ने "खमीर कोशिकाओं के बिना अल्कोहलिक किण्वन" नामक काम प्रकाशित किया, जिसमें उन्होंने प्रयोगात्मक रूप से दिखाया कि कोशिका-मुक्त खमीर का रस उसी तरह से अल्कोहलिक किण्वन करता है जैसे कि नष्ट नहीं हुई खमीर कोशिकाएं। इस कार्य के लिए उन्हें 1907 में नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया। पहला अत्यधिक शुद्ध क्रिस्टलीय एंजाइम (यूरेज़) 1926 में जे द्वारा पृथक किया गया था। सुमनेर. अगले 10 वर्षों में, कई और एंजाइमों को अलग किया गया, और एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति अंततः सिद्ध हो गई।

आरएनए उत्प्रेरक गतिविधि की खोज पहली बार 1980 के दशक में थॉमस चेक द्वारा प्री-आरआरएनए में की गई थी, जिन्होंने सिलिअट आरएनए स्प्लिसिंग का अध्ययन किया था। टेट्राहिमेना थर्मोफिला. राइबोजाइम एक्स्ट्राक्रोमोसोमल आरडीएनए जीन के इंट्रॉन द्वारा एन्कोड किए गए टेट्राहिमेना प्री-आरआरएनए अणु का एक भाग निकला; इस क्षेत्र ने ऑटोस्प्लिसिंग का प्रदर्शन किया, यानी, इसने आरआरएनए परिपक्वता के दौरान खुद को काट लिया।

एंजाइमों के कार्य

एंजाइम सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद होते हैं और कुछ पदार्थों (सब्सट्रेट) को अन्य (उत्पादों) में बदलने में मदद करते हैं। एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। 2013 तक, 5,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का वर्णन किया जा चुका था। वे शरीर के चयापचय को निर्देशित और विनियमित करने, सभी जीवन प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

सभी उत्प्रेरकों की तरह, एंजाइम आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, जिससे प्रक्रिया की सक्रियण ऊर्जा कम हो जाती है। रासायनिक संतुलन न तो आगे और न ही विपरीत दिशा में बदलता है। गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की एक विशिष्ट विशेषता उनकी उच्च विशिष्टता है - प्रोटीन के लिए कुछ सब्सट्रेट्स का बाध्यकारी स्थिरांक 10-10 mol/l या उससे कम तक पहुंच सकता है। प्रत्येक एंजाइम अणु प्रति सेकंड कई हजार से लेकर कई मिलियन "ऑपरेशन" करने में सक्षम है।

उदाहरण के लिए, एक बछड़े के गैस्ट्रिक म्यूकोसा में मौजूद एंजाइम रेनिन का एक अणु, 37 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर 10 मिनट में दूध कैसिइनोजेन के लगभग 10 6 अणुओं को जमा देता है।

इसके अलावा, एंजाइमों की दक्षता गैर-प्रोटीन उत्प्रेरकों की दक्षता से कहीं अधिक है - एंजाइम प्रतिक्रियाओं को लाखों और अरबों गुना तेज करते हैं, गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक - सैकड़ों और हजारों गुना। कैटेलिटिकली परफेक्ट एंजाइम भी देखें

एंजाइमों का वर्गीकरण

उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के प्रकार के आधार पर, एंजाइमों को उनके पदानुक्रमित वर्गीकरण के अनुसार 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है। यह वर्गीकरण इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकैमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी द्वारा प्रस्तावित किया गया था। प्रत्येक वर्ग में उपवर्ग होते हैं, ताकि एंजाइम को बिंदुओं द्वारा अलग किए गए चार संख्याओं के एक सेट द्वारा वर्णित किया जा सके। उदाहरण के लिए, पेप्सी का नाम EC 3.4.23.1 है। पहला नंबर मोटे तौर पर एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के तंत्र का वर्णन करता है:

सीएफ 1: ऑक्सीडोरडक्टेस, ऑक्सीकरण या कमी को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: कैटालेज़, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज।

सीएफ 2: transferases, एक सब्सट्रेट अणु से दूसरे में रासायनिक समूहों के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करना। ट्रांसफ़रेज़ के बीच, किनेसेस जो फॉस्फेट समूह को स्थानांतरित करते हैं, आमतौर पर एटीपी अणु से, विशेष रूप से प्रतिष्ठित होते हैं।

सीएफ 3: हाइड्रोलिसिस, हाइड्रोलाइज़केमिकल बंधों को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: एस्टरेज़, पेप्सिन, ट्रिप्सिन, एमाइलेज, लिपोप्रोटीन लाइपेज।

सीएफ 4: लाइसेस, उत्पादों में से एक में दोहरे बंधन के गठन के साथ हाइड्रोलिसिस के बिना रासायनिक बंधनों को तोड़ने को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 5: आइसोमेरेज़, सब्सट्रेट अणु में संरचनात्मक या ज्यामितीय परिवर्तनों को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 6: लिगैसेस, एटीपी हाइड्रोलिसिस के कारण सब्सट्रेट्स के बीच रासायनिक बांड के गठन को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: डीएनए पोलीमरेज़।

ऑक्सीरिडक्टेस- ये एंजाइम हैं जो ऑक्सीकरण और कमी प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, अर्थात। दाता से ग्राही तक इलेक्ट्रॉनों का स्थानांतरण। ऑक्सीकरण सब्सट्रेट से हाइड्रोजन परमाणुओं को हटाना है, और कमी स्वीकर्ता में हाइड्रोजन परमाणुओं को जोड़ना है।

ऑक्सीडोरडक्टेस में शामिल हैं: डिहाइड्रेज़, ऑक्सीडेज़, ऑक्सीजनेज़, हाइड्रॉक्सिलेज़, पेरोक्सीडेज़, कैटालेज़। उदाहरण के लिए, एंजाइम अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज अल्कोहल को एल्डिहाइड में परिवर्तित करने वाली प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है।

ऑक्सीडोरडक्टेस जो हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को सीधे ऑक्सीजन परमाणुओं में स्थानांतरित करते हैं, उन्हें एरोबिक डिहाइड्रोजनेज (ऑक्सीडेज) कहा जाता है, जबकि ऑक्सीडोरडक्टेस जो हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को एंजाइमों की श्वसन श्रृंखला के एक घटक से दूसरे में स्थानांतरित करते हैं, उन्हें एनारोबिक डिहाइड्रोजनेज कहा जाता है। कोशिकाओं में रेडॉक्स प्रक्रिया का एक सामान्य प्रकार ऑक्सीरिडक्टेस की भागीदारी के साथ सब्सट्रेट के हाइड्रोजन परमाणुओं का ऑक्सीकरण है। ऑक्सीडोरडक्टेस दो-घटक एंजाइम होते हैं जिनमें एक ही कोएंजाइम विभिन्न एपोएंजाइम से बंध सकता है। उदाहरण के लिए, कई ऑक्सीडोरडक्टेस में कोएंजाइम के रूप में एनएडी और एनएडीपी होते हैं। ऑक्सीरिडक्टेस के असंख्य वर्ग के अंत में (स्थिति 11 पर) कैटालेज और पेरोक्सीडेस जैसे एंजाइम होते हैं। कोशिका पेरोक्सीसोम में प्रोटीन की कुल संख्या में से 40 प्रतिशत तक कैटालेज़ होते हैं। कैटालेज़ और पेरोक्साइडेज़ निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं में हाइड्रोजन पेरोक्साइड को तोड़ते हैं: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O इन समीकरणों से, इन प्रतिक्रियाओं और एंजाइमों के बीच सादृश्य और महत्वपूर्ण अंतर दोनों तुरंत स्पष्ट हो जाये. इस अर्थ में, हाइड्रोजन पेरोक्साइड का कैटालेज़ क्लीवेज पेरोक्सीडेज प्रतिक्रिया का एक विशेष मामला है, जहां हाइड्रोजन पेरोक्साइड पहली प्रतिक्रिया में एक सब्सट्रेट और एक स्वीकर्ता दोनों के रूप में कार्य करता है।

transferases- एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो कार्यात्मक समूहों और आणविक अवशेषों के एक अणु से दूसरे अणु में स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है। पौधों और जानवरों के जीवों में व्यापक रूप से वितरित, वे कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, न्यूक्लिक एसिड और अमीनो एसिड के परिवर्तन में भाग लेते हैं।

ट्रांसफ़रेज़ द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाएं आम तौर पर इस तरह दिखती हैं:

ए-एक्स + बी ↔ ए + बी-एक्स।

अणु एयहाँ परमाणुओं के समूह के दाता के रूप में कार्य करता है ( एक्स), और अणु बीसमूह का स्वीकर्ता है. अक्सर ऐसी स्थानांतरण प्रतिक्रियाओं में कोएंजाइमों में से एक दाता के रूप में कार्य करता है। ट्रांसफ़रेज़ द्वारा उत्प्रेरित कई प्रतिक्रियाएँ प्रतिवर्ती होती हैं। वर्ग एंजाइमों के व्यवस्थित नाम निम्नलिखित योजना के अनुसार बनते हैं:

"दाता:स्वीकर्ता + समूह + ट्रांसफेरेज़».

या थोड़े अधिक सामान्य नामों का उपयोग किया जाता है, जब एंजाइम के नाम में समूह के दाता या स्वीकर्ता का नाम शामिल होता है:

"दाता + समूह + ट्रांसफेरेज़" या "स्वीकर्ता + समूह + ट्रांसफेरेज़».

उदाहरण के लिए, एस्पार्टेट एमिनोट्रांस्फरेज ग्लूटामिक एसिड अणु से अमीन समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है, कैटेचोल-ओ-मिथाइलट्रांसफेरेज़ एस-एडेनोसिलमेथिओनिन के मिथाइल समूह को विभिन्न कैटेकोलामाइन के बेंजीन रिंग में स्थानांतरित करता है, और एहिस्टोन एसिटाइलट्रांसफेरेज़ एसिटाइल-कोएंजाइम से एसिटाइल समूह को स्थानांतरित करता है। ए प्रतिलेखन सक्रियण की प्रक्रिया में हिस्टोन करने के लिए।

इसके अलावा, ट्रांसफ़रेज़ के उपसमूह 7 के एंजाइम जो फॉस्फेट समूह के दाता के रूप में एटीपी का उपयोग करके फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों को स्थानांतरित करते हैं, उन्हें अक्सर किनेसेस भी कहा जाता है; एमिनोट्रांस्फरेज़ (उपसमूह 6) को अक्सर ट्रांसएमिनेस कहा जाता है

हाइड्रोलिसिस(KF3) एंजाइमों का एक वर्ग है जो हाइड्रोलाइटिक सहसंयोजक बंधों को उत्प्रेरित करता है। हाइड्रोलेज़ द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का सामान्य रूप इस प्रकार है:

ए-बी + एच 2 ओ → ए-ओएच + बी-एच

हाइड्रोलेज़ के व्यवस्थित नाम में शामिल हैं विखंडनीय का नामसब्सट्रेटइसके बाद जोड़ दिया गया -हाइड्रोलेज़. हालाँकि, एक नियम के रूप में, एक तुच्छ नाम में हाइड्रोलेज़ शब्द हटा दिया जाता है और केवल प्रत्यय "-एज़ा" रहता है।

सबसे महत्वपूर्ण प्रतिनिधि

एस्टरेज़: न्यूक्लीज़, फॉस्फोडिएस्टरेज़, लाइपेज, फॉस्फेटेज़;

ग्लाइकोसिडेज़: एमाइलेज, लाइसोजाइम, आदि;

प्रोटीज़: ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, इलास्टेज, थ्रोम्बिन, रेनिन, आदि;

एसिड एनहाइड्राइड हाइड्रॉलेज़ (हेलिकेज़, GTPase)

उत्प्रेरक होने के नाते, एंजाइम आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, इसलिए, उदाहरण के लिए, लाइसेज़ रिवर्स प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने में सक्षम होते हैं - दोहरे बंधन पर जोड़।

संपर्क- एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो विभिन्न रासायनिक बंधों के गैर-हाइड्रोलाइटिक और गैर-ऑक्सीडेटिव दरार की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है ( सी-सी, सी-ओ, सी-एन, सी-एसऔर अन्य) सब्सट्रेट के, दोहरे बंधनों के गठन और दरार की प्रतिवर्ती प्रतिक्रियाएं, इसके स्थान पर परमाणुओं के समूहों के उन्मूलन या जोड़ के साथ-साथ चक्रीय संरचनाओं के गठन के साथ।

सामान्य तौर पर, एंजाइमों के नाम योजना के अनुसार बनते हैं " सब्सट्रेट+ लाइसे।" हालाँकि, अक्सर नाम एंजाइम के उपवर्ग को ध्यान में रखता है। लाइसेस अन्य एंजाइमों से इस मायने में भिन्न है कि उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं में एक दिशा में दो सब्सट्रेट शामिल होते हैं, लेकिन विपरीत प्रतिक्रिया में केवल एक ही होता है। एंजाइम के नाम में शब्द "डीकार्बोक्सिलेज़" और "एल्डोलेज़" या "लाइसेज़" (पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज़, ऑक्सालेट डिकार्बोक्सिलेज़, ऑक्सालोएसीटेट डिकार्बोक्सिलेज़, थ्रेओनीन एल्डोलेज़, फेनिलसेरिन एल्डोलेज़, आइसोसिट्रेट लाइसेज़, एलानिन लाइसेज़, एटीपी साइट्रेट लाइसेज़ आदि) शामिल हैं। एंजाइम जो सब्सट्रेट से पानी के अवशोषण की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं - "डीहाइड्रैटेज़" (कार्बोनेट डिहाइड्रैटेज़, साइट्रेट डिहाइड्रैटेज़, सेरीन डिहाइड्रैटेज़, आदि)। ऐसे मामलों में जहां केवल विपरीत प्रतिक्रिया का पता चलता है, या प्रतिक्रियाओं में यह दिशा अधिक महत्वपूर्ण है, "सिंथेज़" शब्द एंजाइमों के नाम पर मौजूद है (मैलेट सिंथेज़, 2-आइसोप्रोपाइलमेलेट सिंथेज़, साइट्रेट सिंथेज़, हाइड्रॉक्सीमेथाइलग्लुटरीएल-सीओए सिंथेज़, वगैरह।) ।

उदाहरण: हिस्टिडाइन डिकार्बोक्सिलेज, फ्यूमरेट हाइड्रेटेज़।

आइसोमेरेज़- एंजाइम जो आइसोमर्स (रेसेमाइज़ेशन या एपिमेराइज़ेशन) के संरचनात्मक परिवर्तनों को उत्प्रेरित करते हैं। आइसोमेरेज़ निम्नलिखित के समान प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं: ए → बी, जहां बी, ए का एक आइसोमर है।

एंजाइम के नाम में "शब्द शामिल है रेसमासे"(एलेनिन रेसमेज़, मेथियोनीन रेसमेज़, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन रेसमेज़, लैक्टेट रेसमेज़, आदि)," एपिमेरेज़" (एल्डोज़-1-एपिमेरेज़, राइबुलोज़ फॉस्फेट-4-एपिमेरेज़, यूडीपी-ग्लुकुरोनेट-4-एपिमेरेज़, आदि)," आइसोमेरेस" (राइबोस फॉस्फेट आइसोमेरेज़, ज़ाइलोज़ आइसोमेरेज़, ग्लूकोसामाइन फॉस्फेट आइसोमेरेज़, एनॉयल-सीओए आइसोमेरेज़, आदि), " उत्परिवर्तित"(फॉस्फोग्लिसरेट म्यूटेज, मिथाइलस्पार्टेट म्यूटेज, फॉस्फोग्लुकोम्यूटेज, आदि)।

लिगाज़ा(अव्य. लिगारे- क्रॉस-लिंक, कनेक्ट) - एक एंजाइम जो एक नया रासायनिक बंधन बनाने के लिए दो अणुओं के जुड़ने को उत्प्रेरित करता है ( बंधाव). इस मामले में, अणुओं में से एक से एक छोटे रासायनिक समूह का उन्मूलन (हाइड्रोलिसिस) आमतौर पर होता है।

लिगैस EC 6 एंजाइम वर्ग से संबंधित हैं।

आणविक जीव विज्ञान में, उपवर्ग 6.5 लिगेज को आरएनए लिगेज और डीएनए लिगेज में वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज

डीएनए लिगेज डीएनए की मरम्मत करता है

डीएनए लिगेज- एंजाइम (ईसी 6.5.1.1) जो प्रतिकृति, मरम्मत और पुनर्संयोजन के दौरान डुप्लेक्स में डीएनए स्ट्रैंड के सहसंयोजक क्रॉस-लिंकिंग को उत्प्रेरित करते हैं। वे डीएनए ब्रेक पर या दो डीएनए अणुओं के बीच पड़ोसी डीऑक्सीन्यूक्लियोटाइड्स के 5"-फॉस्फोरिल और 3"-हाइड्रॉक्सिल समूहों के बीच फॉस्फोडिएस्टर पुल बनाते हैं। इन पुलों को बनाने के लिए, लिगेज एटीपी के पाइरोफॉस्फोरिल बंधन के हाइड्रोलिसिस की ऊर्जा का उपयोग करते हैं। सबसे आम व्यावसायिक रूप से उपलब्ध एंजाइमों में से एक बैक्टीरियोफेज टी4 डीएनए लिगेज है।

स्तनधारी डीएनए लिगेज

स्तनधारियों में, तीन मुख्य प्रकार के डीएनए लिगेज को वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज I लैगिंग डीएनए स्ट्रैंड की प्रतिकृति के दौरान ओकाज़ाकी टुकड़ों को लिगेट करता है और छांटना मरम्मत में शामिल होता है।

डीएनए लिगेज III, एक्सआरसीसी1 प्रोटीन के साथ मिलकर, छांटना मरम्मत और पुनर्संयोजन में शामिल है।

डीएनए लिगेज IV, XRCC4 के साथ जटिल होकर, डीएनए डबल-स्ट्रैंड ब्रेक के गैर-होमोलॉगस एंड जॉइनिंग (NHEJ) के अंतिम चरण को उत्प्रेरित करता है। इम्युनोग्लोबुलिन जीन के वी(डी)जे पुनर्संयोजन के लिए भी आवश्यक है।

पहले, एक अन्य प्रकार के लिगेज को अलग किया गया था - डीएनए लिगेज II, जिसे बाद में प्रोटीन अलगाव की एक कलाकृति के रूप में पहचाना गया, अर्थात् डीएनए लिगेज III का प्रोटियोलिसिस उत्पाद।

एंजाइम नामकरण परंपराएँ

एंजाइमों का नाम आमतौर पर प्रत्यय जोड़कर, उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार के आधार पर रखा जाता है -अज़ासब्सट्रेट के नाम पर( उदाहरण के लिए, लैक्टेज एक एंजाइम है जो लैक्टोज के रूपांतरण में शामिल होता है)। इस प्रकार, एक ही कार्य करने वाले विभिन्न एंजाइमों का एक ही नाम होगा। ऐसे एंजाइम अन्य गुणों से भिन्न होते हैं, उदाहरण के लिए, इष्टतम पीएच (क्षारीय फॉस्फेट) या कोशिका में स्थानीयकरण (झिल्ली एटीपीस) द्वारा।

एंजाइमों की क्रिया की संरचना और तंत्र

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना से निर्धारित होती है।

सभी प्रोटीनों की तरह, एंजाइमों को अमीनो एसिड की एक रैखिक श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है जो एक विशिष्ट तरीके से मुड़ते हैं। अमीनो एसिड का प्रत्येक क्रम एक विशेष तरीके से मुड़ता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोब्यूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। प्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए कई प्रोटीन श्रृंखलाओं को जोड़ा जा सकता है। गर्म करने या कुछ रसायनों के संपर्क में आने पर प्रोटीन की तृतीयक संरचना नष्ट हो जाती है।

एंजाइमों की सक्रिय साइट

एक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन, प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ, एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति, कार्यात्मक समूहों की प्रकृति का सटीक ज्ञान दर्शाता है। इसके अणु की, किसी दिए गए सब्सट्रेट पर क्रिया की विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि प्रदान करना, साथ ही अणु के क्षेत्र (क्षेत्रों) की रासायनिक प्रकृति एक एंजाइम है जो उत्प्रेरक प्रतिक्रिया की उच्च दर प्रदान करती है। आमतौर पर, एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणु एंजाइम अणुओं की तुलना में आकार में अपेक्षाकृत छोटे होते हैं। इस प्रकार, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के निर्माण के दौरान, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े ही प्रत्यक्ष रासायनिक संपर्क में प्रवेश करते हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का एक अनूठा संयोजन, जो प्रत्यक्ष संपर्क सुनिश्चित करता है सब्सट्रेट अणु और उत्प्रेरण के कार्य में प्रत्यक्ष भागीदारी के साथ।

सक्रिय केंद्र पारंपरिक रूप से विभाजित है:

उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक बातचीत;

बाइंडिंग सेंटर (संपर्क या "एंकर" साइट) - सब्सट्रेट और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करता है।

किसी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एक एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से जुड़ना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से मुड़ती है कि ग्लोब्यूल की सतह पर एक गैप या गड्ढा बन जाता है, जहां सब्सट्रेट बंधते हैं। इस क्षेत्र को सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट कहा जाता है। यह आमतौर पर एंजाइम की सक्रिय साइट के साथ मेल खाता है या उसके करीब है। कुछ एंजाइमों में सहकारकों या धातु आयनों के लिए बंधन स्थल भी होते हैं।

एंजाइम सब्सट्रेट के साथ जुड़ता है:

पानी के "कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है

प्रतिक्रिया घटित होने के लिए आवश्यक तरीके से प्रतिक्रिया करने वाले सब्सट्रेट अणुओं को अंतरिक्ष में व्यवस्थित करता है

प्रतिक्रिया के लिए सब्सट्रेट अणुओं को तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण)।

आमतौर पर, एंजाइम आयनिक या हाइड्रोजन बांड के माध्यम से सब्सट्रेट से जुड़ता है, शायद ही कभी सहसंयोजक बांड के माध्यम से। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

परिणामस्वरूप, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया एक अलग पथ का अनुसरण करती है (वास्तव में एक अलग प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एन्जाइम की अनुपस्थिति में:

एक एंजाइम की उपस्थिति में:

• एएफ+बी = एवीएफ

  एवीएफ = एबी+एफ

जहां ए, बी सब्सट्रेट हैं, एबी प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ एंजाइम है।

एंजाइम स्वतंत्र रूप से अंतर्जात प्रतिक्रियाओं (जिनके घटित होने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है) के लिए ऊर्जा प्रदान नहीं कर सकते हैं। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाओं को अंजाम देने वाले एंजाइम उन्हें एक्सर्जोनिक प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ते हैं जो अधिक ऊर्जा छोड़ते हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर संश्लेषण प्रतिक्रियाओं को अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ा जाता है।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों की विशेषता सहकारिता की घटना है।

विशेषता

एंजाइम आम तौर पर अपने सब्सट्रेट (सब्सट्रेट विशिष्टता) के लिए उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं। यह सब्सट्रेट अणु पर आकार, चार्ज वितरण और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट के बीच आंशिक संपूरकता द्वारा प्राप्त किया जाता है। एंजाइम आम तौर पर उच्च स्तर की स्टीरियोस्पेसिफिकिटी (उत्पाद के रूप में संभावित स्टीरियोइसोमर्स में से केवल एक का निर्माण करना या सब्सट्रेट के रूप में केवल एक स्टीरियोइसोमर्स का उपयोग करना), रीजियोसेलेक्टिविटी (सब्सट्रेट के संभावित पदों में से केवल एक पर रासायनिक बंधन बनाना या तोड़ना) प्रदर्शित करते हैं, और कीमोसेलेक्टिविटी (दी गई स्थितियों के लिए संभव कई में से केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करना)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता भिन्न हो सकती है। उदाहरण के लिए, एंडोपेप्टिडेज़ ट्रिप्सिन केवल आर्जिनिन या लाइसिन के बाद पेप्टाइड बंधन को तोड़ता है यदि उनके बाद प्रोलाइन नहीं होती है, तो यह बहुत कम विशिष्ट होता है और कई अमीनो एसिड के बाद पेप्टाइड बंधन को तोड़ सकता है।

1890 में, एमिल फिशर ने प्रस्तावित किया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम के रूप और सब्सट्रेट के बीच सटीक मिलान से निर्धारित होती है। इस धारणा को की-लॉक मॉडल कहा जाता है। एंजाइम सब्सट्रेट के साथ मिलकर एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है। हालाँकि, हालांकि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता की व्याख्या करता है, लेकिन यह व्यवहार में देखी जाने वाली संक्रमण अवस्था स्थिरीकरण की घटना की व्याख्या नहीं करता है।

प्रेरित पत्राचार मॉडल

1958 में, डैनियल कोशलैंड ने की-लॉक मॉडल में संशोधन का प्रस्ताव रखा। एंजाइम आमतौर पर कठोर नहीं, बल्कि लचीले अणु होते हैं। एक एंजाइम की सक्रिय साइट सब्सट्रेट को बांधने के बाद संरचना को बदल सकती है। सक्रिय साइट के अमीनो एसिड पक्ष समूह एक ऐसी स्थिति ग्रहण करते हैं जो एंजाइम को अपना उत्प्रेरक कार्य करने की अनुमति देता है। कुछ मामलों में, सक्रिय स्थल पर बंधने के बाद सब्सट्रेट अणु भी संरचना बदलता है। की-लॉक मॉडल के विपरीत, प्रेरित-फिट मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता बताता है, बल्कि संक्रमण अवस्था का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल को "दस्ताना हाथ" कहा जाता है।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइमों में संशोधन होते हैं, जिसके बिना एंजाइम पूरी तरह से अपनी गतिविधि प्रदर्शित नहीं करता है। ऐसे संशोधनों को पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों में रासायनिक समूहों को जोड़ना है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों को जोड़ने को फॉस्फोराइलेशन कहा जाता है और यह एंजाइम किनेज़ द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेरियोटिक एंजाइम ग्लाइकोसिलेटेड होते हैं, यानी कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ऑलिगोमर्स द्वारा संशोधित होते हैं।

पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन का एक अन्य सामान्य प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का दरार है। उदाहरण के लिए, काइमोट्रिप्सिन (पाचन में शामिल एक प्रोटीज़) काइमोट्रिप्सिनोजेन से एक पॉलीपेप्टाइड क्षेत्र को साफ़ करके प्राप्त किया जाता है। काइमोट्रिप्सिनोजेन काइमोट्रिप्सिन का एक निष्क्रिय अग्रदूत है और अग्न्याशय में संश्लेषित होता है। निष्क्रिय रूप को पेट में ले जाया जाता है, जहां यह काइमोट्रिप्सिन में परिवर्तित हो जाता है। एंजाइम के पेट में प्रवेश करने से पहले अग्न्याशय और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए यह तंत्र आवश्यक है। निष्क्रिय एंजाइम अग्रदूत को "जाइमोजेन" भी कहा जाता है।

एंजाइम सहकारक

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटक के स्वयं ही उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालाँकि, ऐसे एंजाइम हैं जिन्हें उत्प्रेरण करने के लिए गैर-प्रोटीन घटकों की आवश्यकता होती है। सहकारक या तो अकार्बनिक अणु (धातु आयन, लौह-सल्फर क्लस्टर, आदि) या कार्बनिक (उदाहरण के लिए, फ्लेविनाइल हेम) हो सकते हैं। कार्बनिक सहकारक जो किसी एंजाइम से कसकर बंधे होते हैं उन्हें कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। कार्बनिक सहकारक जिन्हें एंजाइम से अलग किया जा सकता है, सहएंजाइम कहलाते हैं।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के लिए एक सहकारक की उपस्थिति की आवश्यकता होती है, लेकिन यह उससे बंधा नहीं होता है, उसे एपीओ एंजाइम कहा जाता है। सहकारक के साथ संयोजन में एक एपीओ एंजाइम को होलो एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश सहकारक गैर-सहसंयोजक बल्कि मजबूत अंतःक्रियाओं द्वारा एंजाइम से बंधे होते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह भी हैं जो सहसंयोजक रूप से एंजाइम से बंधे होते हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज में थायमिन पाइरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणु बंधन स्थल होते हैं और वे चयापचय पथ के सब्सट्रेट या उत्पाद हो सकते हैं जिसमें एंजाइम प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ा देते हैं, जिससे प्रतिक्रिया का अवसर पैदा होता है।

अंतिम उत्पाद द्वारा अवरोध

मेटाबोलिक मार्ग अनुक्रमिक एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला है। अक्सर चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम का अवरोधक होता है जो उस चयापचय पथ में पहली प्रतिक्रिया को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक हो जाता है, तो यह पहले एंजाइम के लिए अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इसके बाद अंतिम उत्पाद बहुत कम हो जाता है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद द्वारा निषेध होमियोस्टैसिस (शरीर की आंतरिक पर्यावरणीय स्थितियों की सापेक्ष स्थिरता) को बनाए रखने का एक महत्वपूर्ण तरीका है।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि कोशिका या शरीर की स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, पर्यावरण की अम्लता, तापमान, घुले हुए लवणों की सांद्रता (समाधान की आयनिक शक्ति), आदि।

एंजाइमों के अनेक रूप

एंजाइमों के अनेक रूपों को दो श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:

आइसोएंजाइम

उचित बहुवचन रूप (सत्य)

आइसोएंजाइम- ये एंजाइम हैं, जिनका संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया गया है, उनकी अलग-अलग प्राथमिक संरचनाएं और अलग-अलग गुण हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। आइसोएंजाइम के प्रकार:

अंग - यकृत और मांसपेशियों में ग्लाइकोलाइसिस एंजाइम।

सेलुलर - मैलेट डिहाइड्रोजनेज साइटोप्लाज्मिक और माइटोकॉन्ड्रियल (एंजाइम अलग-अलग हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं)।

हाइब्रिड - एक चतुर्धातुक संरचना वाले एंजाइम, व्यक्तिगत सबयूनिट (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज - 2 प्रकार के 4 सबयूनिट) के गैर-सहसंयोजक बंधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

उत्परिवर्ती - एकल जीन उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप गठित।

एलोएंजाइम एक ही जीन के विभिन्न एलील्स द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।

वस्तुतः बहुवचन रूप(सच) एंजाइम हैं, जिनका संश्लेषण एक ही जीन के समान एलील द्वारा एन्कोड किया जाता है, उनकी प्राथमिक संरचना और गुण समान होते हैं, लेकिन राइबोसोमैकॉन पर संश्लेषण के बाद वे संशोधन से गुजरते हैं और अलग हो जाते हैं, हालांकि वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं।

आइसोएंजाइम आनुवंशिक स्तर पर भिन्न होते हैं और प्राथमिक अनुक्रम से भिन्न होते हैं, और अनुवाद के बाद के स्तर पर वास्तविक एकाधिक रूप अलग हो जाते हैं।

चिकित्सीय महत्व

एंजाइमों और वंशानुगत चयापचय रोगों के बीच संबंध पहली बार 1910 के दशक में ए. गैरोड द्वारा स्थापित किया गया था। गैरोड ने एंजाइम दोष से जुड़ी बीमारियों को "चयापचय की जन्मजात त्रुटियां" कहा।

यदि किसी विशेष एंजाइम को एन्कोड करने वाले जीन में उत्परिवर्तन होता है, तो एंजाइम का अमीनो एसिड अनुक्रम बदल सकता है। इसके अलावा, अधिकांश उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप, इसकी उत्प्रेरक गतिविधि कम हो जाती है या पूरी तरह से गायब हो जाती है। यदि किसी जीव को दो ऐसे उत्परिवर्ती जीन (प्रत्येक माता-पिता से एक) प्राप्त होते हैं, तो इस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया शरीर में होनी बंद हो जाती है। उदाहरण के लिए, एल्बिनो की उपस्थिति एंजाइम टायरोसिनेस के उत्पादन की समाप्ति से जुड़ी है, जो डार्क पिगमेंट मेलेनिन के संश्लेषण के चरणों में से एक के लिए जिम्मेदार है। फेनिलकेटोनुरिया एंजाइम फेनिलएलनिन की कम या अनुपस्थित गतिविधि से जुड़ा है- 4-यकृत में हाइड्रॉक्सिलेज़।

वर्तमान में, एंजाइम दोषों से जुड़ी सैकड़ों वंशानुगत बीमारियाँ ज्ञात हैं। इनमें से कई बीमारियों के इलाज और रोकथाम के लिए तरीके विकसित किए गए हैं।

प्रायोगिक उपयोग

एंजाइमों का व्यापक रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था में उपयोग किया जाता है - भोजन, कपड़ा उद्योग, औषध विज्ञान और चिकित्सा। अधिकांश दवाएं शरीर में एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं को प्रभावित करती हैं, कुछ प्रतिक्रियाओं को शुरू या रोकती हैं।

वैज्ञानिक अनुसंधान और चिकित्सा में एंजाइमों के उपयोग का दायरा और भी व्यापक है।

किसी भी जीवित जीव की कोशिका में लाखों रासायनिक प्रतिक्रियाएँ होती हैं। उनमें से प्रत्येक का बहुत महत्व है, इसलिए जैविक प्रक्रियाओं की गति को उच्च स्तर पर बनाए रखना महत्वपूर्ण है। लगभग हर प्रतिक्रिया अपने स्वयं के एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है। एंजाइम क्या हैं? कोशिका में उनकी क्या भूमिका है?

एंजाइम। परिभाषा

शब्द "एंजाइम" लैटिन किण्वन - ख़मीर से आया है। इन्हें ग्रीक एन ज़ाइम - "खमीर में" से एंजाइम भी कहा जा सकता है।

एंजाइम जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ हैं, इसलिए कोशिका में होने वाली कोई भी प्रतिक्रिया उनकी भागीदारी के बिना नहीं हो सकती है। ये पदार्थ उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। तदनुसार, किसी भी एंजाइम में दो मुख्य गुण होते हैं:

1) एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रिया को तेज करता है, लेकिन उपभोग नहीं किया जाता है।

2) संतुलन स्थिरांक का मान नहीं बदलता है, बल्कि केवल इस मान की उपलब्धि को तेज करता है।

एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को एक हजार और कुछ मामलों में लाखों गुना तेज कर देते हैं। इसका मतलब यह है कि एंजाइमी तंत्र की अनुपस्थिति में, सभी इंट्रासेल्युलर प्रक्रियाएं व्यावहारिक रूप से बंद हो जाएंगी, और कोशिका स्वयं मर जाएगी। इसलिए, जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के रूप में एंजाइमों की भूमिका महान है।

एंजाइमों की विविधता कोशिका चयापचय के बहुमुखी विनियमन की अनुमति देती है। विभिन्न वर्गों के कई एंजाइम किसी भी प्रतिक्रिया कैस्केड में भाग लेते हैं। अणु की विशिष्ट संरचना के कारण जैविक उत्प्रेरक अत्यधिक चयनात्मक होते हैं। चूँकि अधिकांश मामलों में एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं, वे तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना में स्थित होते हैं। इसे फिर से अणु की विशिष्टता द्वारा समझाया गया है।

कोशिका में एंजाइमों के कार्य

एंजाइम का मुख्य कार्य संबंधित प्रतिक्रिया को तेज करना है। हाइड्रोजन पेरोक्साइड के अपघटन से लेकर ग्लाइकोलाइसिस तक प्रक्रियाओं के किसी भी चरण के लिए जैविक उत्प्रेरक की उपस्थिति की आवश्यकता होती है।

एंजाइमों की सही कार्यप्रणाली एक विशिष्ट सब्सट्रेट की उच्च विशिष्टता द्वारा प्राप्त की जाती है। इसका मतलब यह है कि एक उत्प्रेरक केवल एक निश्चित प्रतिक्रिया को तेज कर सकता है और कोई अन्य, यहां तक ​​कि बहुत समान प्रतिक्रिया को भी नहीं। विशिष्टता की डिग्री के अनुसार, एंजाइमों के निम्नलिखित समूह प्रतिष्ठित हैं:

1) पूर्ण विशिष्टता वाले एंजाइम, जब केवल एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित होती है। उदाहरण के लिए, कोलेजनेज़ कोलेजन को तोड़ता है, और माल्टेज़ माल्टोज़ को तोड़ता है।

2) सापेक्ष विशिष्टता वाले एंजाइम। इसमें ऐसे पदार्थ शामिल हैं जो प्रतिक्रियाओं के एक निश्चित वर्ग को उत्प्रेरित कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, हाइड्रोलाइटिक दरार।

एक जैव उत्प्रेरक का कार्य उस क्षण से शुरू होता है जब उसका सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट से जुड़ जाता है। इस मामले में, वे ताला और चाबी की तरह पूरक बातचीत के बारे में बात करते हैं। यहां हमारा तात्पर्य सब्सट्रेट के साथ सक्रिय केंद्र के आकार के पूर्ण संयोग से है, जो प्रतिक्रिया को तेज करना संभव बनाता है।

अगला चरण प्रतिक्रिया ही है। एक एंजाइमेटिक कॉम्प्लेक्स की क्रिया के कारण इसकी गति बढ़ जाती है। अंततः, हमें एक एंजाइम मिलता है जो प्रतिक्रिया उत्पादों से जुड़ा होता है।

अंतिम चरण एंजाइम से प्रतिक्रिया उत्पादों को अलग करना है, जिसके बाद सक्रिय केंद्र फिर से अगले कार्य के लिए मुक्त हो जाता है।

योजनाबद्ध रूप से, प्रत्येक चरण में एंजाइम का कार्य इस प्रकार लिखा जा सकता है:

1) एस + ई ——> एसई

2) एसई ——> एसपी

3) एसपी -> एस + पी, जहां एस सब्सट्रेट है, ई एंजाइम है, और पी उत्पाद है।

एंजाइमों का वर्गीकरण

मानव शरीर में भारी संख्या में एंजाइम पाए जा सकते हैं। उनके कार्यों और संचालन के बारे में सभी ज्ञान को व्यवस्थित किया गया था, और परिणामस्वरूप, एक एकल वर्गीकरण सामने आया, जिसकी बदौलत आप आसानी से यह निर्धारित कर सकते हैं कि किसी विशेष उत्प्रेरक का उद्देश्य क्या है। एंजाइमों के 6 मुख्य वर्ग यहां प्रस्तुत किए गए हैं, साथ ही कुछ उपसमूहों के उदाहरण भी दिए गए हैं।

1. ऑक्सीडोरडक्टेस।

इस वर्ग के एंजाइम रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कुल 17 उपसमूह प्रतिष्ठित हैं। ऑक्सीडोरडक्टेस में आमतौर पर एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, जिसे विटामिन या हीम द्वारा दर्शाया जाता है।

ऑक्सीडोरडक्टेस के बीच, निम्नलिखित उपसमूह अक्सर पाए जाते हैं:

ए) डिहाइड्रोजनेज। डिहाइड्रोजनेज एंजाइमों की जैव रसायन में हाइड्रोजन परमाणुओं को हटाना और उन्हें दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरित करना शामिल है। यह उपसमूह अक्सर श्वसन और प्रकाश संश्लेषण की प्रतिक्रियाओं में पाया जाता है। डिहाइड्रोजनेज में आवश्यक रूप से NAD/NADP या फ्लेवोप्रोटीन FAD/FMN के रूप में एक कोएंजाइम होता है। धातु आयन प्रायः पाये जाते हैं। उदाहरणों में साइटोक्रोम रिडक्टेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज, आइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज जैसे एंजाइम, साथ ही कई लीवर एंजाइम (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज, आदि) शामिल हैं।

बी) ऑक्सीडेस। कई एंजाइम हाइड्रोजन में ऑक्सीजन जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रतिक्रिया उत्पाद पानी या हाइड्रोजन पेरोक्साइड (एच 2 0, एच 2 0 2) हो सकते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, टायरोसिनेज।

ग) पेरोक्सीडेस और कैटालेज एंजाइम हैं जो एच 2 ओ 2 के ऑक्सीजन और पानी में अपघटन को उत्प्रेरित करते हैं।

घ) ऑक्सीजनेज। ये जैव उत्प्रेरक सब्सट्रेट में ऑक्सीजन के समावेशन को तेज करते हैं। डोपामाइन हाइड्रॉक्सिलेज़ ऐसे एंजाइमों का एक उदाहरण है।

2. स्थानांतरण।

इस समूह के एंजाइमों का कार्य रेडिकल्स को दाता पदार्थ से प्राप्तकर्ता पदार्थ में स्थानांतरित करना है।

ए) मिथाइलट्रांसफेरेज़। डीएनए मिथाइलट्रांसफेरेज़ मुख्य एंजाइम हैं जो न्यूक्लियोटाइड प्रतिकृति की प्रक्रिया को नियंत्रित करते हैं और न्यूक्लिक एसिड के कामकाज को विनियमित करने में एक बड़ी भूमिका निभाते हैं।

बी) एसाइलट्रांसफेरेज़। इस उपसमूह के एंजाइम एक एसाइल समूह को एक अणु से दूसरे अणु तक ले जाते हैं। एसाइलट्रांसफेरेज़ के उदाहरण: लेसिथिन कोलेस्ट्रॉल एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक कार्यात्मक समूह को फैटी एसिड से कोलेस्ट्रॉल में स्थानांतरित करता है), लिसोफोस्फेटिडिलकोलाइन एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक एसाइल समूह को लिसोफोस्फेटिडिलकोलाइन में स्थानांतरित करता है)।

ग) अमीनोट्रांस्फरेज़ एंजाइम हैं जो अमीनो एसिड के रूपांतरण में शामिल होते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: एलानिन एमिनोट्रांस्फरेज़, जो अमीनो समूह स्थानांतरण द्वारा पाइरूवेट और ग्लूटामेट से एलानिन के संश्लेषण को उत्प्रेरित करता है।

घ) फॉस्फोट्रांसफेरेज। इस उपसमूह के एंजाइम फॉस्फेट समूह को जोड़ने को उत्प्रेरित करते हैं। फ़ॉस्फ़ोट्रांसफ़ेरेज़ का दूसरा नाम, किनेसेस, बहुत अधिक सामान्य है। उदाहरणों में हेक्सोकाइनेज और एस्पार्टेट किनेसेस जैसे एंजाइम शामिल हैं, जो क्रमशः फॉस्फोरस अवशेषों को हेक्सोज (अक्सर ग्लूकोज) और एस्पार्टिक एसिड में जोड़ते हैं।

3. हाइड्रॉलिसिस - एंजाइमों का एक वर्ग जो पानी के बाद के संयोजन के साथ एक अणु में बांड के दरार को उत्प्रेरित करता है। इस समूह से संबंधित पदार्थ मुख्य पाचन एंजाइम हैं।

ए) एस्टरेज़ - ईथर बंधन को तोड़ता है। एक उदाहरण लाइपेस है, जो वसा को तोड़ता है।

बी) ग्लाइकोसिडेस। इस श्रृंखला के एंजाइमों की जैव रसायन में पॉलिमर (पॉलीसेकेराइड और ऑलिगोसेकेराइड) के ग्लाइकोसिडिक बांड का विनाश शामिल है। उदाहरण: एमाइलेज़, सुक्रेज़, माल्टेज़।

ग) पेप्टिडेज़ एंजाइम हैं जो प्रोटीन के अमीनो एसिड में टूटने को उत्प्रेरित करते हैं। पेप्टिडेज़ में पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन और कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जैसे एंजाइम शामिल हैं।

घ) एमिडेस - बंधनों को तोड़ें। उदाहरण: आर्जिनेज़, यूरियाज़, ग्लूटामिनेज़ आदि। इसमें कई एमिडेज़ एंजाइम पाए जाते हैं

4. लाइसेज़ एंजाइम होते हैं जो हाइड्रोलेज़ के कार्य के समान होते हैं, लेकिन अणुओं में बंधों के टूटने के लिए पानी की आवश्यकता नहीं होती है। इस वर्ग के एंजाइमों में हमेशा एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, उदाहरण के लिए, विटामिन बी1 या बी6 के रूप में।

ए) डीकार्बोक्सिलेज। ये एंजाइम सी-सी बांड पर कार्य करते हैं। उदाहरणों में ग्लूटामेट डिकार्बोक्सिलेज़ या पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज़ शामिल हैं।

बी) हाइड्रेटेज और डीहाइड्रैटेस एंजाइम हैं जो सी-ओ बांड के दरार की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।

ग) एमिडाइन लाइसेस - सी-एन बांड को नष्ट करें। उदाहरण: आर्जिनिन सक्सिनेट लाइसेज़।

d) पी-ओ लाइसे। ऐसे एंजाइम, एक नियम के रूप में, एक सब्सट्रेट पदार्थ से फॉस्फेट समूह को तोड़ते हैं। उदाहरण: एडिनाइलेट साइक्लेज़।

एंजाइमों की जैव रसायन उनकी संरचना पर आधारित है

प्रत्येक एंजाइम की क्षमताएं उसकी व्यक्तिगत, अद्वितीय संरचना से निर्धारित होती हैं। कोई भी एंजाइम सबसे पहले और सबसे महत्वपूर्ण एक प्रोटीन है, और इसकी संरचना और मोड़ने की डिग्री इसके कार्य को निर्धारित करने में निर्णायक भूमिका निभाती है।

प्रत्येक जैव उत्प्रेरक को एक सक्रिय केंद्र की उपस्थिति की विशेषता होती है, जो बदले में, कई स्वतंत्र कार्यात्मक क्षेत्रों में विभाजित होता है:

1) उत्प्रेरक केंद्र प्रोटीन का एक विशेष क्षेत्र है जिसके माध्यम से एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ता है। प्रोटीन अणु की संरचना के आधार पर, उत्प्रेरक केंद्र कई प्रकार के आकार ले सकता है, जो सब्सट्रेट में फिट होना चाहिए जैसे कि ताला चाबी में फिट होता है। यह जटिल संरचना बताती है कि तृतीयक या चतुर्धातुक अवस्था में क्या है।

2) सोखना केंद्र - "धारक" के रूप में कार्य करता है। यहां, सबसे पहले, एंजाइम अणु और सब्सट्रेट अणु के बीच संबंध होता है। हालाँकि, सोखना केंद्र द्वारा बनाए गए बंधन बहुत कमजोर हैं, जिसका अर्थ है कि इस स्तर पर उत्प्रेरक प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है।

3) एलोस्टेरिक केंद्र सक्रिय केंद्र और एंजाइम की पूरी सतह दोनों पर स्थित हो सकते हैं। उनका कार्य एंजाइम की कार्यप्रणाली को विनियमित करना है। विनियमन अवरोधक अणुओं और उत्प्रेरक अणुओं की सहायता से होता है।

एक्टिवेटर प्रोटीन, एंजाइम अणु से जुड़कर उसके काम को तेज़ कर देता है। दूसरी ओर, अवरोधक, उत्प्रेरक गतिविधि को रोकते हैं, और यह दो तरीकों से हो सकता है: या तो अणु एंजाइम की सक्रिय साइट (प्रतिस्पर्धी निषेध) के क्षेत्र में एक एलोस्टेरिक साइट से जुड़ जाता है, या यह किसी अन्य क्षेत्र से जुड़ जाता है। प्रोटीन (गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध)। अधिक प्रभावी माना जाता है। आखिरकार, यह सब्सट्रेट के लिए एंजाइम से जुड़ने की जगह को बंद कर देता है, और यह प्रक्रिया केवल अवरोधक अणु और सक्रिय केंद्र के आकार के लगभग पूर्ण संयोग की स्थिति में ही संभव है।

एक एंजाइम में अक्सर न केवल अमीनो एसिड होते हैं, बल्कि अन्य कार्बनिक और अकार्बनिक पदार्थ भी होते हैं। तदनुसार, एपोएंजाइम प्रोटीन भाग है, कोएंजाइम कार्बनिक भाग है, और सहकारक अकार्बनिक भाग है। कोएंजाइम को कार्बोहाइड्रेट, वसा, न्यूक्लिक एसिड और विटामिन द्वारा दर्शाया जा सकता है। बदले में, एक सहकारक प्रायः सहायक धातु आयन होता है। एंजाइमों की गतिविधि इसकी संरचना से निर्धारित होती है: संरचना में शामिल अतिरिक्त पदार्थ उत्प्रेरक गुणों को बदलते हैं। विभिन्न प्रकार के एंजाइम कॉम्प्लेक्स के निर्माण में सभी सूचीबद्ध कारकों के संयोजन का परिणाम हैं।

एंजाइमों का विनियमन

जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ के रूप में एंजाइम हमेशा शरीर के लिए आवश्यक नहीं होते हैं। एंजाइमों की जैव रसायन ऐसी है कि यदि वे अत्यधिक उत्प्रेरित हों तो जीवित कोशिका को नुकसान पहुंचा सकते हैं। शरीर पर एंजाइमों के हानिकारक प्रभावों को रोकने के लिए, किसी तरह उनके काम को विनियमित करना आवश्यक है।

चूँकि एंजाइम प्रकृति में प्रोटीन होते हैं, वे उच्च तापमान पर आसानी से नष्ट हो जाते हैं। विकृतीकरण प्रक्रिया प्रतिवर्ती है, लेकिन यह पदार्थों के प्रदर्शन को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित कर सकती है।

पीएच भी नियमन में एक बड़ी भूमिका निभाता है। उच्चतम एंजाइम गतिविधि आमतौर पर तटस्थ पीएच मान (7.0-7.2) पर देखी जाती है। ऐसे एंजाइम भी हैं जो केवल अम्लीय वातावरण में या केवल क्षारीय वातावरण में काम करते हैं। इस प्रकार, सेलुलर लाइसोसोम में निम्न पीएच बनाए रखा जाता है, जिस पर हाइड्रोलाइटिक एंजाइमों की गतिविधि अधिकतम होती है। यदि वे गलती से साइटोप्लाज्म में प्रवेश कर जाते हैं, जहां पर्यावरण पहले से ही तटस्थ के करीब है, तो उनकी गतिविधि कम हो जाएगी। "स्वयं-खाने" के विरुद्ध यह सुरक्षा हाइड्रॉलिसिस के काम की ख़ासियत पर आधारित है।

एंजाइमों की संरचना में कोएंजाइम और कोफ़ेक्टर के महत्व का उल्लेख करना उचित है। विटामिन या धातु आयनों की उपस्थिति कुछ विशिष्ट एंजाइमों के कामकाज को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करती है।

एंजाइम नामकरण

शरीर में सभी एंजाइमों का नामकरण आम तौर पर उनके किसी भी वर्ग से संबंधित होने के साथ-साथ उस सब्सट्रेट के आधार पर किया जाता है जिसके साथ वे प्रतिक्रिया करते हैं। कभी-कभी नाम में एक नहीं, बल्कि दो सबस्ट्रेट्स का उपयोग किया जाता है।

कुछ एंजाइमों के नाम के उदाहरण:

1. लीवर एंजाइम: लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज।
2. एंजाइम का पूर्ण व्यवस्थित नाम: लैक्टेट-एनएडी+-ऑक्सीडोरडक्टेस।

नामकरण के नियमों का पालन नहीं करने वाले तुच्छ नामों को भी संरक्षित किया गया है। उदाहरण पाचन एंजाइम हैं: ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, पेप्सिन।

एंजाइम संश्लेषण प्रक्रिया

एंजाइमों के कार्य आनुवंशिक स्तर पर निर्धारित होते हैं। चूँकि अणु, कुल मिलाकर, एक प्रोटीन है, इसका संश्लेषण बिल्कुल प्रतिलेखन और अनुवाद की प्रक्रियाओं को दोहराता है।

एंजाइम संश्लेषण निम्नलिखित योजना के अनुसार होता है। सबसे पहले, वांछित एंजाइम के बारे में जानकारी डीएनए से पढ़ी जाती है, जिसके परिणामस्वरूप एमआरएनए का निर्माण होता है। मैसेंजर आरएनए एंजाइम बनाने वाले सभी अमीनो एसिड को एनकोड करता है। एंजाइमों का विनियमन डीएनए स्तर पर भी हो सकता है: यदि उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का उत्पाद पर्याप्त है, तो जीन प्रतिलेखन बंद हो जाता है और इसके विपरीत, यदि उत्पाद की आवश्यकता होती है, तो प्रतिलेखन प्रक्रिया सक्रिय हो जाती है।

एमआरएनए कोशिका के कोशिका द्रव्य में प्रवेश करने के बाद, अगला चरण शुरू होता है - अनुवाद। एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के राइबोसोम पर, प्राथमिक श्रृंखला को संश्लेषित किया जाता है, जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड होते हैं। हालाँकि, प्राथमिक संरचना में प्रोटीन अणु अभी तक अपने एंजाइमेटिक कार्य नहीं कर सकता है।

एंजाइमों की गतिविधि प्रोटीन की संरचना पर निर्भर करती है। उसी ईपीएस पर, प्रोटीन घुमाव होता है, जिसके परिणामस्वरूप पहले माध्यमिक और फिर तृतीयक संरचनाएं बनती हैं। कुछ एंजाइमों का संश्लेषण इस स्तर पर पहले से ही बंद हो जाता है, लेकिन उत्प्रेरक गतिविधि को सक्रिय करने के लिए अक्सर एक कोएंजाइम और एक सहकारक जोड़ना आवश्यक होता है।

एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के कुछ क्षेत्रों में, एंजाइम के कार्बनिक घटक जोड़े जाते हैं: मोनोसेकेराइड, न्यूक्लिक एसिड, वसा, विटामिन। कुछ एंजाइम कोएंजाइम की उपस्थिति के बिना काम नहीं कर सकते।

कुछ एंजाइम फ़ंक्शन केवल तभी उपलब्ध होते हैं जब प्रोटीन एक डोमेन संगठन तक पहुंचता है। इसलिए, एक चतुर्धातुक संरचना की उपस्थिति, जिसमें कई प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के बीच जोड़ने वाली कड़ी एक धातु आयन है, उनके लिए बहुत महत्वपूर्ण है।

एंजाइमों के अनेक रूप

ऐसी स्थितियाँ होती हैं जब कई एंजाइमों का होना आवश्यक होता है जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन कुछ मापदंडों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, एक एंजाइम 20 डिग्री पर काम कर सकता है, लेकिन 0 डिग्री पर यह अपना कार्य नहीं कर पाएगा। ऐसी स्थिति में कम परिवेश के तापमान पर एक जीवित जीव को क्या करना चाहिए?

यह समस्या कई एंजाइमों की उपस्थिति से आसानी से हल हो जाती है जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन विभिन्न परिस्थितियों में काम करते हैं। एंजाइमों के दो प्रकार के अनेक रूप होते हैं:

1. आइसोएंजाइम। ऐसे प्रोटीन विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किए जाते हैं, विभिन्न अमीनो एसिड से बने होते हैं, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
2. वास्तविक बहुवचन रूप. ये प्रोटीन एक ही जीन से प्रतिलेखित होते हैं, लेकिन पेप्टाइड्स का संशोधन राइबोसोम पर होता है। आउटपुट एक ही एंजाइम के कई रूप हैं।

परिणामस्वरूप, पहले प्रकार के अनेक रूप आनुवंशिक स्तर पर बनते हैं, जबकि दूसरे प्रकार का निर्माण उत्तर-अनुवादात्मक स्तर पर होता है।

एंजाइमों का महत्व

चिकित्सा में, यह नई दवाओं की रिहाई के लिए आता है, जिसमें पहले से ही आवश्यक मात्रा में पदार्थ होते हैं। वैज्ञानिकों को अभी तक शरीर में लापता एंजाइमों के संश्लेषण को उत्तेजित करने का कोई तरीका नहीं मिला है, लेकिन आज व्यापक दवाएं हैं जो अस्थायी रूप से उनकी कमी की भरपाई कर सकती हैं।

कोशिका में विभिन्न एंजाइम जीवन को बनाए रखने से जुड़ी बड़ी संख्या में प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। इनमें से एक एनिज़्म न्यूक्लियस के समूह के प्रतिनिधि हैं: एंडोन्यूक्लिज़ और एक्सोन्यूक्लिज़। उनका काम कोशिका में न्यूक्लिक एसिड के निरंतर स्तर को बनाए रखना और क्षतिग्रस्त डीएनए और आरएनए को हटाना है।

रक्त के थक्के जमने की घटना के बारे में मत भूलिए। एक प्रभावी सुरक्षात्मक उपाय के रूप में, इस प्रक्रिया को कई एंजाइमों द्वारा नियंत्रित किया जाता है। इनमें से मुख्य है थ्रोम्बिन, जो निष्क्रिय प्रोटीन फ़ाइब्रिनोजेन को सक्रिय फ़ाइब्रिन में परिवर्तित करता है। इसके धागे एक प्रकार का नेटवर्क बनाते हैं जो वाहिका के क्षतिग्रस्त स्थान को बंद कर देते हैं, जिससे अत्यधिक रक्त हानि को रोका जा सकता है।

एंजाइमों का उपयोग वाइन बनाने, शराब बनाने और कई किण्वित दूध उत्पादों के उत्पादन में किया जाता है। यीस्ट का उपयोग ग्लूकोज से अल्कोहल बनाने के लिए किया जा सकता है, लेकिन इस प्रक्रिया को सफलतापूर्वक आगे बढ़ाने के लिए इसका एक अर्क पर्याप्त है।

रोचक तथ्य जिनके बारे में आप नहीं जानते होंगे

शरीर में सभी एंजाइमों का द्रव्यमान बहुत बड़ा होता है - 5000 से 1,000,000 Da तक। ऐसा अणु में प्रोटीन की उपस्थिति के कारण होता है। तुलना के लिए: ग्लूकोज का आणविक भार 180 Da है, और कार्बन डाइऑक्साइड केवल 44 Da है।

आज तक, 2000 से अधिक एंजाइमों की खोज की जा चुकी है जो विभिन्न जीवों की कोशिकाओं में पाए गए हैं। हालाँकि, इनमें से अधिकांश पदार्थों का अभी तक पूरी तरह से अध्ययन नहीं किया गया है।

प्रभावी वाशिंग पाउडर का उत्पादन करने के लिए एंजाइम गतिविधि का उपयोग किया जाता है। यहां, एंजाइम शरीर की तरह ही भूमिका निभाते हैं: वे कार्बनिक पदार्थों को तोड़ते हैं, और यह गुण दाग-धब्बों से लड़ने में मदद करता है। ऐसे वाशिंग पाउडर का उपयोग 50 डिग्री से अधिक तापमान पर करने की अनुशंसा की जाती है, अन्यथा विकृतीकरण हो सकता है।

आंकड़ों के मुताबिक, दुनिया भर में 20% लोग किसी भी एंजाइम की कमी से पीड़ित हैं।

एंजाइमों के गुण बहुत लंबे समय से ज्ञात थे, लेकिन केवल 1897 में लोगों को एहसास हुआ कि खमीर नहीं, बल्कि इसकी कोशिकाओं से अर्क का उपयोग चीनी को शराब में किण्वित करने के लिए किया जा सकता है।

एंजाइमों (लैट से. किण्वन - किण्वन) , या एंजाइम (ग्रीक से एपि - अंदर, सुम - ख़मीर) - प्रोटीन यौगिक जो जैविक उत्प्रेरक हैं।एन्जाइमों का विज्ञान कहलाता है एंजाइमोलॉजीएंजाइम अणु प्रोटीन या राइबोन्यूक्लिक एसिड (आरएनए) होते हैं। आरएनए एन्जाइम कहलाते हैं राइबोजाइमऔर उन एंजाइमों का मूल रूप माना जाता है जिन्हें विकास के दौरान प्रोटीन एंजाइमों द्वारा प्रतिस्थापित किया गया था।

संरचनात्मक और कार्यात्मक संगठन. एंजाइम अणु सब्सट्रेट अणुओं की तुलना में आकार में बड़े होते हैं और उनमें एक जटिल स्थानिक विन्यास होता है, मुख्य रूप से एक गोलाकार संरचना होती है।

एंजाइम अणुओं के बड़े आकार के कारण, एक मजबूत विद्युत क्षेत्र उत्पन्न होता है, जिसमें: ए) एंजाइम एक असममित आकार प्राप्त करते हैं, बंधन को कमजोर करते हैं और उनकी संरचना में बदलाव का कारण बनते हैं; बी) सब्सट्रेट अणुओं का अभिविन्यास संभव हो जाता है। एंजाइमों का कार्यात्मक संगठन केंद्र से जुड़ा होता है - यह प्रोटीन अणु का एक विशेष छोटा खंड है जो सब्सट्रेट को बांध सकता है और इस प्रकार एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि सुनिश्चित करता है। सरल एंजाइमों का सक्रिय केंद्र श्रृंखला में कुछ अमीनो एसिड का एक संयोजन है जो एक प्रकार की "पॉकेट" बनाता है जिसमें सब्सट्रेट के उत्प्रेरक परिवर्तन होते हैं। जटिल एंजाइमों में, सक्रिय केंद्रों की संख्या उपइकाइयों की संख्या के बराबर होती है, और ये आसन्न प्रोटीन कार्यात्मक समूहों के साथ सहकारक होते हैं। सक्रिय केंद्र के अलावा, कुछ एंजाइमों में एक एलोस्टेरिक केंद्र होता है जो सक्रिय केंद्र के कामकाज को नियंत्रित करता है।

गुण . एंजाइमों और अकार्बनिक उत्प्रेरकों के बीच कुछ सामान्य और विशिष्ट विशेषताएं हैं। उनमें जो समानता है वह यह है कि वे: ए) केवल थर्मोडायनामिक रूप से संभव प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित कर सकते हैं और केवल उन प्रतिक्रियाओं को तेज कर सकते हैं जो उनके बिना हो सकती हैं, लेकिन कम दर पर; बी) प्रतिक्रिया के दौरान उपयोग नहीं किया जाता है और अंतिम उत्पादों का हिस्सा नहीं हैं; बी) रासायनिक संतुलन को न बदलें, बल्कि केवल इसकी शुरुआत को तेज करें। एंजाइमों में कुछ विशिष्ट गुण भी होते हैं जो अकार्बनिक उत्प्रेरकों में नहीं होते।

प्रतिक्रियाओं में एंजाइम नष्ट नहीं होते हैं, इसलिए उनकी बहुत कम मात्रा बड़ी मात्रा में सब्सट्रेट के परिवर्तन का कारण बनती है (उदाहरण के लिए, कैटालेज़ का 1 अणु 1 मिनट में H2O2 के 5 मिलियन से अधिक अणुओं को तोड़ सकता है)। ज़ोन सामान्य परिस्थितियों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को तेज करते हैं, लेकिन स्वयं भस्म नहीं होते हैं। यह सब मिलकर एंजाइमों के गुणों को निर्धारित करते हैं जैसे उच्च जैविक गतिविधि. अधिकांश एंजाइमों की इष्टतम क्रिया 37-40 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर होती है। बढ़ते तापमान के साथ, एंजाइमों की गतिविधि कम हो जाती है और बाद में पूरी तरह से बंद हो जाती है, और +80 डिग्री सेल्सियस से परे वे नष्ट हो जाते हैं। कम तापमान (0 डिग्री सेल्सियस से नीचे) पर, एंजाइम अपनी क्रिया बंद कर देते हैं, लेकिन नष्ट नहीं होते हैं। तो, एंजाइमों की विशेषता है तापीय संवेदनशीलता.

एंजाइम एच आयनों की एक निश्चित सांद्रता पर अपनी गतिविधि प्रदर्शित करते हैं, इसलिए वे बोलते हैं पीएच निर्भरता.अधिकांश एंजाइमों की इष्टतम क्रिया तटस्थ के करीब के वातावरण में देखी जाती है।

एक संपत्ति की तरह विशिष्टता या चयनात्मकतायह इस तथ्य में प्रकट होता है कि प्रत्येक एंजाइम एक विशिष्ट सब्सट्रेट पर कार्य करता है, केवल एक "अपनी" प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। एंजाइम क्रिया की चयनात्मकता प्रोटीन घटक द्वारा निर्धारित होती है।

एंजाइम नियंत्रित गतिविधि वाले उत्प्रेरक होते हैं जिन्हें कुछ रासायनिक यौगिकों द्वारा महत्वपूर्ण रूप से बदला जा सकता है जो उत्प्रेरित होने वाली प्रतिक्रिया की दर को बढ़ाते या घटाते हैं। धातु धनायन और ऋणायन उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं

अम्ल, कार्बनिक पदार्थ, और अवरोधक - भारी धातुओं के धनायन, आदि। इस गुण को कहा जाता था कार्रवाई की नियंत्रणीयता (allostericity). एंजाइम तभी बनते हैं जब एक सब्सट्रेट प्रकट होता है जो इसके संश्लेषण को प्रेरित करता है ( प्रेरकता), और एंजाइमों की क्रिया को "बंद करना" आमतौर पर आत्मसात उत्पादों की अधिकता द्वारा किया जाता है ( दमनकारी). एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाएं प्रतिवर्ती होती हैं, जो एंजाइमों की आगे और पीछे की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने की क्षमता के कारण होती हैं। उदाहरण के लिए, लाइपेज, कुछ शर्तों के तहत, वसा को ग्लिसरॉल और फैटी एसिड में तोड़ सकता है, साथ ही टूटने वाले उत्पादों से इसके संश्लेषण को उत्प्रेरित कर सकता है ( क्रिया की पुनरावृत्ति).

कार्रवाई की प्रणाली। रासायनिक प्रतिक्रियाओं की घटना पर एंजाइमों की कार्रवाई के तंत्र को समझना महत्वपूर्ण है सक्रिय केंद्र सिद्धांत, ताला और चाबी परिकल्पनाऔर प्रेरित फिट परिकल्पना.के अनुसार सक्रिय केंद्र सिद्धांत,प्रत्येक एंजाइम के अणु में एक या अधिक क्षेत्र होते हैं जिनमें एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच निकट संपर्क के कारण बायोकैटलिसिस होता है। चाबी-ताला परिकल्पना(1890, ई. फिशर) एंजाइम (लॉक) और सब्सट्रेट (कुंजी) के आकार का मिलान करके एंजाइमों की विशिष्टता बताते हैं। एंजाइम सब्सट्रेट के साथ मिलकर एक अस्थायी एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है। प्रेरित पत्राचार परिकल्पना(1958, डी. कोशलैंड)। इस दावे पर आधारित है कि एंजाइम लचीले अणु होते हैं, जिसके कारण उनमें सक्रिय केंद्र का विन्यास एक सब्सट्रेट की उपस्थिति में परिवर्तन से गुजरता है, अर्थात, एंजाइम अपने कार्यात्मक समूहों को उन्मुख करता है ताकि सबसे बड़ी उत्प्रेरक गतिविधि सुनिश्चित हो सके। सब्सट्रेट अणु, जब एंजाइम से जुड़ा होता है, तो प्रतिक्रियाशीलता बढ़ाने के लिए अपना विन्यास भी बदलता है।

विविधता . आधुनिक एंजाइम विज्ञान में, 3000 से अधिक एंजाइम ज्ञात हैं। एंजाइमों को आम तौर पर उनकी रासायनिक संरचना और उनके द्वारा प्रभावित प्रतिक्रियाओं के प्रकार के अनुसार वर्गीकृत किया जाता है। रासायनिक संरचना द्वारा एंजाइमों के वर्गीकरण में सरल और जटिल एंजाइम शामिल हैं। सरल एंजाइम (एक घटक) - इसमें केवल प्रोटीन भाग होता है। इस समूह के अधिकांश एंजाइम क्रिस्टलीकृत हो सकते हैं। सरल एंजाइमों का एक उदाहरण राइबोन्यूक्लिज़, हाइड्रॉलेज़ (एमाइलेज़, लाइपेज़, प्रोटीज़), यूरियाज़ आदि हैं। जटिल एंजाइम (दो घटक) - से बना हुआ एपोएंजाइमऔर सहकारक.प्रोटीन घटक जो जटिल एंजाइमों की विशिष्टता निर्धारित करता है और, एक नियम के रूप में, शरीर द्वारा संश्लेषित होता है और तापमान के प्रति संवेदनशील होता है, एक एपोएंजाइम है। एक गैर-प्रोटीन घटक जो जटिल एंजाइमों की गतिविधि को निर्धारित करता है और, एक नियम के रूप में, अग्रदूतों के रूप में या तैयार रूप में शरीर में प्रवेश करता है, और प्रतिकूल परिस्थितियों में स्थिर रहता है, एक सहकारक है। सहकारक या तो अकार्बनिक अणु (उदाहरण के लिए, धातु आयन) या कार्बनिक अणु (उदाहरण के लिए, फ्लेविन) हो सकते हैं। कार्बनिक सहकारक जो स्थायी रूप से एंजाइम से जुड़े होते हैं, कृत्रिम समूह कहलाते हैं। कार्बनिक सहकारक जिन्हें एंजाइम से अलग किया जा सकता है, सहएंजाइम कहलाते हैं। जटिल एंजाइम ऑक्सीडोरडक्टेस (उदाहरण के लिए, कैटालेज़), लिगेज (उदाहरण के लिए, डीएनए पोलीमरेज़, टीआरएनए सिंथेटेस), लाइसेज़ आदि हैं।

एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं को एनाबॉलिक (संश्लेषण प्रतिक्रियाएं) और कैटोबोलिक (अपघटन प्रतिक्रियाएं) में विभाजित किया गया है, और एक जीवित प्रणाली में इन सभी प्रक्रियाओं की समग्रता को चयापचय कहा जाता है। प्रक्रियाओं के इन समूहों के भीतर, एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के प्रकार प्रतिष्ठित होते हैं, जिसके अनुसार एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है: ऑक्सीडोरडक्टेस, ट्रांसफ़रेज़, हाइड्रॉलेज़, लाइसेज़, आइसोमेरेज़और लिगेज

1. ऑक्सीडोरडक्टेसरेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें (इलेक्ट्रॉनों और एच परमाणुओं का एक सब्सट्रेट से दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरण)।

2. transferasesस्थानांतरण प्रतिक्रियाओं में तेजी लाएं (रासायनिक समूहों का एक सब्सट्रेट से दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरण)।

3. हाइड्रोलिसिसहाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं के एंजाइम हैं (पानी की भागीदारी के साथ सब्सट्रेट्स का विभाजन)।

4. लाइसेसगैर-हाइड्रोलाइटिक अपघटन की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना (दोहरे बंधन के गठन के साथ पानी की भागीदारी के बिना और एटीपी ऊर्जा के उपयोग के बिना सब्सट्रेट का टूटना)।

5. आइसोमेरेज़आइसोमेराइजेशन प्रतिक्रियाओं (विभिन्न समूहों के इंट्रामोल्युलर आंदोलन) की दर को प्रभावित करते हैं।

6. लिगैसेससंश्लेषण प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना (एटीपी की ऊर्जा का उपयोग करके अणुओं का संयोजन और नए बांड का निर्माण)।

किसी एंजाइम का नाम आमतौर पर उस प्रतिक्रिया के प्रकार के आधार पर रखा जाता है जो वह प्रत्यय जोड़कर उत्प्रेरित करता है -अज़ासब्सट्रेट के नाम पर (उदाहरण के लिए, लैक्टेज एक एंजाइम है जो लैक्टोज के रूपांतरण में शामिल होता है)।

अर्थ. एंजाइम अपचयन के कारण पदार्थों का रासायनिक परिवर्तन प्रदान करते हैं सक्रियण ऊर्जा,अर्थात्, किसी अणु को प्रतिक्रियाशीलता प्रदान करने के लिए आवश्यक ऊर्जा के स्तर को कम करने में (उदाहरण के लिए, प्रयोगशाला स्थितियों में नाइट्रोजन और कार्बन के बीच के बंधन को तोड़ने के लिए, लगभग 210 kJ की आवश्यकता होती है, जबकि एक बायोसिस्टम में केवल 42-50 kJ खर्च होते हैं) यह)। सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद एंजाइम कुछ पदार्थों (सब्सट्रेट) को दूसरे (उत्पादों) में बदलने में योगदान करते हैं। एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं - वे लगभग 4000 रासायनिक रूप से अलग-अलग जैव प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। एंजाइम सभी जीवन प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, शरीर के चयापचय को निर्देशित या विनियमित करते हैं। कृषि में एंजाइमों का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।

मानव गतिविधियों में एंजाइमों के उपयोग के कुछ उदाहरण

उद्योग	एंजाइमों	प्रयोग
खाद्य उद्योग	पेक्टिनेज	फलों के रस को जलाने के लिए
	ग्लूकोज ऑक्सीडेज	मांस, जूस, बीयर को एंटीज़हिस्न्यूवाच के रूप में संरक्षित करने के लिए
		स्टार्च को ग्लूकोज में तोड़ने के लिए, जो ब्रेड बेकिंग के दौरान खमीर द्वारा किण्वित होता है
	पेप्सिन, ट्रिप्सिन	"तैयार" अनाज और शिशु आहार उत्पादों के उत्पादन के लिए
		पनीर उत्पादन के लिए
प्रकाश उद्योग	पेप्टीहाइड्रोलिसिस	चमड़े को मुलायम बनाने और उनसे बाल हटाने के लिए
दवा उद्योग		टूथपेस्ट से प्लाक हटाने के लिए
	कोलेजिनेस	मलहम और नई प्रकार की ड्रेसिंग के हिस्से के रूप में जलने, शीतदंश, वैरिकाज़ अल्सर से घावों की सफाई के लिए
रसायन उद्योग	बैक्टीरियल प्रोटीज़	कपड़े धोने के लिए एंजाइम एडिटिव्स के साथ बायोपाउडर का उपयोग करें
कृषि	सेल्यूलेज़	फ़ीड के पोषण मूल्य को बढ़ाने के लिए फ़ीड एंजाइम
	बैक्टीरियल प्रोटीज़	फ़ीड प्रोटीन प्राप्त करने के लिए
जेनेटिक इंजीनियरिंग	लिगेज और प्रतिबंध एंजाइम	डीएनए अणुओं को उनकी वंशानुगत जानकारी को संशोधित करने के लिए काटने और सिलने के लिए
कॉस्मेटिक उद्योग	Calagenases	क्रीम और मास्क में त्वचा के कायाकल्प के लिए

न्यूक्लिक एसिड ऐसे यौगिक हैं जो अतीत को भविष्य से जोड़ते हैं।

एंजाइमों
प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ जो कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और कई बार रासायनिक परिवर्तनों के बिना उनमें होने वाली प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। समान प्रभाव वाले पदार्थ निर्जीव प्रकृति में भी मौजूद होते हैं और उत्प्रेरक कहलाते हैं। एंजाइम (लैटिन फ़र्मेंटम से - किण्वन, ख़मीर) को कभी-कभी एंजाइम कहा जाता है (ग्रीक से एन - अंदर, ज़ाइम - ख़मीर)। सभी जीवित कोशिकाओं में एंजाइमों का एक बहुत बड़ा समूह होता है, जिसकी उत्प्रेरक गतिविधि कोशिकाओं के कामकाज को निर्धारित करती है। कोशिका में होने वाली कई अलग-अलग प्रतिक्रियाओं में से लगभग प्रत्येक प्रतिक्रिया के लिए एक विशिष्ट एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है। एंजाइमों के रासायनिक गुणों और उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं का अध्ययन जैव रसायन - एंजाइमोलॉजी का एक विशेष, बहुत महत्वपूर्ण क्षेत्र है। कई एंजाइम कोशिका में मुक्त अवस्था में होते हैं, बस साइटोप्लाज्म में घुल जाते हैं; अन्य जटिल, उच्च संगठित संरचनाओं से जुड़े हैं। ऐसे एंजाइम भी होते हैं जो सामान्यतः कोशिका के बाहर स्थित होते हैं; इस प्रकार, स्टार्च और प्रोटीन के टूटने को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम अग्न्याशय द्वारा आंत में स्रावित होते हैं। एंजाइमों और कई सूक्ष्मजीवों द्वारा स्रावित। एंजाइमों पर पहला डेटा किण्वन और पाचन प्रक्रियाओं के अध्ययन से प्राप्त किया गया था। एल. पाश्चर ने किण्वन के अध्ययन में एक महान योगदान दिया, लेकिन उनका मानना ​​था कि केवल जीवित कोशिकाएं ही संबंधित प्रतिक्रियाएं कर सकती हैं। 20वीं सदी की शुरुआत में. ई. बुचनर ने दिखाया कि कार्बन डाइऑक्साइड और एथिल अल्कोहल बनाने के लिए सुक्रोज का किण्वन कोशिका-मुक्त खमीर अर्क द्वारा उत्प्रेरित किया जा सकता है। इस महत्वपूर्ण खोज ने सेलुलर एंजाइमों के अलगाव और अध्ययन को प्रेरित किया। 1926 में, कॉर्नेल यूनिवर्सिटी (यूएसए) के जे. सुमनेर ने यूरिया को अलग किया; यह लगभग शुद्ध रूप में प्राप्त पहला एंजाइम था। तब से, 700 से अधिक एंजाइमों की खोज की गई है और उन्हें अलग किया गया है, लेकिन कई जीवित जीवों में मौजूद हैं। व्यक्तिगत एंजाइमों के गुणों की पहचान, अलगाव और अध्ययन आधुनिक एंजाइमोलॉजी में एक केंद्रीय स्थान रखता है। मौलिक ऊर्जा रूपांतरण प्रक्रियाओं में शामिल एंजाइम, जैसे शर्करा का टूटना और उच्च-ऊर्जा यौगिक एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (एटीपी) का निर्माण और हाइड्रोलिसिस, सभी प्रकार की कोशिकाओं - पशु, पौधे, जीवाणु में मौजूद होते हैं। हालाँकि, ऐसे एंजाइम भी हैं जो केवल कुछ जीवों के ऊतकों में ही उत्पन्न होते हैं। इस प्रकार, सेलूलोज़ संश्लेषण में शामिल एंजाइम पौधों की कोशिकाओं में पाए जाते हैं, लेकिन पशु कोशिकाओं में नहीं। इस प्रकार, "सार्वभौमिक" एंजाइमों और कुछ कोशिका प्रकारों के लिए विशिष्ट एंजाइमों के बीच अंतर करना महत्वपूर्ण है। सामान्यतया, एक कोशिका जितनी अधिक विशिष्ट होती है, उतनी ही अधिक संभावना होती है कि वह किसी विशेष सेलुलर कार्य को करने के लिए आवश्यक एंजाइमों के सेट को संश्लेषित करेगी।
एंजाइम प्रोटीन की तरह होते हैं।सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं, सरल या जटिल (यानी, प्रोटीन घटक के साथ, एक गैर-प्रोटीन भाग भी शामिल होता है)।
प्रोटीन भी देखें। एंजाइम बड़े अणु होते हैं, जिनका आणविक भार 10,000 से लेकर 1,000,000 डाल्टन (डीए) तक होता है। तुलना के लिए, हम इसका संकेत देते हैं ज्ञात पदार्थों का द्रव्यमान: ग्लूकोज - 180, कार्बन डाइऑक्साइड - 44, अमीनो एसिड - 75 से 204 दा तक। एंजाइम जो समान रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन विभिन्न प्रकार की कोशिकाओं से अलग होते हैं, गुणों और संरचना में भिन्न होते हैं, लेकिन आमतौर पर संरचना में एक निश्चित समानता होती है। उनके कामकाज के लिए आवश्यक एंजाइमों की संरचनात्मक विशेषताएं आसानी से खो जाती हैं। इस प्रकार, गर्म होने पर, उत्प्रेरक गतिविधि के नुकसान के साथ, प्रोटीन श्रृंखला का पुनर्गठन होता है। घोल के क्षारीय या अम्लीय गुण भी महत्वपूर्ण हैं। अधिकांश एंजाइम ऐसे समाधानों में सबसे अच्छा काम करते हैं जिनका पीएच 7 के करीब होता है, जब H+ और OH- आयनों की सांद्रता लगभग समान होती है। यह इस तथ्य के कारण है कि प्रोटीन अणुओं की संरचना, और इसलिए एंजाइमों की गतिविधि, माध्यम में हाइड्रोजन आयनों की एकाग्रता पर दृढ़ता से निर्भर करती है। जीवित जीवों में मौजूद सभी प्रोटीन एंजाइम नहीं होते हैं। इस प्रकार, संरचनात्मक प्रोटीन, कई विशिष्ट रक्त प्रोटीन, प्रोटीन हार्मोन आदि द्वारा एक अलग कार्य किया जाता है।
कोएंजाइम और सबस्ट्रेट्स.कई बड़े आणविक भार एंजाइम केवल विशिष्ट कम आणविक भार वाले पदार्थों की उपस्थिति में उत्प्रेरक गतिविधि प्रदर्शित करते हैं जिन्हें कोएंजाइम (या सहकारक) कहा जाता है। अधिकांश विटामिन और कई खनिज सहएंजाइम की भूमिका निभाते हैं; इसलिए उन्हें भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करना चाहिए। उदाहरण के लिए, विटामिन पीपी (निकोटिनिक एसिड, या नियासिन) और राइबोफ्लेविन, डिहाइड्रोजनेज के कामकाज के लिए आवश्यक कोएंजाइम का हिस्सा हैं। जिंक कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ का एक कोएंजाइम है, एक एंजाइम जो रक्त से कार्बन डाइऑक्साइड की रिहाई को उत्प्रेरित करता है, जिसे साँस छोड़ने वाली हवा के साथ शरीर से निकाल दिया जाता है। लोहा और तांबा श्वसन एंजाइम साइटोक्रोम ऑक्सीडेज के घटकों के रूप में काम करते हैं। वह पदार्थ जो एंजाइम की उपस्थिति में परिवर्तन से गुजरता है, सब्सट्रेट कहलाता है। सब्सट्रेट एक एंजाइम से जुड़ जाता है, जो इसके अणु में कुछ रासायनिक बंधनों को तोड़ने और दूसरों के निर्माण को तेज करता है; परिणामी उत्पाद को एंजाइम से अलग कर दिया जाता है। इस प्रक्रिया को इस प्रकार दर्शाया गया है:

उत्पाद को एक सब्सट्रेट भी माना जा सकता है, क्योंकि सभी एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं एक डिग्री या किसी अन्य तक प्रतिवर्ती होती हैं। सच है, संतुलन आमतौर पर उत्पाद के निर्माण की ओर स्थानांतरित हो जाता है, और विपरीत प्रतिक्रिया का पता लगाना मुश्किल हो सकता है।
एंजाइमों की क्रिया का तंत्र.एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर सब्सट्रेट एकाग्रता [[एस]] और मौजूद एंजाइम की मात्रा पर निर्भर करती है। ये मात्राएँ निर्धारित करती हैं कि कितने एंजाइम अणु सब्सट्रेट के साथ संयोजित होंगे, और इस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की दर एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स की सामग्री पर निर्भर करती है। जैव रसायनज्ञों की रुचि की अधिकांश स्थितियों में, एंजाइम सांद्रता बहुत कम होती है और सब्सट्रेट अधिक मात्रा में मौजूद होता है। इसके अलावा, बायोकेमिस्ट उन प्रक्रियाओं का अध्ययन करते हैं जो एक स्थिर स्थिति तक पहुंच गई हैं, जिसमें एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का गठन एक उत्पाद में इसके परिवर्तन से संतुलित होता है। इन शर्तों के तहत, इसकी एकाग्रता [[एस]] पर सब्सट्रेट के एंजाइमेटिक परिवर्तन की दर (v) की निर्भरता माइकलिस-मेंटेन समीकरण द्वारा वर्णित है:

जहां KM माइकलिस स्थिरांक है, जो एंजाइम की गतिविधि को दर्शाता है, V किसी दिए गए कुल एंजाइम एकाग्रता पर अधिकतम प्रतिक्रिया दर है। इस समीकरण से यह पता चलता है कि छोटे [[एस]] पर, प्रतिक्रिया दर सब्सट्रेट की एकाग्रता के अनुपात में बढ़ जाती है। हालाँकि, उत्तरार्द्ध में पर्याप्त रूप से बड़ी वृद्धि के साथ, यह आनुपातिकता गायब हो जाती है: प्रतिक्रिया दर [[एस]] पर निर्भर होना बंद कर देती है - संतृप्ति तब होती है जब सभी एंजाइम अणु सब्सट्रेट द्वारा कब्जा कर लिए जाते हैं। एंजाइमों की क्रिया के तंत्र को सभी विवरणों में स्पष्ट करना भविष्य की बात है, लेकिन उनकी कुछ महत्वपूर्ण विशेषताएं पहले ही स्थापित हो चुकी हैं। प्रत्येक एंजाइम में एक या अधिक सक्रिय साइटें होती हैं जिनसे सब्सट्रेट बंधता है। ये केंद्र अत्यधिक विशिष्ट हैं, अर्थात केवल "उनके" सब्सट्रेट या निकट संबंधी यौगिकों को "पहचानें"। सक्रिय केंद्र एंजाइम अणु में विशेष रासायनिक समूहों द्वारा बनता है, जो एक निश्चित तरीके से एक दूसरे के सापेक्ष उन्मुख होते हैं। इतनी आसानी से होने वाली एंजाइमेटिक गतिविधि का नुकसान इन समूहों के पारस्परिक अभिविन्यास में बदलाव के साथ जुड़ा हुआ है। एंजाइम से जुड़े सब्सट्रेट अणु में परिवर्तन होता है, जिसके परिणामस्वरूप कुछ रासायनिक बंधन टूट जाते हैं और अन्य रासायनिक बंधन बनते हैं। इस प्रक्रिया के घटित होने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है; एंजाइम की भूमिका ऊर्जा अवरोध को कम करना है जिसे उत्पाद में परिवर्तित होने के लिए सब्सट्रेट को दूर करना होगा। वास्तव में ऐसी कमी कैसे सुनिश्चित की जाती है यह पूरी तरह से स्थापित नहीं किया गया है।
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं और ऊर्जा।पोषक तत्वों के चयापचय से ऊर्जा की रिहाई, जैसे कार्बन डाइऑक्साइड और पानी बनाने के लिए छह-कार्बन चीनी ग्लूकोज का ऑक्सीकरण, ठोस एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला के माध्यम से होता है। पशु कोशिकाओं में, 10 अलग-अलग एंजाइम ग्लूकोज को पाइरुविक एसिड (पाइरूवेट) या लैक्टिक एसिड (लैक्टेट) में बदलने में शामिल होते हैं। इस प्रक्रिया को ग्लाइकोलाइसिस कहा जाता है। पहली प्रतिक्रिया, ग्लूकोज का फॉस्फोराइलेशन, एटीपी की भागीदारी की आवश्यकता होती है। ग्लूकोज के प्रत्येक अणु को पाइरुविक एसिड के दो अणुओं में बदलने के लिए एटीपी के दो अणुओं की आवश्यकता होती है, लेकिन मध्यवर्ती चरणों में एटीपी के 4 अणु एडेनोसिन डिपोस्फेट (एडीपी) से बनते हैं, इसलिए पूरी प्रक्रिया में एटीपी के 2 अणु बनते हैं। इसके बाद, माइटोकॉन्ड्रिया से जुड़े एंजाइमों की भागीदारी के साथ पाइरुविक एसिड कार्बन डाइऑक्साइड और पानी में ऑक्सीकृत हो जाता है। ये परिवर्तन एक चक्र बनाते हैं जिसे ट्राईकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र या साइट्रिक एसिड चक्र कहा जाता है।
मेटाबॉलिज्म भी देखें। एक पदार्थ का ऑक्सीकरण हमेशा दूसरे की कमी से जुड़ा होता है: पहला हाइड्रोजन परमाणु छोड़ता है, और दूसरा इसे जोड़ता है। ये प्रक्रियाएँ डिहाइड्रोजनेज द्वारा उत्प्रेरित होती हैं, जो सब्सट्रेट से कोएंजाइम में हाइड्रोजन परमाणुओं के स्थानांतरण को सुनिश्चित करती हैं। ट्राइकारबॉक्सिलिक एसिड चक्र में, कुछ विशिष्ट डिहाइड्रोजनेज सब्सट्रेट को ऑक्सीकरण करके कोएंजाइम (निकोटिनमाइड डाइन्यूक्लियोटाइड, नामित एनएडी) का एक कम रूप बनाते हैं, जबकि अन्य कम किए गए कोएंजाइम (एनएडीसीएच) को ऑक्सीकरण करते हैं, साइटोक्रोम (आयरन युक्त हेमोप्रोटीन) सहित अन्य श्वसन एंजाइमों को कम करते हैं। , जिसमें लौह परमाणु बारी-बारी से ऑक्सीकरण करता है, फिर कम करता है। अंततः, प्रमुख आयरन युक्त एंजाइमों में से एक, साइटोक्रोम ऑक्सीडेज का घटा हुआ रूप, साँस की हवा के साथ हमारे शरीर में प्रवेश करने वाली ऑक्सीजन द्वारा ऑक्सीकृत हो जाता है। जब चीनी जलती है (वायुमंडलीय ऑक्सीजन द्वारा ऑक्सीकरण), तो इसके कार्बन परमाणु सीधे ऑक्सीजन के साथ संपर्क करते हैं, जिससे कार्बन डाइऑक्साइड बनता है। दहन के विपरीत, जब शरीर में चीनी का ऑक्सीकरण होता है, तो ऑक्सीजन साइटोक्रोम ऑक्सीडेज आयरन को ही ऑक्सीकरण करता है, लेकिन इसकी ऑक्सीडेटिव क्षमता अंततः एंजाइमों द्वारा मध्यस्थता वाली बहु-चरणीय प्रक्रिया में शर्करा को पूरी तरह से ऑक्सीकरण करने के लिए उपयोग की जाती है। ऑक्सीकरण के कुछ चरणों में, पोषक तत्वों में निहित ऊर्जा मुख्य रूप से छोटे भागों में जारी होती है और एटीपी के फॉस्फेट बांड में संग्रहीत की जा सकती है। इसमें उल्लेखनीय एंजाइम भाग लेते हैं, जो ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाओं (ऊर्जा प्रदान करना) को एटीपी गठन (ऊर्जा भंडारण) की प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ते हैं। इस संयुग्मन प्रक्रिया को ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण के रूप में जाना जाता है। युग्मित एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के बिना, उन रूपों में जीवन संभव नहीं होगा जिन्हें हम जानते हैं। एंजाइम कई अन्य कार्य भी करते हैं। वे विभिन्न प्रकार की संश्लेषण प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, जिसमें ऊतक प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट का निर्माण शामिल है। जटिल जीवों में पाए जाने वाले रासायनिक यौगिकों की विशाल श्रृंखला को संश्लेषित करने के लिए संपूर्ण एंजाइम प्रणालियों का उपयोग किया जाता है। इसके लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है, और सभी मामलों में इसका स्रोत एटीपी जैसे फॉस्फोराइलेटेड यौगिक होते हैं।

एंजाइम और पाचन.पाचन प्रक्रिया में एंजाइम आवश्यक भागीदार होते हैं। केवल कम आणविक भार वाले यौगिक ही आंतों की दीवार से गुजर सकते हैं और रक्तप्रवाह में प्रवेश कर सकते हैं, इसलिए भोजन के घटकों को पहले छोटे अणुओं में तोड़ना होगा। यह प्रोटीन के एंजाइमैटिक हाइड्रोलिसिस (विभाजन) के दौरान अमीनो एसिड, स्टार्च को शर्करा, वसा को फैटी एसिड और ग्लिसरॉल में बदलने के दौरान होता है। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस पेट में पाए जाने वाले एंजाइम पेप्सिन द्वारा उत्प्रेरित होता है। अग्न्याशय द्वारा आंत में कई अत्यधिक प्रभावी पाचन एंजाइमों का स्राव किया जाता है। ये ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन हैं, जो प्रोटीन को हाइड्रोलाइज़ करते हैं; लाइपेज, जो वसा को तोड़ता है; एमाइलेज़, जो स्टार्च के टूटने को उत्प्रेरित करता है। पेप्सिन, ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन तथाकथित के रूप में निष्क्रिय रूप में स्रावित होते हैं। ज़ाइमोजेन्स (प्रोएन्ज़ाइम्स), और केवल पेट और आंतों में सक्रिय होते हैं। यह बताता है कि क्यों ये एंजाइम अग्न्याशय और पेट की कोशिकाओं को नष्ट नहीं करते हैं। पेट और आंतों की दीवारें पाचन एंजाइमों और बलगम की परत से सुरक्षित रहती हैं। कई महत्वपूर्ण पाचन एंजाइम छोटी आंत की कोशिकाओं द्वारा स्रावित होते हैं। पौधों के खाद्य पदार्थों, जैसे घास या घास, में संग्रहीत अधिकांश ऊर्जा सेलूलोज़ में केंद्रित होती है, जो एंजाइम सेल्यूलेज़ द्वारा टूट जाती है। यह एंजाइम शाकाहारी जीवों के शरीर में संश्लेषित नहीं होता है, और जुगाली करने वाले पशु, जैसे मवेशी और भेड़, सेल्युलोज युक्त भोजन केवल इसलिए खा सकते हैं क्योंकि सेल्युलेज सूक्ष्मजीवों द्वारा निर्मित होता है जो पेट के पहले भाग - रूमेन में रहते हैं। दीमक भोजन को पचाने के लिए सूक्ष्मजीवों का भी उपयोग करते हैं। एंजाइमों का उपयोग भोजन, दवा, रसायन और कपड़ा उद्योगों में किया जाता है। इसका एक उदाहरण पपीते से प्राप्त एक पौधा एंजाइम है जिसका उपयोग मांस को कोमल बनाने के लिए किया जाता है। वाशिंग पाउडर में भी एंजाइम मिलाए जाते हैं।
चिकित्सा और कृषि में एंजाइम।सभी सेलुलर प्रक्रियाओं में एंजाइमों की महत्वपूर्ण भूमिका के बारे में जागरूकता के कारण दवा और कृषि में उनका व्यापक उपयोग हुआ है। किसी भी पौधे और पशु जीव की सामान्य कार्यप्रणाली एंजाइमों की कुशल कार्यप्रणाली पर निर्भर करती है। कई विषाक्त पदार्थों (जहर) की क्रिया एंजाइमों को बाधित करने की उनकी क्षमता पर आधारित होती है; कई दवाओं का प्रभाव समान होता है। अक्सर किसी दवा या विषाक्त पदार्थ के प्रभाव का पता पूरे शरीर में या किसी विशेष ऊतक में एक निश्चित एंजाइम के कामकाज पर उसके चयनात्मक प्रभाव से लगाया जा सकता है। उदाहरण के लिए, सैन्य उद्देश्यों के लिए विकसित शक्तिशाली ऑर्गनोफॉस्फोरस कीटनाशक और तंत्रिका गैसें एंजाइमों के काम को अवरुद्ध करके अपना विनाशकारी प्रभाव डालते हैं - मुख्य रूप से कोलिनेस्टरेज़, जो तंत्रिका आवेगों के संचरण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। एंजाइम प्रणालियों पर दवाओं की कार्रवाई के तंत्र को बेहतर ढंग से समझने के लिए, यह विचार करना उपयोगी है कि कुछ एंजाइम अवरोधक कैसे काम करते हैं। कई अवरोधक एंजाइम की सक्रिय साइट से जुड़ते हैं - वही साइट जिसके साथ सब्सट्रेट इंटरैक्ट करता है। ऐसे अवरोधकों में, सबसे महत्वपूर्ण संरचनात्मक विशेषताएं सब्सट्रेट की संरचनात्मक विशेषताओं के करीब होती हैं, और यदि सब्सट्रेट और अवरोधक दोनों प्रतिक्रिया माध्यम में मौजूद हैं, तो एंजाइम से जुड़ने के लिए उनके बीच प्रतिस्पर्धा होती है; इसके अलावा, सब्सट्रेट की सांद्रता जितनी अधिक होगी, वह अवरोधक के साथ उतनी ही सफलतापूर्वक प्रतिस्पर्धा करेगा। दूसरे प्रकार के अवरोधक एंजाइम अणु में गठनात्मक परिवर्तन प्रेरित करते हैं, जिसमें कार्यात्मक रूप से महत्वपूर्ण रासायनिक समूह शामिल होते हैं। अवरोधकों की क्रिया के तंत्र का अध्ययन करने से रसायनज्ञों को नई दवाएं बनाने में मदद मिलती है।